PROTEASES DE VENINS VENOM PROTEASES

VENOM PROTEASES
PROTEASES DE VENINS
Description
Description
Snake venom proteases are useful tools for studying coagulation reactions.
Venoms contain more than 20 different compounds, mostly proteins and polypeptides.
Some of the proteins in snake venom have very specific effects on various biological
functions including blood coagulation, blood pressure regulation, transmission of the
nervous or muscular impulse and have been developed for use as diagnostic tools.
Plasma coagulation factors are usually inactive and require proteolytic activation as a
first step towards a chronometric or colorimetric assay.
It is often advantageous to use specific enzymes from snake venoms to activate
coagulation factors rather than physiological activators.
In contrast to other activators, many snake venom enzymes are not dependent from
cofactors, phospholipid or calcium ions.
Les protéases de venin de serpent sont des outils utiles pour étudier les réactions de la
coagulation. Les venins contiennent plus de 20 composés différents, principalement
des protéines et polypeptides. Certains venins de serpent ont des effets très spécifiques
sur diverses fonctions biologiques, y compris la coagulation sanguine, la régulation de
la pression sanguine, la transmission de l’influx nerveux ou musculaire. Ils ont été
développés pour être utilisés comme outils diagnostiques.
Les facteurs de coagulation plasmatiques sont habituellement inactifs et requièrent
une activation protéolytique comme première étape vers un dosage chronométrique
ou colorimétrique.
Il est souvent avantageux d’utiliser des enzymes spécifiques de venins de serpents pour
activer des facteurs de la coagulation plutôt que d’utiliser des activateurs physiologiques.
Par contraste aux autres activateurs, beaucoup d’enzymes de venins de serpents ne
sont pas dépendantes des cofacteurs, des phospholipides ou des ions calcium.
Characteristics
All of our venom products are supplied in 50 % glycerol / water for storage at -20° C or
supplied lyophilized at 2-8° C.
Expiry date = 1 year
Advantages
The venom proteases offered are highly purified, homogenous preparations with the
indicated activities.
Caractéristiques
Tous les venins sont fournis dans une solution liquide de glycérol 50 % / eau pour une
conservation à -20° C ou lyophilisés à 2-8° C.
La péremption est de 1 an.
Avantages
Les protéases de venins proposées sont issues de préparations homogènes hautement
purifiées avec indication des activités.
26
VENOM PROTEASES
Cat N° / Réf.
Product
PROTEASES DE VENINS
Produit
Vipera Russelii venom
MW(Da) / PM (g/mol)
Conserv.
Size / Format
Venin de vipère de Russell
9-RVVV-2000
RVV-V
RVV-V
28 000
-25° C / -15° C
8-121-03
RVV-V
RVV-V
28 000
2° C / 8° C
RVV-V is a specific factor V activator from Russell’s viper venom converts single chain factor V to an active
two chain form. Activated factor V is not stable and loses its activity within 20 hours at 37° C. Therefore,
RVV-V is used to destabilize and selectively inactivate factor V in plasma and thus to prepare a routine
reagent for the factor V determination.
Daboia Russelii venom
100 µg
1 000 U
RVV-V est un activateur spécifique du facteur V en Va issu du venin de vipère de Russell qui transforme le facteur V
simple chaîne en un composé actif à 2 chaînes. Le facteur V activé n’est pas stable et perd son activité dans les
20 heures à 37° C. Par conséquent, le RVV-V est également utilisé pour inactiver sélectivement le facteur V dans
le plasma afin de préparer un réactif de routine pour la détermination du facteur V.
Venin de Daboia Russelii
9-RVVX-2010
RVV-X
RVV-X
67 000
-25° C / -15° C
100 µg
8-121-07
RVV-X
RVV-X
67 000
2° C / 8° C
50 U
Specific factor X activator from Russell’s viper venom. Zn2+ dependant endopeptidase, glycoprotein 2 RVV-X est un activateur spécifique du facteur X en Xa et du facteur IX en IXaα issu du venin de vipère de
disulfide linked subunits (Mr = 67 kD, 26 kD). RVV-X is used in diagnostic procedures to quantitatively Russell endopeptidase dépendante du Zn2+. Glycoprotéine liée à 2 sous-unités (67 kD, 26 kD). Le RVV-X est
convert the zymogen factor X into factor Xa and zymogen factor IX into factor IXaα. RVV-X is used in testing utilisé dans les tests de lupus anticoagulants.
of lupus anticoagulants.
Echis carinatus venom
9-ECVII-2011
E. Carinatus II Protease
Venin d’Echis carinatus
Protéase d’Echis carinatus II
56 000
-25° C / -15° C
100 µg
Metalendo-peptidase, single chain, Prothrombin activator, Cleavage of Arg323-Ile324 bond in prothrombin to Metal endopeptidase, simple chaîne, clive la liaison Arg323-Ile324 de la prothrombine pour former la
form meizothrombin. Start at a 1:500 (enzyme: substrate) mass ratio for activation and adjust after results.
meizothrombine. Diluer au 1:500 par rapport au ratio de la masse (enzyme : substrat) pour l’activation et
ajuster en fonction des résultats.
8-116-01
Ecarin
Écarine
55 000 à 60 000
2° C / 8° C
50 EU
Determination of prothrombin levels in patients undergoing anticoagulant therapy (hirudin or thrombin Détermination du taux de prothrombine chez les patients sous un traitement anticoagulant (hirudine ou
inhibitors). Based on the interaction of hirudin with meizothrombin a simple ecarin clotting test for the inhibiteurs de la thrombine). Basé sur l’interaction de l’hirudine avec la meizothrombine, un test simple a
monitoring of hirudin levels has been developed (Nowak and Bucha, 1993).
été développé pour la surveillance des niveaux d’hirudine avec de l’écarine. (Nowak et Bucha, 1993).
8-119-03
Echicetin
Échicétine
Echicetin is a C-type lectin from Echis carinatus sochureki that binds to platelet glycoprotein Ibα and
blocks von Willebrand factor and thrombin binding. It can be used either to block these GPIbα functions
or, if labelled with 125I or biotin or fluorescein isothiocyanate, to measure GPIbα expression levels. In the
presence of plasma, echicetin agglutinates platelets via GPIbα and IgM and can be used to assess GPIbα
expression levels directly, independently of von Willebrand factor levels.
30 000
2° C / 8° C
L’échicétine est une lectine de type C d’Echis carinatus sochureki qui se lie à la glycoprotéine plaquettaire Ibα
et bloque la liaison du facteur von Willebrand et de la thrombine. L’échicétine peut être utilisée soit pour
bloquer les fonctions de GPIbα ou, si marqué avec de l’iode125 ou de la biotine ou de la fluorescéine
isothiocyanate, pour mesurer les niveaux d’expression de la GPIbα. En présence de plasma, l’échicétine
agglutine les plaquettes via la GPIbα et IgM et celles-ci peuvent être utilisées pour évaluer les niveaux
d’expression de la GPIba, directement et indépendamment des taux de facteur von Willebrand.
27
VENOM PROTEASES
Cat N° / Réf.
Product
PROTEASES DE VENINS
Produit
Bothrops atrox venom
8-101-04
Batroxobin
Batroxobine maranhao
Agkistrodon contortrix venom
Protac®
Protac®
Notechis scutatus venom
Noscarin
Noscarine
Crotalus durissus terrificus venom
Convulxin
Convulxine
Convulxin, a heterodimeric C-type lectin isolated from Crotalus durissus terrificus venom, activates
mammalian platelets via binding and clustering of p62/GPVI-receptors under physiological conditions.
Occupation and clustering of p62/GPVI may activate Src family kinases phosphorylating Fc receptor Ɣ-chain
and activate p72syk that is critical for downstream activation of platelets. Convulxin may be used in studies
on platelet receptors.
28
43 000
2° C / 8° C
100 BU
En raison de sa spécificité sur le fibrinogène (clive la chaîne α) et sa capacité à coaguler un plasma riche en
plaquettes sans affecter son intégrité ni la fonctionnalité des plaquettes, et en raison de son insensibilité aux
inhibiteurs de la thrombine, la batroxobine a trouvé de nombreuses applications en tant qu’outil pour la
recherche et le diagnostic de la coagulation sanguine. La Batroxobine peut être utilisée pour mesurer le
fibrinogène dans le plasma, via un temps de coagulation non sensible à l’héparine (temps de Reptilase®), pour
étudier les dysfibrinogénémies et tester le système contractile des plaquettes. En outre, la batroxobine est
utilisé pour la défibrinogénation du plasma.
36 000 à 42 000
2° C / 8° C
3U
Protac®, glycoprotéine à chaîne unique, est un activateur à action rapide de la protéine C isolé du venin du
serpent à tête cuivrée Agkistrodon contortrix. Il convertit rapidement la protéine C de l’homme et d’autres
vertébrés en protéine C activée qui peut être déterminée, soit en mesurant son effet sur la prolongation
d’un temps de céphaline activateur (TCA) ou par la mesure de son activité enzymatique à l’aide d’un
substrat chromogène spécifique. Le Protac est donc utilisé pour la détermination des taux de protéine C et
de protéine S dans le plasma.
Venin de Notechis scutatus
The prothrombin activator present in the venom of the mainland tiger snake venom (Notechis scutatus) is
capable of cleaving the Arg274-Thr275 and Arg323-Ile324 bonds of bovine prothrombin. Prethrombin and
meizothrombin occur as intermediates during prothrombin activation. This venom activity on prothrombin
is greatly stimulated by the presence of Ca2+, phospholipid and FVa.
8-119-02
Size / Format
Venin d’Agkistrodon contortrix
Protac®, a single chain glycoprotein, is a fast-acting protein C activator isolated from the venom of the
copperhead snake Agkistrodon contortrix. It rapidly converts protein C of man and other vertebrates into
activated protein C which may be determined either by measuring its prolonging effect on the activated partial
thromboplastin time (APTT) or by measuring its enzyme activity by means of a specific chromogenic substrate.
Protac is therefore used for the determination of protein C and protein S levels in plasma.
8-117-01
Conserv.
Venin de Bothrops atrox
Due to its specificaction on fibrinogen (cleaves alpha chain) and its ability to clot platelet-rich plasma
without affecting the integrity and functions of platelets, and due to its insensitivity to thrombin inhibitors,
batroxobin has found several applications as a tool in blood coagulation research and diagnosis.
Batroxobin can be used to determine fibrinogen in plasma, to measure the batroxobin clotting time (Reptilase®
time) as a heparin-insensitive parallel to the thrombin time, to investigate dysfibrinogenemias, and to test the
contractile system of platelets. Furthermore, Batroxobin is used for defibrinogenation of plasma.
8-113-01
PM (g/mol)
54 000
2° C / 8° C
L’activateur de la prothrombine présent dans le venin du serpent tigre (Notechis scutatus) est capable
de cliver les liaisons Arg274-Thr275 et Arg323-Ile324 de la prothrombine bovine. La préthrombine et la
meizothrombine apparaissent en tant qu’intermédiaires durant l’activation de la prothrombine. L’activité
de venin sur la prothrombine est fortement stimulée par la présence de Ca2+, de phospholipides et de FVa.
Venin de Crotalus durissus terrificus
84 000
-20° C
50 µg
La convulxine, une lectine hétérodimèrique de type C isolé du venin du crotale brésilien Crotalus durissus
terrificus, active les plaquettes sanguines des mammifères en se liant spécifiquement sur le récepteur du
collagène p62 / GPVI des plaquettes sanguines dans des conditions physiologiques. La convulxine peut être
utilisée dans les études sur les récepteurs plaquettaires.
VENOM PROTEASES
Cat N° / Réf.
Product
PROTEASES DE VENINS
Produit
Bothrops neuwiedi Venom
8-801038
Botrocetin
PM (g/mol)
Conserv.
Size / Format
Venin de Bothrops neuwiedi
Botrocétine
Botrocetin® may be used for the assay of von Willebrand Factor (vWF) in plasma. Botrocetin® acts also on
animal platelets and vWF, which qualifies this agent for diagnostic procedures in veterinary medicine and
for studying vWF dependent reactions in laboratory animals.
In contrast to ristocetin, which only reacts with higher molecular weight multimers of FVIII/vWF, the
reactivity of Botrocetin® covers a broad range of multimers.
22 000
2° C / 8° C
La botrocétine peut être utilisé pour le dosage du facteur von Willebrand (vWF) dans le plasma. La
botrocétine agit également sur les plaquettes des animaux et sur le vWF, ce qui qualifie cet agent pour les
procédures de diagnostic en médecine vétérinaire et pour étudier les réactions du vWF sur les animaux de
laboratoire.
À la différence de la ristocétine, qui ne réagit qu’avec les multimères de plus haut poids poids moléculaire
du complexe FVIII / vWF, la Botrocétine réagit avec un large éventail de multimères.
29