M2S2 Proposition de stage 2015-2016 Internship - monaris

MASTER DE CHIMIE DE PARIS CENTRE - M2S2
Proposition de stage 2015-2016
Internship Proposal 2015-2016
Spécialité(s) / Specialty(ies) :
 Chimie Analytique, Physique, et Théorique / Analytical, Physical and Theoretical Chemistry :
 Chimie Moléculaire / Molecular Chemistry :
☐ Matériaux / Materials:
☐ Ingénierie Chimique / Chemical Engineering:
Laboratoire d’accueil / Host Institution
Intitulés / Name : MONARIS
Adresse / Address : UPMC - Campus Jussieu - Bât. F, Entrée Sud, 3ème étage
Directeur / Director (legal representative) : Pr. Christophe PETIT
Tél / Tel : 01.44.27.29.06
E-mail : [email protected]
Equipe d'accueil / Hosting Team : « Du nano-objet au solide »
Adresse / Address : UPMC - Campus Jussieu - Bât. F, Entrée Sud, 3ème étage
Responsable équipe / Team leader : Philippe COLOMBAN
Site Web / Web site : http://www.monaris.cnrs.fr/fichiers/nano-objet-au-solide.html
Responsable du stage (encadrant) / Direct Supervisor : Vanessa LABET
Fonction / Position : Maître de Conférences
Tél / Tel : 01.44.27.30.24
E-mail : [email protected]
Période de stage / Internship period * : 5 mois (de février à juin 2016)
Sujet / Title
Modélisation quantique de protéines modèles soumises à une contrainte mécanique structures et propriétés vibrationnelles
Projet scientifique (1 page maximum) / Scientific Project (maximum 1 page):
1. Projet / Project
Les protéines fibreuses jouent un rôle important dans la mécanique du vivant (ligaments, parois, etc).
Afin d’améliorer notre compréhension de la relation ‘microstructure / propriétés mécaniques’ de ces
systèmes, le laboratoire MONARIS a choisi d’adopter la stratégie suivante : (1) s’intéresser à des
systèmes modèles ; (2) les étudier en couplant des techniques permettant d’avoir accès simultanément
aux propriétés mécaniques (essais de traction uni-axiale) et à la microstructure (spectroscopie Raman).
Afin de faciliter l’interprétation des expériences de spectroscopie Raman, la modélisation quantique qui
permet d’associer une structure électronique à une structure géométrique donnée apparaît comme un
outil de choix.
* 5 mois à partir du 18 janv 2016 / 5 months not earlier than January, 18th 2016.
Au cours de ce stage, nous nous proposons d’étudier, grâce aux outils de la chimie quantique, un
homopolypeptide composé uniquement d’alanine, le plus simple des acides aminés. Le travail
consistera à :
1. Construire des modèles de poly-(Ala) dans différentes structures secondaires, notamment des
hélices  et des feuillets . Nous envisagerons des modèles de taille finie ainsi que des
modèles périodiques.
2. Optimiser leur structure sous différents états de contraintes simulés par l’imposition de
distances judicieusement choisies. Une attention particulière sera portée à l’évolution du réseau
de liaisons hydrogène.
3. Simuler le spectre Raman des structures contraintes.
Il s’agira alors de relier sur ce système très simple l’évolution des caractéristiques (nombre d’onde,
intensité) des bandes typiques de la signature Raman des protéines à l’évolution de la géométrie et de
déterminer dans quelle mesure les résultats obtenus sont généralisables à d’autres protéines.
2. Techniques ou méthodes utilisées / Specific techniques or methods
• Optimisations de géométrie et simulations de spectres Raman :
- Outil théorique : Théorie de la Fonctionnelle de la Densité (DFT)
- Logiciels : Gaussian (systèmes de taille finie) et Quantum Espresso (Systèmes périodiques)
• Caractérisation du réseau de liaisons hydrogène (selon l’avancée du projet) :
- Outil théorique : Non-Covalent Interactions (NCI)
- Logiciels : NCIPlot (systèmes de taille finie) et CRITIC (systèmes périodiques)
3. Références / References
A. Barth and C. Zscherp, “What vibrations tell us about proteins”, Quaterly Reviews of Biophysics
2002, 35 (4), 369-430.
M. Wojcieszak, A. Percot, S. Noinville, G. Gouadec, B. Mauchamp and Ph. Colomban, “Origin of the
variability of the mechanical properties of silk fibers: 4. Order/crystallinity along silkworm and spider
fibers”, J. Raman Spectrosc. 2014, 45, 895-902.
J. Ireta, J. Neugebauer, M. Scheffler, A. Rojo and M. Galvan, “Structural transitions in the polyalanine
-helix under uniaxial strain”, J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 17241-17244.
R. Wieczorek and J. J. Dannenberg, “Amide I vibrational frequencies of -helical peptides based upon
ONIOM and Density Functional Theory studies”, J. Phys. Chem. B 2008, 112, 1320-1328.