ATP – Synthase (F0-F1 – ATP – Synthase)

Biochemie Seminar
ATP – Synthase
ATP – Synthase (F0-F1 – ATP – Synthase)
ATP: Adenosintriphosphat
• Mit 2 energiereichen
Phosphorsäureanhydridbindungen
• ∆ G0 = - 30,6 kJ/mol
• Energieüberträger
Bildung von ATP:
- Substratkettenphosphorylierung (z.B.: Glykolyse)
- Oxidative Phosphorylierung (Elektronentransportkette und ATP-Synthase)
Æ Nutzung eines elektrochemischen Gradienten
ADP + Pi Æ ATP + H2O
Aufbau der ATP – Synthase:
F0:
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F1:
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hydrophob, durchspannt die Membran
F0 besteht aus a1b2cn (n =10 - 14)
Nutzt Protonenstrom für Rotation
a: jeweils halben Protonenkanal, gibt Protonen an
c weiter
c: bindet Protonen an Asp61 Æ Rotation
b2: bildet mit UE a den Stator
Hydrophil, ragt in die Matrix
Besitzt katalytische Aktivität (β UE)
Ist über δ mit dem Stator verbunden
γ ist über ε mit c-Ring verbunden (Rotor)
γ taucht in Zylinder aus α und β-Heterodimeren
ein
Bildung von ATP:
Elektrochemische Energie Æ mechanische Energie Æ chemische Energie
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durch Protonenrückfluss kommt es zur Rotation des c-Rings und somit der γ UE
Asymmetrie der γ UE bewirkt eine Strukturänderung der β UE
Die Strukturänderungen beeinflussen die Affinität zu ATP / ADP + Pi.
Bildung des ATPs ist spontan Rotationsenergie wird zur Freilassung des ATPs genutzt
´Binding change mechanism´ nach Paul Boyer (Nobelpreis für Chemie 1997)
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ATP – Synthase
Rotationsversuche:
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Rotationsversuche beweisen die Drehung des
„Nanomotors“
Links:
Rotation
eine
fluoreszierenden
Actinfilaments an γ UE.
Mitte: fluoreszierendes Kügelchen
Rechts: magnetic bead
F1-UE über α mit Histidin-tags an Oberfläche befestigt
Komplette ATP-Synthase verwendet
Aktinfilament an C-Ring gekoppelt
Unter ATP-Verbrauch kommt es zur Rotation des cRings
C-Ring an Oberfläche über Histidin-tags befestigt
Aktinfilament ist an αUE gekoppelt
Unter ATP-Verbrauch kommt es zur Rotation des F1Komplexes
Æ in vivo ist die Rotation der γ UE zum F1-Komplex nur relativ anzusehen!!!
Literatur:
Capaldi, A., Aggeler, R. (2002): Mechanism of the ATP synthase, a biological rotary motor. – TIBS Vol.
27 No. 3; 154 – 159.
Weber, J., Senior, A. E. (2003): ATP synthesis driven by proton transport in F1-F0-ATP synthase. – FEBS
Letters 545; 61-70.
Engelbrecht, S., Junge, W. (1997): ATP synthase: a tentative structural model. – FEBS Letters 414; 485491.
Junge, W., Lill, H., Engelbrecht, S. (1997): ATP synthase: an electrochemical transducer with rotatory
mechanics. – TIBS Vol. 22; 420 – 423.
Abrahams, J. P., Leslie; A.G.W. (1994): Structure at 2.8 Amstrom resolution of ATPase from bovine heart
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Yoshida, M. (2001): ATP synthase – a marvellous rotary engine of the cell. – Mol. Cell. Biology Vol. 2,
669 – 677.
Cross, R. L. (2004): Turning the ATP motor. – Nature Vol. 427; 407 – 408.
Sambongi, Y., Ueda, I., Wada, Y., Futai, M. (2000): A Biological Molecular Motor. – Journal of Bioenerg.
and Biomembranes Vol. 32; 441 – 448.
Itoh, H. et al. (2004): Turning the ATP motor. – Nature Vol. 427; 465 – 468.
Lehrbücher: Stryer, Molecular Biology of the cell, Molekulare Zellbiologie