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Les enzymes en panification :
«correctives ou additives ?»
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1
DOSSIER TECHNIQUE
ENZYMES CORRECTIVES
et / ou ADDITIVES EN BOULANGERIE
1ERE INFORMATION PRELIMINAIRE ;
0.1. Interrogation sur l’enzyme
L’enzyme ?
Ces premier et troisième chapitres du
dossier sont là pour que le point
d’interrogation derrière le mot enzyme, ne
reste pas indéfiniment une énigme pour le
boulanger.
Commençons par une histoire un peu
«crue».
Un reporter / explorateur,
connaissance de jeunesse, est spécialiste de
l’Amazonie. Lors d’accueils qu’il reçut
dans des tribus ne voyant pratiquement pas
de «gringos», il vit à l’entrée du village,
une vieille indienne qui mâchait un aliment
et qui crachait le résultat de sa mastication
dans un bol. Bol que, juste après, il du
boire en symbolique d’accueil. En fait, la
«boisson amazonienne» est une espèce de
pré - digestion de l’aliment mâché1. Notre
appareil digestif est l’endroit où chez
l’humain, les enzymes sont le plus
présents. Ici dans notre exemple précité, la
digestion commençait à peine avec les
enzymes existants dans la salive.
Elle se poursuivra dans le parcours de
l’aliment tout le long de l’appareil digestif.
L’enzyme présent dans la salive sera
d’abord appelé «ptyaline»2, ensuite elle
sera classée parmi les amylases (c.à.d. ;
enzymes qui dégradent l’amidon) dites
salivaires.
0.2. La viande qui s’attendrit.
D’autres vécus où apparaît le travail des
enzymes, c’est par exemple les diverses
transformations de la viande. Servie dès
l’abatage elle est coriace, il faut attendre
une certaine maturité (au moins 1 jour)
pour qu’elle soit plus tendre.
Cet
attendrissement se réalise grâce aux
enzymes protéases (celles qui dégradent les
protéines). Plus loin en durée et en lieu,
dans l’Asie du Sud - Est, le poisson peut se
dégrader tellement grâce aux enzymes que
l’on obtient la forme liquide de sauce3.
2
1
D’autres boissons traditionnelles de peuplades
sont connues. Citons le nijimanche des indiens
Jivaros qui est proche. Il résulte de la mastication
de racines de yucca entreposé dans de grandes
jarres pendant 4 à 5 jours.
2
Ptyaline, provient du grec salive et/ou crachat,
avec la terminaison scientifique en «…ine»
attribuées aux premières enzymes décrits par les
scientifiques.
3
Les différentes sources de ces définitions de
transformations enzymatiques sont retirées du
A.OUALI, p.78 à 81 et de P.ROY, p.99 à 101 (voir
les références entières en bibliographie).
0.3.Dégradation de l’amidon en glucose
Voici
représenté des
granules
d’amidon de
farine de blé.
Pour la
compréhension
c’est
schématisé
assez fort.
Puis agrandissons à la loupe pour nous
aider à comprendre.
Ces chaînes d’amidon sont composées de
molécules de glucoses accolées une à
l’autre.
Chaque petit rond orange représente une
molécule de glucose. Celles-ci sont encore
raccordées entre elles.
En
On obtient une granule qui est composée
(toujours aussi schématiquement) des
chaînes d’amidon
reprenant
ce
schéma
ci-contre,
représentant
l’amidon,
qui est
présent
dans
la
farine. On aperçoit
distinctement avec
ses ramifications (ou
branchements),
l’amylopectine,
majoritaire (± 70%)
dans l’amidon.
Les ± 30% restant sont en ligne, se
dénomme l’amylose de l’amidon.
Maintenant, il n’y a pas que les glucides
(nom général des sucres, dits aussi
hydrates de carbone). Il y a aussi les
protides (ou protéines) et les lipides (ou
graisses) dans les 3 apports primordiaux au
niveau nutrition humaine. Eux aussi (les
protides et les lipides) devront se dégrader
ou se fractionner en petites unités pour
passer du statut d’aliment à nutriment.
3
4
0.4. Le taux de glucose sanguin
et non le taux d’amidon sanguin
Le monde vivant (genre animal et végétal)
doit pour se nourrir et croître, dégrader
enzymatiquement ou couper dans sa plus
petite taille moléculaire, les aliments pour
que ceux-ci deviennent des nutriments.
Un des exemples le plus simple parce que
souvent cité est, l’amidon. Il est composé
de centaine à des milliers de molécules de
glucose accolées une à l’autre.
Pour l’humain, il ne va pas être possible de
digérer une si grande chaîne de molécules
de glucose qu’est le granule d’amidon.
Il faut que dans notre appareil digestif,
cette chaîne de molécules de glucose
accolées l’un à l’autre, soit petit à petit
dégradée et qu’ainsi, ce soit molécule de
glucose par molécule de glucose qui
«entre» dans le sang et nous fournissent
l’énergie 4.
Voilà pourquoi l’on parle de taux de
glucose sanguin et pas de taux d’amidon
sanguin.
0.5. Le sucre rapide et sucre lent
On parlera aussi de sucre lent et sucre
rapide. Le sucre lent est généralement
représenté par le pain et les pâtes contenant
très peu de sucres rapides (1 à 2%) et
beaucoup d’amidon. Comme cet amidon
(réserve de centaines voire de milliers de
molécules de glucose) se dégradera
progressivement, il va fournir de l’énergie
(ou du sucre) tout le temps de cette
dégradation en molécules simples (du
glucose), pendant plusieurs heures.
Le sucre rapide (le morceau de sucre ou le
sucre dans les sodas) ne sont composés que
de 2 molécules de glucose (ou d’autres
sucres simples). Il est évident que ces 2
molécules se dégraderont plus rapidement
et de ce fait seront plus vite assimilées en
termes d’énergie transmise à notre corps,
d’où l’appellation ; sucre rapide.
0.6. Caricature de l’enzyme
On va continuer toujours avec des
schémas, pour proposer des images à la
compréhension des enzymes
Revoilà nos chaînes d’amidon dessinées ici
en plus petit. Dans ce dessin ci-dessus
extrait de RAWN5, les enzymes sont
représentées en espèces de gros globules 6
et l’on remarque également une double
membrane qui figure les parois cellulaires
de la levure. Comme pour l’humain, la
levure (agent de la fermentation panaire)
doit couper en petits morceaux la chaîne
d’amidon, puisqu’elle ne sait faire entrer à
travers sa paroi qu’une ou deux molécules
à la fois.
5
D.RAWN, Traité de biochimie, 1990, p.924
6
4
Un humain au repos consomme environ 10
grammes de glucose à l’heure (M.APFELBAUM,
p.309)
Même si par facilité schématique, nous les
représenteront plus petites, les enzymes sont de
grosses molécules, bien plus grandes que le substrat
qu’elles catalysent.
5
Reprenons la loupe pour définir l’action
On va changer notre caricature de
l’enzyme pour reprendre une qui sera notre
image (un peu flamme) de l’enzyme.
Ce
remplacement
des
symboles se justifie d’autant plus
que les nombreux enzymes que
l’on représente souvent en terme
de ciseaux n’ont pas tous comme
fonction de couper (ou dégrader) une
grande chaîne de molécules en petites
portions. Nous aurons après l’occasion de
parler de ces autres fonctions
0.7. L’enzyme est structuré de protéines
Les enzymes ont dans leur composition
essentiellement de protéines.
A la
différence des glucides (sucres) qui
fournissent le combustible-énergie, ne
détermine-t-on pas l’apport des protéines
au niveau nutritif, comme les «briques» ou
bâtisseurs de notre corps. Les protéines
qui composent l’enzyme native du blé ont
comme spécificité de provenir des
protéines solubles dites parfois protéines
pour le métabolisme de la graine
généralement
impliquées
dans
le
développement du grain et sa germination7.
Point un peu
plus difficile à
comprendre,
parce que pas
toujours
ou
complètement
explicable,
l’enzyme
sera
codé
(ou
commandé) par
les gènes (qui
sont
aussi
composé
principalement
de
protéines).
C’est l’ «ADN»
de l’humain qui
commande les
enzymes
de
notre corps et
c’est ces mêmes
gènes de la plante qui vont enclencher les
processus
enzymatiques
pour
la
germination.
7
Yves DACOSTA, 1986, p.5 & 6. Un classement
fonctionnel des protéines du grain de blé a été
repris par Y.DACOSTA. Dans sa recherche
bibliographique sur le gluten, le consultant
différencie protéines de structure, protéines à
activité métaboliques (15 à 20%) et enfin les
protéine de stockage (dite parfois protéines de
réserve et insolubles (= le gluten) étant dans le blé
actuel majoritaire (80 à 85%).
6
0.8. La serrure et la clé (le site actif)
Pour toutes ces transformations, l’enzyme
agit comme une serrure recevant une clé, le
substrat. La molécule enzymatique possède
une zone bien précise (dite le -site actif-)
dans laquelle vient s’emboîter le substrat.
Cette découverte nous la devons à Emil
FISCHER8 et cela très tôt dans l’histoire,
c’était en 1894.
Depuis ce concept
(serrure/clé) n’a que très peu évolué 9.
Prenons le cas (schématisé toujours) d’une
molécule de substrat quelconque et de
l’enzyme.
A l’endroit de rencontre, (dit ; le site actif)
entre l’enzyme et la molécule, la fixation
n’est possible que si cela correspond
parfaitement ou très spécifiquement,
comme un puzzle.
Alors l’opération
enzymatique peut se réaliser, comme ici
dans notre exemple ci dessous, la molécule
va se scinder en trois parties.
Cette opération très spécifique pourra
recommencer pour l’enzyme, mais
évidemment pas pour la molécule
(substrat) transformé(e).
Aujourd’hui
l’enzyme porte le non de la molécule
qu’elle transforme plus le suffixe …ase.
Par exemple si les molécules sont une
chaîne d’amidon, ce sera l’amylase, si elle
agit sur des protéines, ce sera une protéase
et si c’est des lipides, des lipases.
Et ainsi de suite, pour les molécules plus
petites, pentosanase pour pentosane,
maltase pour maltose. Et toujours plus
détaillé lorsque l’on arrive à retirer à la
molécule, un atome d’hydrogène c’est une
déshydrogénase ou à faire muter un atome,
dans la molécule, ce sera une mutase.
0.9. Les co-enzymes
Parfois pour que tout corresponde bien
entre la serrure/enzyme et la clé/substrat, il
faut qu’à la serrure s’ajoute un élément qui
sera appelé co-enzyme (en bleu sur le
schéma). C’est souvent des éléments
minéraux
0.10. Les inhibiteurs d’enzymes
A l’inverse et toujours avec l’exemple de
la serrure/enzyme et la clé/substrat, à la
place d’un élément qui aide à la
complémentarité, c’est un élément qui
empêche celle-ci.
Un inhibiteur
d’enzymes (en vert sur le schéma) qui
empêche l’action de s’opérer comme il se
doit.
8
La description du travail d’Emil FISCHER est
repris en note dans le chapitre suivant ; «Histoire de
l’enzymologie» et surtout page suivante.
9
Ce modèle (serrure/clé) pourrait laisser penser que
molécule et enzymes sont rigides. En 1958
l’américain Daniel KOSHLAND expliquera que le
site actif ou correspondent enzyme et substrat a
plutôt la souplesse d’un gant (enzyme) dans le
lequel entre la main (substrat). C’est «l’ajustement
induit» bien expliqué en animation sur cette adresse
de l’université de Provence.
7
0.11. La cascade enzymatique
On est parti du granule d’amidon et on n’a
pas arrêté d’agrandir notre champ de vision
pour
comprendre
comment
dans
l’infiniment petit, une opération de
dégradation se succède à une autre. C’est
une cascade de dégradation enzymatique
comme un jeu de domino, pour reprendre
encore une formule imagée que nous
devons comme les trois précédentes à des
auteurs allemands spécialisés dans le soin
de santé par les enzymes10.
0.12. La température;
Le 1er paramètre influant pour
l’enzyme
Toute cette «machinerie biologique» ira
plus ou moins vite, suivant que les
conditions sont optimales ou que l’on
s’éloigne de celles-ci vers le haut ou vers
le bas de ce point optimal.
Quelles sont ces conditions ?
En premier, il faut citer la température.
Suivront les niveaux d’acidité, de pression
osmotique (par exemple ; perte de
disponibilité d’eau par l’ajout de sel), la
présence ou pas de co-enzymes ou
d’inhibiteurs d’enzymes.
Pour la température, il faut faire le lien
avec la fièvre que l’on prend en cas de
suspicion de maladie. Arrivé à 40°C
l’alerte, voir la panique s’installe, la
molécule protéique qu’est l’enzyme du
corps humain ne résiste pas souvent à de
hautes températures, elle se transforme
10
Sven NEU & Karl RANSBERGER, Les enzymes
santé, 1992.
8
dans sa structure pour devenir inactive.
Une manière simple de comprendre ce
changement de structure est d’observer la
cuisson d’un blanc d’œuf composé
essentiellement de protéines. 11
Quand
l’activité
enzymatique
est
inopérante, c’est la vie qui est menacée.
Dans la panification qui nous préoccupe, la
température ne sera pas seulement celle
prise à la fermentation, mais concerne
aussi (voir surtout) le début de la cuisson.
En effet la température d’activité optimale
des enzymes natives en panification est
souvent à des degrés supérieurs (50 à
55°C) à ce que la pâte vit en fermentation
(au maximum vers les 30°C, généralement
25°C). Le début de cuisson sera souvent
l’instant d’hyper-activité enzymatique pour
cette raison. L’instant sera court puisque la
désactivation (60 à 70°C) n’est pas loin en
temps de cet optimal. La texture se fige
dans la pâte avec la gélification de
l’amidon (70°C) et la coagulation des
protéines (80°C). Pendant quelques petites
minutes, les amylases pourront encore
dégrader l’amidon gélifié, par exemple.
11
C’est un peu anecdotique, mais en allemand, les
protéines sont souvent dénommées « Eiweiβ» ; soit
littéralement «blanc d’œuf». Ce qui conduit à des
erreurs d’interprétation qui traduisent «protéines Eiweiβ » en albumines, et ce dernier terme n’est
pas une dénomination générique comme devrait
l’être le mot «protéine».
0.13. L’acidité ; 2ème paramètre influant
Le niveau d’acidité du milieu, souvent
mesuré rapidement au pH, va lui aussi
accélérer ou ralentir l’action de l’enzyme.
Ici ce sera la fermentation qui influencera
par sa durée et surtout par ses différents
ensemencements (fermentation levain ; pH
4 à 4,5, fermentation levure ; pH vers 5,5).
Chaque milieu aura pour cette raison ses
propres microorganismes et enzymes. Plus
on sera acide ou vers le basique vis-à-vis
de l’optimal d’activité de l’enzyme, plus
l’efficacité de la réaction qu’elle engendre
se réduira. Généralement l’acidification a
été de tout temps utilisée dans la
conservation des aliments, puisqu’elle va
jusqu’à inhiber l’activité des ferments en
général. Le levain de panification utilise
d’ailleurs à certains moments de sa
préparation cet effet conservateur grâce à
la lactofermentation qui s’acidifie plus
fortement dans ce bout de pâte qu’est le
levain-chef.
0.14. La pression osmotique; 3ème
paramètre influant
On sait aussi conserver certaines denrées
par le sel (salaisons) et le sucre (fruits
confits), il s’agit ici de la pression
osmotique.
Le jambon subissant des
salages successifs voit se réduire au
minimum l’activité enzymatique, cela
devient de l’«affinage» se réalisant par ce
que l’on nomme parfois un peu
pompeusement ; phénomène «d’osmose».
L’imprégnation progressive du sucre dans
le fruit que l’on va confire, va inhiber
toutes activités et c’est pour les mêmes
raisons qu’un pain d’épices ou le miel
liquéfié remplace l’eau ne sait pas subir de
fermentations comme le pain. Ce sont
généralement des éléments minéraux qui
agissent sur la pression osmotique. Voici
comment la levure de la fermentation
panaire vit cette pression osmotique.
Dans le troisième dessin de ce dernier
schéma, il est clair que la levure se
«recroqueville sur elle-même» et extrait
d’elle l’eau pour rendre son environnement
supportable. Vu la situation, elle vit fort
au ralenti. Les enzymes suivront les
9
mêmes réactions en fonction de la pression
des éléments minéraux et suite à ce
manque de disponibilité de l’eau. Celleci, nécessaire à une bonne activité
enzymatique, est souvent évaluée par l’Aw.
12
.
0.15. L’inhibiteur d’enzyme, autre
paramètre influant
Derniers facteurs influents sur le milieu où
l’enzyme s’exprime, la présence de coenzymes. Ils sont moins inusables que les
enzymes, puisqu’ils ne sont pas
inépuisables.
Nous allons les aborder au chapitre 1.5. qui
suit.
L’inhibition d’enzymes, se comprend
simplement. Dans la nature, le grain de blé
pour devenir plante doit pouvoir se
défendre afin que la réserve de nutriments
qu’il contient en son sein serve uniquement
à l’enclenchement
de sa propre
germination. Ainsi les amylases ne
provenant pas de la plante (par exemple de
microorganismes
et
de
prédateurs
primaires (charançons et mites), ont a faire
face à ce système de défense des plantes.
Le grain doit pouvoir se défendre afin de
donner une plantule puis l’épi.
Ces éléments bloqueurs d’activité des
enzymes sont composés de protéines de blé
(de même origine que les enzymes). Ils
«possèdent un pouvoir inhibiteur vis-à-vis
des α-amylases ne provenant pas de la
plante» 13.
Cette «action anti α-amylasique s’exerce
contre
les
amylases
salivaires,
pancréatiques et bactérienne, ainsi que
celle de divers insectes» (par exemple les
coléoptères ; -charançons du grain- et
lépidoptères -par exemple ; mites de la
farine-)14.
L’action des inhibiteurs d’enzymes
«correspond sans doute à un rôle de
défense de la plante contre les insectes»15.
Ils ne seraient pas trop préoccupants dans
la panification pour autant que celle-ci
opère une bonne fermentation qui ferait
perdre leur défense inhibitrice au produit
venant du grain de blé. 16
Dans les conditions de fermentation, en
général, la force de désactivation des
inhibiteurs d’enzymes décroît très vite et
inversement la force d’activation des
enzymes va croître.
12
L’activité de l’eau, la «water activity» en anglais
donne ce symbole Aw . C’est la présence nécessaire
d’humidité (ou eau) pour que la vie s’engendre. Par
exemple pour la conservation du grain de blé, on
essaye de réduire le plus possible la teneur en
humidité pour éviter que cette denrée ne se
détériore par les microorganismes ou insectes qui
eux ont besoin de cette teneur en eau. J.ADRIAN
et A.POIFFAIT écrivent, p.5 que l’activité exige
une humidité minimale se traduisant par un Aw
égale ou supérieur à 0,35.
13
Yves DACOSTA, p. 30.
10
14
P.VALDEBOUZE & D.TOME, 1984, p. 364 à
368.
15
16
Yves DACOSTA, p. 30.
Edward HOWEL, La diététique des enzymes,
1986, consacre 9 pages aux inhibiteurs d’enzymes
(p.127 à 136) et donne un tableau d’une enquête sur
la germination des laitues de l’Université hébraïque
d’Israël réalisée en 1968 par SHAIN & MEYER,
publié dans la revue Phytochimie retravaillé ici en
graphique sur la durée de 24 heures.
1. DECOUVRONS L’ENZYMOLOGIE
1.1. «Comment se découvre l’enzyme»
par l’histoire.
L’infiniment petit est un monde où les
définitions seront plus précise puisqu’au
début et pendant longtemps, il sera
exclusivement examiné par des chercheurs.
Passons si vous le voulez bien par les
premiers «legos», puis chaque fois les
suivants, qui construisent petit à petit la
maison qu’est actuellement l’enzymologie
céréalière.
L’Eglise, maître de la pensée jusqu’au
XIXème siècle, imposait une sorte de tabou
sur l'étude des êtres vivants. De ce fait, la
biochimie n'a démarré que tardivement.
Tout d’abord, en 1833 les français
Anselme PAYEN et Jean-François
PERSOZ avaient déjà découvert l’enzyme
qui dégradait l’amidon, ils l’appelèrent
«diastase» du grec «séparer»1.
Après vint l’époque Louis PASTEUR qui
apporta les bases à ce qui allait devenir la
microbiologie. Mais, si l’on était, au début
du XIXème siècle, à peu près certains que
les germes étaient de microscopiques êtres
vivants, les enzymes sont réunis avec les
microbes sous le nom «ferments».
Progressivement dans ce siècle, on
séparera les ferments «organisés» ou
«figurés», des ferments «inorganisés» ou
«solubles». Emile BOURQUELOT dira de
ces derniers (les solubles) en 1889 qu’ils
«dérivent
tous
directement
de
microorganismes vivants» 2 La science
des hommes fut très peu désarçonnée en
l’été 1896, lorsque l’allemand Eduard
BÜCHNER qui avait complètement broyé
les levures, vit après l’ajout de sucre,
apparaître quand même la formation de
bulles3. Peut-on dire que «Le fantôme de
la machinerie biologique se trouvait ainsi
exorcisée». Démontrée en tout cas, car
avant cela d’autres chercheurs avaient plus
qu’ouvert la voie4.
C’est un autre allemand (W.KÜHNE),
découvreur de la trypsine (enzyme
3
1
Voir leur étude « Mémoire sur la diastase, les
principaux produits de ses réactions et leurs
applications aux arts industriels » publiée en 1833
dans les annales de chimie et de physique.
2
Emile BOURQUELOT, Les fermentations, 1889,
p.13 à 62. Cet auteur écrira par ailleurs «La
ressemblance des deux expressions ‘ferments
organisés’ et ‘ferments solubles’ ainsi que la
production de ceux-ci par ceux-là ont fait penser
depuis longtemps qu’il y avait intérêt pour la
commodité du langage à remplacer la seconde par
un terme qui prêtât moins à confusion. On a
proposé successivement les mots ‘zymase’,
‘diastase’ et ‘enzyme’.
Eduard BÜCHNER qui avait fait son expérience
avec son frère Hans, a obtenu le prix Nobel de
Chimie en 1907 pour cette étude “Alkoholische
Gärung ohne Hefezellen“ soit «Fermentation
alcoolique sans cellules de levure». Les frères
BÜCHNER reprendront l’expression «zymase» crée
par Antoine BECHAMP (*1816-†1906) qui avait
fait
la
même
découverte
relatée
dans
«Mycrozymas » en 1883, soit 13 années auparavant.
4
En discutant sur l’intervertion du sucre de canne,
dans un compte-rendu intitulé «Sur la fermentation
glucosique du sucre de canne», Marcelin
BERTHELOT précisait déjà en 1860, p.980, «On
voit clairement ici que l’être vivant n’est pas le
ferment, mais c’est lui qui l’engendre».
digestive) qui est à l’origine du mot
«enzyme» 5
Six années plus tard, toujours en
Allemagne, Emil FISCHER 6 a élaboré la
thèse de la complémentarité moléculaire
entre les enzymes et les substrats en
comparant l’enzyme à une serrure et le
substrat à une clef.
1.2. L’enzyme entre en panification
par le malt.
Spécialiste de l’étude de la fermentation
panaire, Léon BOUTROUX 7 devrait nous
amener un peu plus sur notre métier en
passant en revue les derniers apports de la
science pour la panification. Toutefois, il
ne peut qu’écrire «…à la suite de
5
Enzyme provient du grec «en» + «zumé» qui
signifie «dans» + «levain». L’expression sera
employée indifféremment au masculin puis au
féminin du fait qu’un des premiers utilisateur en
1878 de l’expression, Wilhem KÜHNE (*1837†1900), était allemand et a mis le mot dans le genre
neutre qui existe en langue germanique, mais pas en
français où l’expression sera finalement mise dans
le genre féminin.
6
Hermann Emil FISCHER (*1852- †1919) était en
recherche sur les structures des protéines, avant de
se lancer dans l’étude des sucres. C’est par ce
chemin différent que l’étude de la fermentation,
qu’il arrive à proposer la compréhension de cette
association spécifique entre le substrat et le
ferment. Son travail où il décrit la complémentarité
entre l’enzyme et le substrat s’intitule «Einfluss der
Configuration auf die wirkung der Enzyme», soit
«Influence de la configuration sur le travail des
enzymes», Berichte der deutschen Chemischen
Gesellschaft, 1894, 27, 2985-93.
7
Léon BOUTROUX, (*1851- †1921) chimiste est
le frère d’Emile BOUTROUX de l’Académie
Française et oncle du mathématicien Pierre
BOUTROUX. Il a réalisé sa thèse de doctorat en
1880, «Sur une fermentation nouvelle du glucose»
et un discours de réception à une académie
scientifique en 1891 «Sur la fermentation panaire».
Son livre de 1897, s’intitule. «Le pain et la
panification, chimie et technologie de la
boulangerie et de la meunerie». On peut dire qu’il
suit bien la problématique de la fermentation
panaire (voir également la note suivante). Il est
considéré par Roger DRAPRON, en mars 1996,
p.2, comme celui qui «constate l’attaque de
l’amidon par ces enzymes dans les pâtes».
l’immense développement qu’ont pris les
recherches bactériologiques, l’étude des
diastases et celles des transformations des
hydrates de carbone, une théorie simple ne
pouvait plus conserver d’autorité ; mille
faits nouveaux venaient chaque jour
compliquer la question et suggérer des
hypothèses nouvelles.»8 Rien de tel alors
que l’application sur le terrain pour
dénouer les balbutiements des sciences
naissantes.
C’est dans un métier qui s’industrialisera
assez vite (la brasserie), que l’usage du
malt d’orge sera le plus étudié et permettra
d’en copier par après l’emploi «déjà
maîtrisé» pour la boulangerie 9. A ces
débuts les «préparations maltées» sont
ajoutées à la farine en quantité minime (0,5
à 0,7%) afin de permettre un meilleur
«pouvoir liquéfiant», (on parle de
«dégradation enzymatique» de nos jours)
et ainsi activé favorablement la
fermentation des levures au sein de la pâte.
Il s’agit à ce moment, d’aide
circonstancielle lorsque les récoltes des
années sèches procuraient une farine lente
au démarrage de la fermentation.
1.3. L’extrait de malt
L’apparition de l’extrait liquide de malt en
tant que produit commercial considéré plus
stable, est facile à dater. Le premier
produit, le «Diamalt» avait comme
8
Léon BOUTROUX, 1897, p.96 & 97. Il écrit ce
passage pour après consacré une centaine de pages
à la Théorie de la fermentation panaire
et
«reprendre cette question comme si elle était
neuve» en espérant au bout, p.196, «avoir apporté
des résultats nouveaux importants, du moins avoir
établi les faits les plus rigoureusement et avoir
éliminé les erreurs».
9
René GEOFFROY, 1950, p.180. D’autant que
l’on s’aperçoit que les «préparations maltées
permettent également de rectifier les farines de
régions sèches ou d’années sèches, faiblarde en
fermentation et par conséquence en développement
de la mie», p. 210 & 219, toujours du même auteur.
Philippe ROUSSEL et Hubert CHIRON écriront en
2002, p.150 que Léon HENDOUX évoque en 1889
une farine de fève maltée
représentant d’une firme collaborant après
avec WANDER 10 de Berne, un
personnage qui est aussi l’écrivain d’une
histoire française de la boulangerie.
Après ces premiers descriptifs, plus que
correctifs, le malt en extrait ou en sirop 12
va aussi plaire en tant qu’apport de goût.
Il
s’agit
d’Ambroise
MOREL 11 qui
donne
l’année
1906 pour les
débuts de l’extrait
de malt en France.
Le
commercial
vante son article
en ces termes «ce
produit active la
pousse, procure
au pain un grand
développement,
lui donne un goût exquis et permet de
conserver longtemps sa fraîcheur».
Outre Atlantique, aussi le Diamalt est commercialisé très tôt
10
La Hauser & Malzfabrik Sobotka de Vienne aura
en 1916 une participation de 50% de la firme
WANDER. Cette dernière débuta en 1865 et fera
après les premiers aliments fortifiants à base de
malt, un produit commercial plus que renommé ; l’
Ovomaltine. Celui-ci est composé aussi d’extrait de
malt auquel on ajoutera en 1904 de la poudre
d’œuf, de lait et plus tard d’une pointe de cacao. La
firme Wander entrera dans le giron du groupe
Sandoz en 1967, puis sortira en 2002 de Novartis
(fusion Sandoz/Ciba-Geigy en 1996) pour intégrer
l’Associated British Food (ABF).
11
Ambroise MOREL, Histoire illustrée de la
Boulangerie en France, 1924. Il écrit p. 427 «En
1906, fut introduit d’Allemagne un nouveau ferment
appelé Diamalt. Ce produit fut introduit par moi.
En 1910, une compagnie française fut fondée, elle
installa une usine à Ris-Orangis près de Corbeil.»
Ambroise MOREL était également syndic de la
boulangerie de Paris.
Philippe ROUSSEL et
Hubert CHIRON, déjà cité, écriront, p .150, que la
firme Diamalt «emploie dès 1912 le service de
démonstrateurs».
12
La farine de malt résulte de la germination d’une
graine de céréale (généralement orge, mais cela
peut être le froment). Ces graines germées sont
ensuite séchées une trentaine d’heures à des
températures de 60 °C à 70 °C, puis terminée par
une phase «coup de feu» à 80 °C / 100 °C. Ce
séchage (appelé touraillage), donnera suivant sa
conduite différentes couleurs aux bières (blonde,
brune, noire), puis est suivi d’un dégermage
extrayant les radicelles des germes. Cette matière
première subit soit un concassage (pour la
brasserie) ou un broyage plus fin pour la meunerie.
Les extraits de malt dérivent de la farine de malt.
Le sirop de malt est le résultat d’un retrempage du
malt avec une nouvelle hydrolyse enzymatique
suivi d’une évaporation sous vide. L’extrait de malt
cristallisé pousse plus l’évaporation de l’eau. A la
place de l’obtention d’un sirop, on arrive à des
cristaux de conservation difficile. Les extraits de
malt contiennent ainsi plus de maltose que la farine
de malt. Source de ce passage ; Philippe
ROUSSEL, en 1998, p. 580 à 585.
1.4. Le goût «malté»
Un des premiers pains de marque sera le
«Pura-malté» de la firme Puratos 13 , ces
débuts datent de 1923. Un ancêtre du mixe
boulanger en somme (farine ou mélange de
farine prêtes à l’emploi).
La plus forte coloration de la croûte pourra
aussi être l’objet d’exploration, mais
finalement
on
évitera
plutôt
le
«rougissement» de la croûte parce que le
goût caramélisé est trop souvent reçu
comme «trop cuit» par la clientèle.
Cette interprétation (amélioration du goût)
par le malt en boulangerie, nous éloigne
d’un aspect qui se voulait au début d’un
but de régulation dit «gommer les
fluctuations du bagage enzymatique»
suivant l’état de la récolte et on passe à un
profil d’amélioration de la farine.
Ces deux exemples d’emploi du malt très
distincts, permettent de faire apparaître la
différence entre «corriger» une fluctuation
enzymatique naturelle et «ajouter» ou
améliorer la denrée de base.
Le souhait de se «soumettre à la
question» ; correctif ou additif, sera la
ligne de force de ce dossier enzyme afin
d’aiguiser
notre
discernement
professionnel. Nous le ferons dans ce
dossier, en identifiant la méthode de
panification naturelle et ainsi mieux
pouvoir évaluer en pleine compétence,
l’amélioration.
1.5. La carence de la «blancheur»
En général, on panifie depuis longtemps
des farines blutées, de ce fait, il faut lire
d’anciens
textes
pour
avoir
ces
témoignages.
Le premier vient d’un
Manuel de Boulangerie ; «l’emploi du
sucre de malt est indiqué pour améliorer
les farines pauvres en enzymes (farine
blanche)»14. Nous sommes à la moitié du
siècle passé avec ce commentaire. Un an
après cet écrit, un spécialiste en
«enzymologie naissante», écrit «si l’on
part de farines blanches qui sont extraites
à des taux très bas et qui ont peu
d’enzymes, il est nécessaire d’utiliser des
produits améliorants» 15. Il apparaît bien
que la farine subissant par le tamisage le
retrait des parties périphériques du grain,
se carence en enzyme (et en co-enzymes),
une fois qu’elle n’est plus que la mouture
de l’amande du grain.
Alors reprenons la question que nous
désirions soumettre; dans le cas de figure
d’une farine blanche comparée à une farine
complète,
l’ajout
d’enzyme
est-il
assimilable à un correctif ou un additif ?
Pas facile d’y répondre puisqu’on pourrait
dire qu’il s’agit plus d’une évolution du à
un choix public ou consommateur.
14
13
Ce renseignement figure sur les sites de la firme
Puratos à la page «histoire» ;
http://www.puratos.com/about/history/default.aspx
Manuel de boulangerie-pâtisserie suisse, 1949,
p.71 & 72.
15
J.STOLKOWSKI, en 1950, p. 119.
Ce supplément enzymatique semble bien
du à une carence (que l’on pourrait
considérer
commercialement
comme
inévitable), d’après ces deux sources
venant d’horizons sectoriels différents.
Où
les
années
à
sécheresse ;
hypodiastasique (ne dégradant pas assez
vite la pâte).
1.6. L’effet «vitesse» et l’effet «volume»
Dans l’évolution suivante, on se penchera
sur le fait que l’ajout de produits maltés
(farine, extraits, sirop) engendre une
accélération à la fermentation et une
augmentation de volume. Cela fait qu’il
deviendra assez difficile encore une fois de
distinguer le correctif de l’additif.
Fallait-il aller plus vite et vouloir du
volumineux
obligatoirement
et
exclusivement ? Un comptable performant
ou un technicien soucieux des aspects
gustatifs et nutritionnels risquent bien de
donner des réponses différentes, même
s’ils font partie de la même entreprise.
L’on peut imaginer aisément avec le recul
historique lequel des deux avis a été pris en
compte. Il est évident qu’il est difficile de
croire que l’on ne fait que réguler la
faiblesse diastasique des céréales due
certaines années à un climat trop sec que
celles-ci subissaient.
1.7. L’hyper… et l’hypo…diastasique
Sous nos climats tempérés et suivant la
saison,
la
récolte
pourra
être
hyperdiastasique. Soit venant de lots de
grains de blés ayant entamé le processus de
germination et contenant trop d’enzymes
qui dégraderont trop vite la pâte.
L’apport de malt ne devrait venir qu’en ce
cas de farine hypodiastasique.
Sûrement pas dans le cas précédent où le
malt amplifierait encore plus la
dégradation
de
la
pâte,
puisque
inévitablement on dégrade parallèlement
les chaînes de gluten et les chaînes
d’amidon.
Si l’on parle d’effet régulateur du malt
pour
ces
conditions
climatiques
changeantes, il faut quand même signaler
que c’est surtout l’hyperdiastasique qui est
l’accident climatique le plus fréquent.
Dans les années 1950/1960, c’est le blé
germé sur pied causant problème16 qui
oblige l’encadrement scientifique de la
boulangerie à approfondir le thème.
Le secteur de la boulangerie dans les pays
anglo-saxons a trouvé une autre réponse
que le malt à l’hypodiastasique, depuis les
années 1960. C’est à l’étape mouture, en
endommageant l’amidon, que la solution
est apportée. Elle permet l’accélération de
16
Roger DRAPRON, 1996, signale que l’aspect de
trop forte activité enzymatique (hyperdiastasiques)
des farines dans les années 1950-60 a nécessité un
état des connaissances plus approfondi. Et qu’à
cette époque dans les pays anglo-saxons on utilisait
déjà l’amylase fongique alors qu’en France, farine
et extrait de malt sont encore employés.
la
fermentation
par
activation
enzymatique.17
Les années qui vont suivrent, la Politique
Agricole Commune (dite PAC) va
influencer fortement le marché. Sous le
double
effet
des
prix
plancher
d’intervention accordé par la CEE et
l’élévation des rendements, la qualité
panifiable du blé va perdre de l’intérêt aux
yeux des céréaliculteurs. Le blé fourrager
va lui accompagner l’évolution de la
consommation
de
viande,
grande
consommatrice de céréales. Déclassés de
la
qualité
boulangère
les
blés
hyperdiastasiques iront vers ce marché
carné progressant.
Tout ceci pour signaler que vers 1993, la
Communauté Européenne va vouloir
baisser ces mécanismes de production
devenus excédentaires et générateurs de
stocks coûteux budgétairement.
L’institution européenne liera alors la
subvention des récoltes de blé à la qualité
et notamment à l’indice mesurant l’activité
enzymatique de la farine de blé.
Cet indice se mesure grâce à un appareil
qui s’exprimera en temps de chute
d’Hagberg. 18
17
E.A.FARRAND décrit les bases du principe en
1964, p. 98-111. Là encore, il est clair qu’il s’agit
de procédé moderne (pétrissage intensif du CBP =
Chorleywood Bread Process et fermentation «no
time») et de rapidité de panification.
18
L’indice de temps de chute d’Hagberg (du nom
de Sven HAGBERG, un chercheur suédois) permet
1.8. Après le malt, l’amylase fongique
Après ces trois remarques sur les effets du
malt; goût, rapidité de fermentation et le
caractère peu influant des récoltes
hypodiastasiques, que l’on pourrait presque
qualifiée d’approche préliminaire, voyons
la suite. Comme la science évolue19 et que
depuis 1962, (Jean BURE, 1980, p, 68) de mesurer
le temps de chute de l’agitateur dans la pâte tenue
dans un tube. Si la farine, qui compose cette pâte,
est riche en activité enzymatique, le piston «chute»
plus vite parce que la pâte est plus dégradée, plus
fluide du fait qu’elle comporte moins d’amidon.
Lorsqu’une farine est déjà un peu dégradée
enzymatiquement, on sent manuellement qu’elle a
plus d’empoissage, qu’elle est plus «lourde». C’est
généralement une différence que l’on peut
apercevoir entre une farine (au même taux
d’extraction) de seigle qui est généralement plus
«lourde» que la farine de blé/froment. L’examen du
taux de chute d’Hagberg est bien expliqué par ce
diaporama.
19
J.POTUS, R.DRAPRON et A.POIFFAIT, p. 430,
détaille l’évolution de la connaissance des enzymes
après BUCHNER. En 1891-94, J.TAKAMINE,
puis en 1896, A.BOIDIN et J.EFFRONT initient et
développent l’utilisation industrielle des enzymes à
l’on sait produire séparément des enzymes,
on se passe du
malt en tant
qu’ajout 20.
Au Japon, pays
de tradition des
aliments
fermentés,
Jokichi
Takamine
produit
des
enzymes et dès
1891 il dépose
des brevets aux
Etats-Unis (qui
deviendra son pays d’adoption) pour les
fabriquer à l’aide de la moisissure
(aspergillus du riz).
Bien avant le début des années 1970 21, on
extrait plus l’enzyme du broyat de levure
partir de moisissures et de bactéries. En 1905
HENRI, puis en 1913, MICHAELIS & MENTEN
conçoivent une loi permettant d’envisager
mathématiquement, les mécanismes de base de la
catalyse enzymatique, En 1922, WILLSTÄTTER
établit la nature protéique des enzymes, en 1926,
SUMMER obtient la première enzymes sous forme
cristallisée, en 1960, STEIN et MOORE définissent
la structure primaire d’une enzyme (la
ribonucléase), La même année, PHILIPPS
représente la molécule du lisozyme (l’enzyme de la
pénicciline), en 1965, MONOD établit une théorie
concernant les possibilités de régulation du
métabolisme cellulaire et en 1969, MERRIFIELD
effectue la synthèse de la ribonucléase ou ARNase.
20
Jérôme SOUPPE, 1997, p.299. L‘auteur
travaillant à l’époque à Gist-Brocades (fusionné
avec DSM en 1998) écrit «On peut ici souligner la
faible productivité du végétal par rapport au
microbien : ainsi pour effectuer un brassin mixte
engageant 70 kgs. de malt …un brasseur pourra
liquéfier ; soit par 20 % de son malt, c'est-à-dire 14
kgs. de malt ce qui correspond à environ 17 kgs
d’orge initial et quelques jours de maltage ; soit
par
l’amylase
commerciale
de
Bacillus
licheniformis où 12 grammes de moût, (fermenté
quelques jours) sont nécessaire. »
Sur le site
de Mühlenchemie, on se dit les créateurs de la
première
amylase
fongique
commerciale
(l’Alphamalt) en 1952.
21
Lire le tableau «Historique de l’enzymologie
céréalière» en fin de ce chapitre pour comprendre
que l’amylase fongique existe déjà depuis 1891.
sur milieu riche en sucres ou d’une farine
ayant subi le maltage, mais on cherche à
les produirent par ces merveilleuses petites
machines biologiques que sont les
microorganismes de toutes sortes22.
Un des milieux de culture les plus efficient
sera celui où les moisissures agissent.
De plus les amylases produites par ses
champignons microscopiques auront une
propriété intéressante. Elles n’ont pas les
mêmes caractéristiques que les amylases
natives du blé tendre. Ces amylases dites
fongiques se dénaturent à la cuisson plus
tôt que les amylases du malt et les autres
22
Jérôme SOUPPE, déjà cité, p.299 écrit « …pour
comparer la productivité d’une plante à celle d’un
microorganisme : Un hectare de papayer produit
environ 300 kgs. de protéine enzymatique par an. 1
fermenteur industriel de 100m³ utilisé pendant un
an pour fabriquer une enzyme d’origine
microbienne
(10gr./litre sur 5n jours de
fermentation fournira environ 30 tonnes de protéine
enzymatique. Soit l’équivalent d’une plantation de
100 hectares environ, d’un végétal pourtant
particulièrement productif comme le papayer qui
n’est pas saisonnier.»
amylases natives de la farine23. Dès lors
l’évitement d’un surdosage est plus aisé.
Un choix qui plait par sa facilité d’emploi
aux formulateurs d’ajout enzymatique.
La première amylase fongique est autorisée
en 1983, mais en fin août 1979 une
autorisation provisoire est déjà délivrée 24.
Pour
s’attarder
sur
l’autorisation
provisoire, signalons que l’enzyme
glucose-oxydase (en abrégé GOX) la
recevra aussi en mars 1995 avant d’être
agrée officiellement deux ans plus tard, en
1997. Si l’on doit approfondir le vécu
législatif de l’ajout enzymatique dans les
transformations de produits alimentaires,
nous devons non seulement parler des
autorisations provisoires, mais aussi passer
par les cases «activités secondaires» et
«auxiliaires technologiques».
1.9. L’amylase à «effets secondaires»
Des «effets ou activités secondaires» de
l’enzyme amylase sont dans un premier
temps découverts et puis un peu après
clairement déclarés. De quoi s’agit-il ?
Aux premiers temps d’exploitation
commerciale des produits enzymatiques, la
purification de ceux-ci n’était pas ce
qu’elle devenue de nos jours. De plus, les
«effets secondaires» peuvent dépendre du
«patrimoine » de l’organisme producteur,
mais aussi des conditions de culture.25 Ce
constat sera encore plus crucial pour
l’ajout sous forme de malt, où parfois des
protéases coexistent avec les amylases.26
23
L’α-amylase natif se désactive (ou se déstructure)
à 75°C/80°C, tandis que l’a-amylase fongique se
désactive 65°C/70°C.
24
Philippe ROUSSEL, 1991, p. 582 & 583. Mais
les amylases sont probablement présentent avant
ces dates d’autorisations provisoires.
25
26
P.BESANCON, en 1997, p.23.
Roger DRAPRON, en 1996, p.2, signale que
dans les années 1960 ces «extraits de céréales
germées (malt) présentaient le défaut d’enrichir en
même temps la pâte…en protéases néfastes à la
panification…et d’autres activités enzymatiques
dites secondaires, dont la nature ne fut précisée que
plus tard».
Le malt est moins «purifié» que les
préparations enzymatiques issues de
microorganismes. Quoi de plus normal,
dès lors d’avoir dans les «impuretés», des
effets qui seront dits secondaires.
Observons comme le démontre le tableau
ci-après, datant de 1988 27, que dans les
amylases fongiques testées, ce sont
justement ces amylases à activités
secondaires qui donnent souvent les
meilleurs résultats au volume. Les
pentosanases qui réalisaient probablement
ces effets secondaires ne seront autorisées
qu’en 1993 (soit 5 ans après ce constat
recensé lors de cette étude).
De nos jours, la pureté de l’enzyme est
considéré comme une qualité et c’est aussi
celle qui est la plus «purifiée» qui réalise le
plus rapidement son action devenue, il faut
bien le dire, plus spécifique.
1.10. L’auxiliaire technologique
où «processing aid»,
gomme le code additif de l’étiquette
Survient en France, le décret pain, le 13
septembre 1993. Pour le pain de tradition
française, l’additif est interdit et
notamment l’acide ascorbique. Dans le
répertoire des additifs, il porte le numéro E
300.
Potentiellement il est un agent
oxydo-réducteur, c’est à dire qui oxyde ou
préserve -réduit- le produit au sein du
procédé de transformation où il est
introduit.28 Dans l’alimentaire en général,
27
28
P. ROUSSEL, en, 1991, p. 582
Pour comprendre le rôle de l’acide ascorbique,
voir le dossier technique ; L’acide ascorbique et la
l’acide ascorbique est utilisé comme agent
réducteur. Par exemple la banane tranchée
subira assez vite un brunissement du aux
réactions enzymatiques face à l’oxydation
et l’exposition du fruit tranché à l’air. Une
simple application de jus de citron ou
d’orange (contenant de l’acide ascorbique
naturel) permettra d’offrir à la banane
ouverte une protection contre le
brunissement. Ce qui sera aussi le cas dans
la pratique commerciale pour les légumes
dits de troisième gamme (proposés
prétranchés au consommateur).
Cet E 300 porte aussi le nom de vitamine C
et l’on ne se privera pas de l’auréoler de ce
nom. Parfois son apport lors du pétrissage
sera même un temps appelé «pain à la
pilule (de vitamine C)».
En boulangerie, c’est l’effet inverse de
l’acide ascorbique (oxydant) qu’il faut
prendre en compte. Lors du pétrissage
(apport d’eau -H²O- et d’air), l’acide
ascorbique
devient
vite
déshydroascorbique, cet agent oxydant qui apporte
une maturation plus rapide du gluten (par
conséquent de la pâte) et assure aussi un
gain de développement.
En Meunerie, l’acide ascorbique à de très
faible dose s’impose vite comme
l’adjuvant le plus avantageux au niveau du
rapport qualité-prix.
Pour les firmes para-boulangères, les
premières à réagir, la réponse vient des
enzymes.29 Et cela au grand dam de
certains défenseurs de méthodes simples et
naturelles de panification.30 Pourquoi, les
enzymes ? Simplement parce qu’ils n’ont
pas le statut d’additifs mais d’auxiliaires
technologiques. Grâce à l’absence de
mentions, l’étiquette reste «propre» !
Exemple d’indications reçues par la boulangerie
Ils peuvent ainsi être ajoutés à la farine de
tradition française. On pouvait légitiment
se poser la question si l’on n’essayait pas
de contourner l’esprit de la loi en essayant
d’intégrer dans la farine, non plus un
ingrédient engendrant des réactions
enzymatiques, mais les enzymes euxmêmes fussent-ils non natifs dans le blé et
son produit de mouture.31
29
Fabien FAISY & Olivier NEYERNEUF, en juin
1996, p. 3 à 12. Les auteurs (de Gist-Brocades
fusionné avec DSM en 1998), recherchent une
alternative «capable de reproduire l’action de
l’acide ascorbique.» Ils écrivent notamment dans la
conclusion que «Si la Confédération de la
Boulangerie décidait d’exploiter les nouvelles
opportunités qu’apporte cette enzyme (la Glucoseoxydase), alors pourraient être créées les
conditions pour que le pain de tradition puisse
enfin faire la percée espérée…en 1993».
30
Après plus de 40 années d’usage en
panification, comment les deux secteurs
(Meunerie et Boulangerie) pourront-ils se
priver de ces avantages pour bénéficier de
l’appellation «pain de tradition française».
Philippe VIRON de la Minoterie Viron de
Chartres, est «gardien du pain-patrimoine» comme
le dénomme Steven KAPLAN, dans, Le retour du
bon pain, 2002, p.321 à 330. En juillet 1996,
Philippe VIRON s’offusque de la communication
technique citée à la note précédente. Il a ces
termes ; « Grâce au décret pain (de 1993)
interdisant pour le pain de tradition française
l’emploi d’améliorants et autres produits
chimiques, nous avons été vers la réhabilitation du
goût et de la qualité. A peine ce décret sorti que des
chercheurs se mobilisent afin de contourner le
décret !»
31
panification, dans les dossiers de Boulangerie.net à
cette adresse.
Notes importantes, les enzymes « oxydantes »
(par exemple ;GlucoseOXydase, HexoseOXydase),
ne seront jamais autorisées en panification dite de
tradition française, suivant le décret de 1993.
Ces péripéties démontrent bien l’avantage
du statut d’auxiliaire technologique32.
Un statut ou comme souvent la définition
sera sujette à interprétation divergente.
Un auxiliaire technologique devrait être
une substance non consommée parce que
généralement dégradée au cours du
processus de transformation.
1.11. La tradition avec ou sans enzyme ?
Bien sur ici, il s’agit de défendre un
produit qui se définit de tradition.
Ce qui sera encore plus strictement
appliqué pour l’autre produit de tradition
en Europe, la bière allemande dite souvent
«originelle», l’équivalent du traditionnel
appliqué au pain en France.
32
La Revue de l’Industrie Alimentaire (RIA)
d’octobre 1995 sous-titre un encadré avec ses
termes ; «Des enzymes pour remplacer des
additifs». C’est une technologie «d’aspect plus
naturel et qui surtout n’apparaissent pas sur
l’étiquetage». F.FAISY &é O.NEYERNEUF, déjà
cité, décrivent d’emblée p. 3, cette «réelle
aspiration pour davantage de -naturalité-».
La «Reinheitsgebot» ou «loi sur la pureté
de la bière», est enracinée dans la culture
germanique depuis 1516. Historiquement,
c’est un fameux parcours.33 Dans la bière
de tradition allemande pas une seule
enzyme n’est autorisé. Ce qui n’est pas le
cas du pain de tradition française qui
accepte l’amylase fongique 34
1.12. La démocratie «versus lobbys»
Pour essayer de comprendre comment se
prenne les décisions au niveau législatif,
voyons l’interprétation de l’AMFEP
(Association of Manufacturers and
Formulators of Enzyme Products) sur les
«statuts» à accorder à l’enzyme (au point
1. du tableau suivant). Et ceci par rapport
au projet initial de la Commission
Européenne.
33
Ce n’est pas sans intérêt de relater brièvement le
vécu de près de 500 ans de cette loi sur la pureté de
la bière. Bavaroise à l’origine, elle n’acceptait
comme ingrédient que l’orge, le houblon et l’eau.
La levure n’entrera dans la composition que
lorsqu’elle fut reconnue par le monde scientifique.
Peu après l’unification dans un grand état
germanique à la fin du XIXème siècle, la loi
s’appliquera à toute l’Allemagne actuelle en 1906,
évinçant au passage des bières brassée de manière
traditionnelle, notamment celle à la cerise, faites
dans le Nord de ce nouvel état germanique.
34
C’est un courrier de la DGCCRF du 19
novembre 1993 qui autorise, ± 2 mois après,
l’introduction de gluten et d’amylases fongiques
(puisqu’ils
ont
un
statut
d’auxiliaires
technologiques), voir Les Nouvelles de la
Boulangerie, n° 420 du 15-12-1993, p. 3
Situation fonctionnelle
Statut légal de
l’enzyme
Additif
1.-L'enzyme est
fonctionnelle dans le
produit alimentaire final
Dans le projet CE
en 2000
(parce que le substrat est
présent et que le pH et la
température sont appropriés)
Pour l’AMFEP
Ingrédient
alimentaire
2 - L'enzyme n'est pas fonctionnelle
dans le produit alimentaire final
- 2.1. L'activité de l'enzyme
Auxiliaire
peut être réversible mais
les conditions du milieu ne
technologique
sont pas adaptées
- 2.2 L'enzyme est
dénaturée (par exemple en
Auxiliaire
traitement thermique ou
technologique
chimique), mais les
protéines reste présentes
- 2.3 L'enzyme est
Auxiliaire
définitivement retiré
(Aucune activité, pas
technologique
d'enzyme)
Nous aurons l’occasion de revenir sur cet
aspect d’enzyme «fonctionnelle» dans le
produit final (viable au sein de la denrée
alimentaire consommée). Il n’est pas
anormal dès le moment où l’enzyme est
native, ce qui laisse supposer les termes
(substrat présent avec pH et température
appropriées), mais est-ce vraiment le cas
des propositions enzymatiques faites au
secteur de la boulangerie.
Il
existe
une
certaine
rétention
d’information de la part des fournisseurs35.
Elle est clairement exprimée par un autre
lobbying, la FEDIMA (La fédération des
fabricants et les fournisseurs d'ingrédients
de boulangerie).
35
Jacques POTUS, Des enzymes, éditorial de la
revue Industries des Céréales, n°138, juillet 2004
Ce lobby écrit 36 en décembre 2006 «La
proposition (de la CE) ne favorise pas la
propriété intellectuelle et l'innovation de
nos produits.»37 Le communiqué de la
FEDIMA poursuit en signalant «…que les
conditions de l'utilisation seront basées sur
l'utilisation sûre des enzymes.» Est-ce
parce que l’on souhaite «une lecture
amicale» et ne pas contribuer à
«l'hésitation du consommateur pour les
additifs» comme «les enzymes utilisées
dans nos produits ne sont pas en activité
dans le produit de consommation final, il
n'y a aucun besoin de les déclarer»
En conclusion pour la FEDIMA « Marquer
la catégorie «enzymes» serait un bon
compromis.» Tous les textes en italique
36
http://www.fedima.org/papersMAIN.htm en
ligne en décembre 1996.
37
L’article 12 du chapitre 1 de la directive 1331
/2008 précise «Parmi les informations fournies par
les demandeurs, le traitement confidentiel
peut être accordé à l'information dont la
divulgation pourrait nuire sensiblement à sa
position concurrentielle. Les informations relatives
à celui-ci ne doit pas, en toutes circonstances, être
considérées comme confidentielles: (a) le nom et
l'adresse du demandeur; (b) le nom et une
description claire de la substance; (c) la
justification de l'utilisation de la substance dans ou
sur des denrées alimentaires ou catégories de
denrées alimentaires; (d) les renseignements
pertinents à l'évaluation de la sécurité des
la substance; (e) le cas échéant, la méthode
d'analyse (s).» Pourtant l'Union Européenne a
produit depuis 1993 une série de réglementations
imposant aux producteurs de denrées alimentaires
de mettre en place des mesures visant à assurer un
niveau de protection élevée, notamment une
tracabilité de la fourche à la fourchette.
qui précèdent sont extraits des «Premiers
commentaires
sur
la
proposition
concernant les agents d’amélioration
d’aliments». Si on écoute ce conseil notre
sac de farine ne préciserait pas quelle
famille et types d’enzymes est ajoutés. 38
Pourtant une protéase, une pentosanase,
une oxydase, une lipase ou une amylase
c’est différent technologiquement. Et ce
qui différenciera une boulangerie de son
concurrent
est
majoritairement
le
diagramme de panification où l’enzyme y
sera obligatoirement plus ou moins actif.
Qui doit faire les choix technologiques en
panification; les fournisseurs d’ingrédients
ou le boulanger ? C’est l’hémorragie,
voire l’appropriation de la compétence
professionnelle que l’on entraîne dans de
telle démarche trop exclusive au niveau
sectoriel dans la filière qui va de la farine
au pain. Ce qui peut effrayer dans de telle
démarche, ce n’est pas tant qu’un lobby
cherche son intérêt, mais qu’il le fasse au
dépens d’autres (ses clients) et que des
décisions soit prise sans consultation de
tous les secteurs concernés, mais plutôt en
réponse face aux lobbyings.
l’évolution de science comme la biologie
moléculaire.
Les premières enzymes
issues
d’Organismes
Génétiquement
Modifiées seront autorisées en 1994, elles
seront dites ; enzymes recombinées.
C’est une espèce de rationalisation de la
production d’enzyme qui s’opère de plus
en plus, mais de quelle «modification»,
s’agit-il ?
En général, il faut que la
modification en vaille la peine. C’est déjà
bien clair que pour les producteurs
d’enzymes, plutôt que d’élever des bovins,
les abattre à 18 mois, pour avoir 4.106
unités qui coaguleront le lait en fromage, il
est plus facile en ces mêmes 18 mois de
produire à l’aide de microorganismes dans
cet espace confiné et contrôlable qui est un
grand fermenteur et en final avoir
l’équivalent de présure de 2 .500.000
veaux.39
1.13. Les enzymes «recombinées» (OGM)
La connaissance scientifique des enzymes
devient de plus en plus fine grâce à
38
Cette proposition ne sera pas suivie par la CE qui
sortira en décembre 2008 son règlement 1333 sur
les additifs, enzymes (voir article 3 paragraphe 2 b)
et arômes et la note précédente. Aujourd’hui, c’est
sur l’obligation de précisions de la classe de
«grande famille» enzymatique que l’on retrouve sur
l’inscription obligatoire ou chaque enzyme reçoit
une autorisation avec un numéro de nomenclature
qui se trouve sur le site de l’université de
Braunschweig
(D) ;
http://www.brendaenzymes.org/ ou de l’IUB (Union Internationale de
Biochimie)http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enz
yme/index.html
Les fabricants d’enzymes tiennent le même
39
Jérôme SOUPPE, déjà cité, p.300
discours que les fabricants d’arômes 40 en
disant qu’il n’existe plus assez de veaux
sur la Terre pour fabriquer tous les
fromages qui s’y consomme de nos jours.
Ce sera dans le matériel génétique d’une
levure (Kluyveromyces lactis) que l’on va
introduire le gène codant l’enzyme
chymosine, producteur de la présure du
lait.
Les fabricants d’enzymes explorent surtout
du côté des enzymes de microorganismes,
dits «extrêmophiles» 41.
Ainsi des enzymes résistants à la cuisson
(l’amylase bactérienne par exemple), à de
fortes salinités (ce sera plus fréquent dans
le commerce de la viande) ou de basses
températures (notamment dans le matériel
génétique des levures ou enzymes
résistantes à la congélation) sont
intéressantes pour l’agro-alimentaire qui
cherche toujours l’innovation. Ces gènes
pourront être transmis au microorganisme
producteur d’enzymes.
Autre transfert de gènes visé, c’est la
multiplication du gène codant l’enzyme
recherché
pour
autant
que
le
microorganisme une fois modifié dans ses
chromosomes, ne rejette pas ce genre de
«greffe génétique» évidemment.
Cette dernière «recombinaison» va
améliorer la productivité et à la longue
risque bien de s’imposer face aux
productions d’enzymes «non recombinées»
au point de les effacer du marché. Un peu
comme
les
enzymes
venant
de
microorganismes ont en moins de dix
années quasi supplanter les enzymes
d’origine végétale ; genre papaïne, «sève»
de la papaye, bromélaïne de l’ananas et
ficine du figuier.
Ces enzymes venant de cultures du Sud
sont curieusement employées
pour
permettre une résistance aux basses
températures, notamment en ce qui
concerne la ficine pour les
pâtes
42
conditionnée au froid
Il faut aussi parler d’une autre pratique en
Recherche
et
Développement
des
fabricants d’enzymes; l’auto-clonage. Ce
type de méthode est défini par la directive
européenne43. Il s’agit de prendre des
gènes dans des cellules de la même espèce
ou fort apparentées (qui peuvent échanger
du matériel génétique par le biais de
processus physiologiques naturels). De
parfois en retirer une séquence d’ADN et
aussi de les réintégrer «nettoyée». En
d'autres termes, si le transfert de
l'information génétique est largement
limitée à ce qui pourrait se produire
naturellement dans une seule espèce, le
travail est considéré comme de «l'autoclonage». Les lobbys font pression pour
que l’auto clonage ne soit pas considéré
comme une modification génétique à
déclarer44. La définition de l’auto-clonage
qu’ils vont donner par après deviendra plus
42
Antoine ROIG, en 1988, p. 505 à 507.
43
Voir le règlement à cette adresse
40
Le discours des fabricants d’arômes réside lui
sur le fait que rien que pour les produits aux fraises
consommés aux Etats-Unis, la production mondiale
de fraises ne suffirait que pour assurer 5 % de cette
consommation étasunienne, voir ; Hans-Ulrich
GRIMM, Arômes dans notre assiette, en 2004.
41
G. BARBIER, en 1997, p.286 à 340. Les
conditions «extrêmes» sont des pH, températures
ou pression osmotique «extrêmes».
44
La déclaration de modification génétique en
dissémination étant mal perçue du consommateur,
les lobbys fonctionnant par le génétique essayent de
faire passer au second degré les produits comme
l’enzyme en la dénommant «recombinée» ou
depuis peu en évoquant les production OGM de
deuxième génération.
large. Pour eux, plus besoin d’être lié au
niveau génétique, il suffit que les «gènes
aient une longue histoire d'utilisation sûre
dans l'organisme particulier concerné».
1.14. L’essor de l’enzymologie céréalière
On le voit toutes les conditions sont là pour
que le développement des enzymes
s’opère. 45 De 1997 à 2004, le nombre
d'enzymes autorisés en panification
française va passer du simple au double.46
découverte technologique,
nouvel apport48.
comme
un
Au cours de la première décennie du
XXIème siècle, les lipases auxquelles on ne
pensait pas qu’elles puisent jouer un rôle
important vont s’installer dans la gamme
des propositions enzymatiques à la
panification49. Ce marché de l’enzyme
pour le secteur boulangerie arrive même à
48
Après les amylases à effets secondaires, ce
sera sous leurs vrais noms, les
pentosanases, (dénommés parfois dans un
sens plus large ; hémicellulases, où plus
précis ; xylanases) qui vont dans la
dernière décennie du XXème siècle prendre
place dans la pâte à pain et donner cet
essor 47. Pour beaucoup, ce sera une demi
45
Véronique LARETTA-GARDE, 1997, fait l’état
de situation de 1996, p.4 & 5. C’est le secteur des
détergents (les enzymes gloutons) qui tient
largement la vedette du volume commercialisé par
l’industrie des enzymes (45%). Les besoins pour les
industries de cuisson ne couvrent que 4% d’un
marché estimé alors, à 6 milliards d’euros.
46
47
Loïc LOUARME, en juillet 2004
La première xylanase mise sur le marché date de
1973 d’après l’historique de Röhm, ex-partenaire
de Puratos sur le marché allemand, devenu AB
Enzymes. La xylanase sera active dans l’améliorant
de panification S 500 de la firme belge. Selon
Philippe MENGAL, directeur de la recherche
appliquée chez Puratos, la découverte des
propriétés de l’enzyme xylanase lance le S 500
(version en poudre du T 500) en 1975, «le secret de
la xylanase a été gardé précieusement pendant une
douzaine d’années», ce qui permit un avantage
compétitif vis à vis de la concurrence (Voir revue
Filière Gourmande n°100 d’oct.-nov.2003).
Les pentosanes et leurs enzymes les pentosanases
ont plus de vécu sur d’autres céréales que le
froment et en plus se situant vers la périphérie du
grain, les farines «blanches» n’en comportant pas
beaucoup, peu de vécu technologiques pour profiter
de cette composante de la farine existe dans les
pays de pains blancs. Deux observations qui ont
empêchés les études anglo-saxonnes et françaises
de repérer les avantages que l’on pouvait en tirer.
Par contre les études allemandes étaient plus
poussées à ce sujet puisque la panification s’opère
dans ce pays avec de la farine de seigle plus riche
en pentosanes ; 12,4 % dans un grain complet de
seigle pour 7,4 % pour le grain de froment. De
plus, les pains plus riches en fibres sont prisés dans
ce pays. Ce qui explique l’avantage allemand en ce
domaine précis. Xavier ROUAU, le chercheur de
L’INRA de Montpellier écrivait en 1996 ; « …la
compréhension de leur mode d’action est récente p.
13.
H.PETRICH-MURRAY & P.DUCROO
écrivent eux ;
«la littérature américaine est
beaucoup plus fournie (que la française) sur ce
sujet (des pentosanes) , mais son analyse laisse
perplexe…(elle) attribue une action plutôt négative
sur le volume du pain. Un examen plus approfondi
permet de constater que la majorité des études a
porté sur des fractions extraites voire purifiées de
la farine. Et tous procédés d’extraction ou de
purification est dénaturant.», en 1996, p. 13.
49
Lutz POPPER de Mülhenchemie, en 2009, écrit
que «le succès actuel des enzymes lipolytiques est
en train d’impulser une nouvelle dynamique
d’évolution». Ce texte est en ligne à cette adresse.
Novozymes lancera sa lipase boulangère Lipopan
en 1998.
présenter de nombreux acteurs, ce qui
occasionne une concurrence accrue. Les
fabricants d’adjuvants et de grandes
meuneries ont investi dans ce secteur.
D’après les firmes productrices, il faut 3 à
5 années de recherche en moyenne, plus 2
ans d’accréditation pour mettre au point
une enzyme qui pourrait faire une carrière
commerciale. Les frais d’un dossier
d’agréation s’élève à ± 200.000,00 € à
260.000,00 € afin de couvrir les études
toxicologiques entre autres.
1.15. L’évaluation sanitaire des enzymes
Voulant harmoniser le marché par sa
directive, l’Europe précise qu’elle fera
l’estimation des enzymes par son
organisme (l’EFSA ; Autorité Européenne
de la sécurité alimentaire). Le terme ;
décembre 2012. L’EFSA a déjà mis en
ligne un document d'orientation précisant
le type d'information que l'industrie doit
fournir pour permettre à cet organisme
européen d'effectuer les appréciations de
sécurité sur l’utilisation d’enzymes50.
L’évaluation de sécurité doit faire face aux
propriétés toxicologiques de la préparation
enzymatique51. Des contaminations par
métaux lourds sont sujettes à contrôle52.
50
Voir à cette adresse du site de l’EFSA.
51
L’absence dans quelques grammes de
microorganisme pathogènes (de type Salmonelle,
Staphylocoque doré, Escheria coli, Listeria, etc…),
mais aussi absence d’anti-biotiques et de toxines
(mycotoxines) produites par des moisissures
quelques fois utilisé comme souche productrices
dans les «fermenteurs à enzyme». C’est le cas
d’Aspergillus Niger dont certaines souches
produisent des mycotoxines.
52
Plomb, mercure, cadmium et arsenic du au
procédé de production (filtration et purification) et
parfois aux alliages métalliques des matériaux
employés lors de cette production.
La quantité de l'enzyme consommé dans le
cas où elle se retrouve dans la denrée
consommée. Le fait que la préparation
enzymatique peut provoquer des allergies
et des irritations implique également un
suivi sanitaire et cela prend encore plus
d’importances
pour
les
opérateurs
travaillant avec la matière active qu’est
l’enzyme, comme les boulangers. Une
enquête française de 1988 relevait que
34% des boulangers asthmatiques étaient
sensibilisé
à
l’α-amylase53.
Le
consommateur n'ayant certainement pas à
souffrir du même risque puisqu'il mange le
pain cuit et que les enzymes sont détruites
à la cuisson.
Déjà à la fin des années 1960 en
Angleterre, il existait de nombreux cas
d'irritations, d'allergies de contact (eczéma)
et même de réactions asthmatiques dus aux
«enzymes gloutons» -des protéases- des
produits de lessives. C’était présent aussi
bien
chez
les
consommateurs,
qu'évidemment chez les ouvriers employés
dans les productions d'enzymes et de
poudre à laver
La teneur en enzymes a du être réduite
dans les lessives et parfois on l'a exclu. Sur
le sol britannique, la proposition
commerciale est claire. Comme le montre
le schéma précédent, une réponse à cette
critique allergène a été donnée dans
l’étiquetage.
On a aussi amélioré le processus de
fabrication au niveau de la sécurité et des
procédés. Dans les unités de production
d’enzymes comme dans les usines de
productions de pénicilline et d’antibiotiques (on y travaille en scaphandre), on
53
Pour cette thématique, un dossier «L’allergie du
boulanger» est présent sur le site de boulangerie.net
et on peut lire aussi les recommandations des fiches
techniques des produits enzymatiques à Précautions
d’emploi et manutention .
évite le contact direct et pratique
l’épuration de l’air respiré par les
travailleurs54.
Une réponse fut également apportée par les
fabricants
de
matières
premières
manipulées par la boulangerie, c’est
l’enrobage à l’aide d’huile ou de gluten,
des compositions enzymatiques pour tenter
de faire barrière entre la protéine allergène
et les travailleurs de la farine contenant des
enzymes.
Pour la sécurité alimentaire de l’enzyme
soumis à la dissémination dans notre
environnement, celle-ci doit répondre à des
assurances plus précises. Le calcul des
facteurs objectifs de sécurité n’est pas
simple et que dire alors qu’il s’agira
d’enzymes recombinées (issus d’OGM)55
54
Sans subir les mêmes concentrations de protéines
actives que dans les productions d’enzymes plus
concentrées, l’atelier où se transforme le farine en
pain doit pouvoir éviter de trop fort
empoussièrrage. La pesée des matières premières
et des pâtons, le remplissage du pétrin avec la
farine, le début du pétrissage, l'enfarinement des
couches ou panetons, ou encore lors du façonnage
ou de l'abaisse des pâtons. Sont les points les plus
critique.
55
Dans ce cas, une analyse complète de la
procédure de modification génétique est nécessaire,
en tenant compte de l'organisme donneur,
l'organisme hôte, l'identité et la caractérisation des
vecteurs et des séquences de nucléotides insérés,
l'utilisation des gènes marqueurs, tels que les
antibiotiques les transferts de gènes de résistance.
HISTORIQUE DE L’ENZYMOLOGIE «BOULANGERE»
DATE
1833
INTERVENTIONS DE LA RECHERCHE
TITRES de LIVRES
Anselme PAYEN (FRA)
et Jean-François PERSOZ (FRA)
Mémoire sur la diastase, les
principaux produits de ses réactions
et leurs applications aux arts
industriels
1883
Antoine BECHAMP (FRA)
Mycrozymas
1891 à Jokichi TAKAMINE (JAP) dépose une série de brevets aux USA. Ces inventions
1894
vont permettre la production industrielle d’enzymes par les moisissures (Aspergillus)
1892
Jacob HAUSER et Moritz SOBOTKA (AUT) lance le premier DIAMALT
1894
Hermann Emil FISCHER (DEU)
Influence de la configuration sur le
travail des enzymes
1896
Eduard et Hans BÜCHNER (DEU)
Fermentation alcoolique sans
cellules de levure
1896
Auguste BOIDIN et Auguste COLLETTE
Procédé d’utilisation des moisissures
(FRA)
1899
Jean EFFRONT (Prof à l’Univ. de Bruxelles) Les enzymes et leurs applications
1906
Première commercialisation de l’extrait de malt en boulangerie française
1907
Otto RÖHM (DEU) découvre une protéase pour le tannage et lance son entreprise de
production d’enzymes industrielle
1922
Auguste BOIDIN (FRA) et Jean EFFRONT (BEL) crée la société «Rapidase» en
France
1923
PURATOS (BEL) lance la première farine prête à l’emploi pour le «Puramalté»
1952
Première enzyme par procédé microbien chez NOVO (DKN) pour l’industrie textile
1952
Première amylase fongique commerciale de l’entreprise Mühlenchemie (DEU);
l’Alphamalt.
1958
Sven HAGBERG (SWE)
Méthode diastasique pour la farine
de froment et de seigle
1962
Sven HAGBERG vend la patente de l’appareil permettant de mesurer l’activité
enzymatique de la farine à Harald PERTEN (SWE)
1973
Première hémicellulase (xylanase) commercialisé par RÖHM (DEU)
1979
Première autorisation pour l’amylase fongique en France
1991
Première amylase bactérienne thermorésistante par NOVOZYMES (DKN)
1992
Première lipase pour la panification (Lipopan) produite par NOVOZYMES (DNK)
1994
Première autorisation d’enzymes issus de microorganisme génétiquement modifié en
France
2008
Règlement d’harmonisation des législations européennes sur les enzymes
2EME INFORMATION PRELIMINAIRE ;
LE SUBSTRAT FARINE.
0.16. Les différents sucres de la farine
Un deuxième préliminaire explicatif est
nécessaire pour mieux encore comprendre
la vie intime d’une pâte.
Une farine est composée notamment de
glucides ou hydrates de carbone que l’on
se contente souvent d’appeler «sucres».
Ce qu’il faut savoir pour pénétrer un peu
plus l’activité d’une pâte, c’est qu’un sucre
n’est pas l’autre. On a déjà parlé des
sucres simples (dits aussi sucres rapides) et
des sucres complexes (dits aussi lents),
nous pouvons garder le même ordre pour
parler en analyse plus profonde.
Le sucre complexe dans la farine est
l’amidon. C’est une chaîne de molécules
de glucose accolées une à l’autre. Mais
toutes les liaisons entre les molécules ne
sont pas les mêmes. Certains endroits où
se relient les molécules entre elles sont
différents au point de donner la possibilité
de donner deux liens sur une molécule de
glucose pour continuer les chaînes
d’amidon.
Un lien continue la
ligne droite et l’autre
va permettre un
branchement.
En schématisé, le granule d’amidon cela
donne à peu près ceci ;
La majorité de l’amidon du froment (blé
tendre) est composé de chaînes d’amidon à
branchements (ou ramifications). On en
compte jusqu’à ± 70 %.
Elles se
dénomment «amylopectine», du fait
qu’elles ont des qualités épaississantes plus
fortes que l’amidon restant en ligne (± les
30% restants) appelé lui ; «amylose».
Certaines variétés d’autres céréales ont des
compositions à plus forte teneur en
amylopectine. C’est le cas d’une variété
de riz dit à tort «glutineux»1 en français.
Mais on le traduit mieux on disant «riz
collant» ou avec une expression moins
appétissante ; «riz gluant». Quoiqu’il en
soit ce «gluant» ou «collant» serait du au
fait que l’amylopectine domine, à presque
la totalité, dans l’amidon de ce riz et
1
En fait, le riz ne contient pas de gluten et
l’appellation est devenue de plus en plus incongrue
du fait de l’intolérance grandissante au gluten.
Alors que ce riz est accepté par les coeliaques.
l’amylose est pratiquement
%).2
Une fois que la chaîne
dégrade en plus petites
dernières vont porter la
générique de dextrines.
absent (0 à 2
o maltotriose (3 molécules
entre-elles),
o maltotétraose (4 molécules
entre-elles),
o maltopentaose (5 molécules
entre-elles),
o maltohexaose (6 molécules
entre-elles).
d’amidon se
portions, ces
dénomination
L’expression «dextrines limites» est
employée pour spécifier le fait que les
amylases natives de la farine ne savent pas
«débrancher» ou plus précisément ne
savent pas séparer les molécules d’amidon
accolées entre elles par la liaison
permettant
le
développement
de
ramifications. Ce qui fait que l’opération
des enzymes (ici dégradation qui coupent
en plus petites portions) s’arrête à la
proximité des ces branchements, c’est leurs
limites en quelque sorte.
Les dextrines (ou molécules de glucose
accolées l’un à l’autre) en plus petits
nombres que l’amylose, s’appelleront
o maltose (2 molécules liées entreelles),
liées
liées
liées
liées
0.17. Après les « complexes », les simples
Pour mieux connaître les sucres dits
simples (d’une seule molécule) 3, il faut
passer
une
autre
étape
d’approfondissement scientifique. On
devra parler non seulement de molécule,
mais aussi des atomes qui composent cette
molécule. Plusieurs expressions ont été
employées pour dénommés les «sucres» de
la farine, nous retiendrons ici la plus
scientifique «hydrate de carbone». Hydrate
pour les atones d’hydrogène et carbone
pour les atomes de carbone évidemment.
Une molécule d’hydrate de carbone (= ose
en terminaisons) peut avoir 6 atomes de
carbone (= hexose) ou 5 atones de carbone
(= pentose).
Schématisé cela donnera un hexagone ou
un pentagone dans le rond représentant la
molécule d’hydrates de carbone. A chaque
angle se situe un atome (numéroté) de
carbone.
Là, vous savez déjà différencier les
hexoses des pentoses.
2
Le riz «collant» est parfois appelé «riz lao»,
puisque c’est le Laos et la Thaïlande qui en sont les
principaux producteurs et consommateurs. En
anglais on le dénomme «waxy» soit «cireux».
Malgré qu’il soit moins rentable à l’hectare (19
quintaux) que le riz ordinaire (40 quintaux/hectare),
la demande a fait que son prix de vente compense
ce manque de rendement par un meilleur prix de
vente.
3
Encore que cette appellation peut faire l’objet de
diverses interprétations, puisque le maltose et autres
disaccharides (deux molécules d’hydrates de
carbone liées entre elles) sont souvent déclarés de
sucres simples du fait qu’ils sont assimilables par
les divers organismes digestifs.
Maintenant il existe différents hexoses et
différents pentoses.
Le glucose le fructose et le galactose sont
des hexoses et se différencient dans la
position des atomes de carbone au sein de
la molécule d’hydrates de carbone. Pour
l’explication de cette différence, il est
nécessaire de passer par les formules plus
«chimiques», couchée sur papier ce sera
une mise à plat.
La molécule de glucose 4 compte 24
atomes en formule réduite cela donne ;
C6H12O6, soit 6 atomes de carbone, 12
atomes d’hydrogène et 6 atomes
d’oxygène. La molécule de fructose5
(C6H12O6 aussi) se dénomme ainsi parce
que ce type de sucres est présent
principalement dans les fruits.
Mise à plat ; structures et formules seront
les suivantes ;
0.18. Le sirop à haute teneur en fructose
Changement dits d’isomères qui permettra
dans les années 1970 aux Etats-Unis, une
fois un procédé enzymatique trouvé, de
produire le fameux «High Fructose Corn
Sirop».7 Ce remplacement du sucre par
l’isoglucose (autre nom du HFCS) réalisé
grâce à la trouvaille d’une enzyme, a pu
être une réalité suite à une situation
économique spécifique des deux grands
états de l’Amérique du Nord 8. Elle
deviendra assez vite la cible de campagne
diététique, où obésité et risque cardiovasculaire sont les principaux reproches
adressés à sa sur-consommation.
Cette «saga économique et diététique»,
nous éloigne quelque peu de la boulange.
7
Soit HFCS en initiale et en français, Sirop de
maïs à haute teneur en fructose. Teneur qui peut
être variable, jusqu’à 90% fructose / 10% glucose
utilisé en pâtisserie, soit le plus utilisé dans les
sodas 55% / 45% qui remplacera progressivement
le sucre dans les sodas en Amérique du Nord, puis
totalement dès 1984, où encore 42% / 58% utilisé
dans les boissons isotoniques (à boire après
l’effort, à ne pas confondre avec les boissons
énergisantes). Voir notamment, Marie-Laure
MOINET, en 1989, p.100.
Entre glucose et fructose, il s’agit
simplement d’un changement de position
d’atome6 au sein de la molécule.
4
Le «glucose» portait aussi le nom de «dextrose»
Pour bien repérer les divers sucres voir ce site ;
http://gfev.univ-tln.fr/Glucides/GLUCIDES.htm
5
6
Le «fructose» portait aussi le nom de «lévulose»
Cela s’appelle un isomère (= partie identique en
grec) qui sera dit ici, de fonction.
8
L’enzyme isomérase est venue en quelque sorte
régler un déficit de balance commerciale. Début des
années 1980, aux Etats-Unis d’Amérique, on
importait beaucoup de sucre de canne et on
disposait d’un stock excédentaire de maïs subsidié
par l’Etat. En remplaçant le sucre de canne
(saccharose) par le sirop de maïs à haute teneur en
fructose, on faisait d’une pierre deux coups, réduire
l’importation coûteuse et utilisé une matière
première peu coûteuse et à portée de main. Cette
position économique mettra à mal les pays
exportateurs de sucre de canne qui en souffriront de
manière plus crucial que les Etats-Unis
d’Amérique.
0.19. Sucres simples et fermentescibles
Revenons aux sucres simples, ils sont peu
présents dans la farine. Mais cela suffit
pour nourrir les voraces levures ou mieux
encore la microflore des levains lors des
rafraîchis.9 Les chiffres que l’on possède
viennent de quelques études assez
anciennes.
Dans cet inventaire10 des sucres
fermentescibles, plusieurs sont composé de
plus d’une molécule (monosaccharide), il
existe les disaccharides composé de deux
molécules de sucres, c’est le cas des ;
o maltose (2 molécules de glucose
liées entre-elles),
o saccharose (1 molécule de glucose
liée à 1 molécule de fructose)11,
o lactose (1 molécule de glucose liée
à 1 molécule de galactose).
o mélibiose, même composition que
le lactose, mais avec une liaison
différente
Où encore de plus de 2 molécules.
o le raffinose à 3 molécules ; 1
molécule de galactose liée à 1
molécule de glucose et 1 molécule
de fructose
9
Grâce l’application du principe du rafraîchi
successifs, ce 1 % de sucres fermentescibles
consommé par les microorganismes du levain sont
suffisant pour permettre une fermentation qui aère
déjà la pâte.
10
On s’arrête là 12, et on «ose» facilement le
faire, car l’important n’est pas de connaître
toutes ces dénominations, mais c’est savoir
que chacun de ces sucres ont des propriétés
bien distinctes et que les opérations
séparant ces liaisons seront opérées par des
enzymes spécifiques. Cette notion est
importante pour pénétrer les actions de
l’ingénierie enzymatique et comprendre
d’autres curiosités de la vie d’une pâte.13
0.20. Les sucres «pentoses »
C’est près de l’enveloppe du grain que se
concentrent surtout ces sucres pentoses14 à
la propriété épaississante et gélifiante.
C’est dans d’autres graines que le blé
tendre/froment qu’ils sont plus présents 15.
Composé de molécules de xylose en ligne
sur laquelle se greffe des molécules
d’arabinose.
Une petite présentation
schématique suffira dans ce chapitre. La
récente mise en valeur de leurs propriétés
et
la
multiplicité
d’interventions
enzymatiques, fait que l’on les approchera
plus loin.
12
Les pentoses savent de la même manière se
subdiviser en pentosanes (chaînes de molécules),
arabinoxylane, chaîne également, mais au terme
plus précis, composé de molécules de sucres
pentoses «simples» appelés ; xylose et arabinose.
13
Notamment pourquoi il existe ou n’existe pas des
compétitions sur le substrat nutritif entre les divers
microorganismes qui composent la microflore du
levain.
Les sources de ce tableau sont ; extrait de la
journée pédagogique 1974 du CENATRA (B), les
chiffres de Mc KENZIE (1956) sont cité par Michel
BERGER, en 1983 et enfin les chiffres de René
GEOFFROY, datent de 1950. Pour une information
plus récente, voir chapitre 2.4.
G.SPICHER, p. 40 écrit que pour ce qui est du
seigle, « on retrouve 30% des pentosanes du grain
dans l’amidon , les 70% restants se trouvent dans
l’écorce »
11
15
Le saccharose de par son antériorité dans le
commerce, est considéré comme l’unité sucrante de
référence.
14
Voir le tableau présenté au chapitre 1.14. où l’on
remarque que le froment ne comporte que 60% de
pentosanes par rapport au seigle. L’orge et l’avoine
en contiennent également plus que le froment.
0.21. Les diverses protéines de la farine
Les protéines (ou matières azotées)16 ont
aussi le même profil que les glucides au
niveau du processus de leur dégradation.17
Mais des différences importantes au niveau
structure que nous verrons de manière plus
approfondie au chapitre 2.16. 18
Différence aussi en nutrition, où on sera
attentif à la
présence
dans
les
plus petits
éléments
protéiques,
des acides
aminés
essentiels
(ceux qui ne savent venir que par
l’alimentation).
Et au facteur dit
«limitant»
la
bio-assimilation
des
19
nutriments.
Dans ce domaine nourricier, l’attribution
de «blé de qualité» à la teneur en gluten
détonne.
Le gluten est plus pauvre nutritivement 20
que les autres protéines du blé et que par
conséquent, il diminue le déjà faible
cœfficient d’efficacité protéique du blé.
16
L’azote représente 80 % de la composition de
l’air. Sous forme minérale, il est repris notamment
en nitrates. La forme végétale sera la protéine.
17
On va parfois remplacer dans le jargon
scientifique la dénomination «molécules» par
«résidus». Les di-, tri- et poly-peptides sont
composés de deux, trois jusqu’à 10 acides aminés.
La protéine compte des dizaines à des centaines de
«résidus» d’acides aminés. Les di-, tri- et polypeptides sont composés de deux, trois jusqu’à 10
acides aminés.
18
La science subdivise beaucoup les protéines sous
leur structure. Soit structure primaire (forme en
ligne), secondaire (forme en hélice, feuillet plissé
ou coudes par exemple), structure tertiaire (où les
structures secondaires se lient entre-elles sous
forme de pelote plus ou moins compactes ou de
fibrilles), et structure quartenaire (encore plus de
liaisons entre les chaînes).
Ce
la suivant le principe du facteur limitant,
qui comme le montre l’image fait que si un
des acides aminés essentiels manque, tous
les autres sont en excès par rapport à celui
qui est en plus faible quantité.
19
Le facteur limitant = si un des acides aminés
essentiels manque, il empêche l’assimilation des
autres. L’acide aminé faisant le facteur limitant
dans le blé est la lysine, d’autant qu’il est absorbé (10 à 15%) pour la réalisation de la croûte (Réaction
de Maillard).
20
Il contient moins de lysine que les autres
protéines du blé tendre (albumines et globulines).
Autre point qui différence les protides
(protéines) des glucides (sucres) lors des
transformations enzymatiques, c’est que
les protéines ont non seulement la faculté
de se scinder entre plus petites portions,
mais aussi de recréer des liaisons21 et
former d’autres types d’association
protéique. Ce qui est souvent recherché au
niveau de la transformation professionnelle
que le boulanger fait subir à la pâte de
farine de blé. Cela donne notamment une
plasticité et permet l’aération par le
volume de la mie. Les «liens» ou «ponts»
entre chaînes protéiques donnent un «nerf»
à la pâte.
0.22. Les divers acides aminés du blé.
Il existe une vingtaine d’acides aminés,
ceux-ci ont tous une spécificité différente.
21
La liaison la plus connue en technologie
boulangère est la liaison entre deux atomes de
soufre dits ponts (pour liaisons) disulfurés. Mais
d’autres liaisons existent ; hydrogènes
fort
présentes dans les structures primaires et
secondaires, les liaisons ioniques ou polaires qui
s’établissent grâce aux charges électriques contraire
et les liaisons hydrophobes où la «phobie» de l’eau
fait se réunir protides et lipides par exemple.
De plus les spécificités (polarité) ne sont
pas les mêmes technologiquement dans un
environnement levure et levain aux teneurs
acide distinctes.
Certains acides aminés n’aime pas trop
l’eau (ils sont dits ; hydrophobes) et dans
le milieu aqueux qu’est la pâte, en se
regroupant ou réfugiant à l’intérieur d’une
chaîne d’acides aminés (peptides, mais
surtout protéines) ils feront faire un
mouvement (ou forme différente de la
structure)
et
un
réarrangement
(déplacement) dans l’ordre qui était établi
entre eux. Cela sera vrai aussi pour les
autres acides aminés qui ont d’autres
caractéristiques, les acides aminés soufrés
(cystéine, principalement et en noyau jaune
sur le tableau) seront apte à établir des
liens dans la chaîne même ou entre deux
chaînes différentes.
Les acides aminés aimant l’eau (dits ;
hydrophiles) ont aussi des fonctions
particulières, ce sera parfois à leur
emplacement dans la chaîne que s’opèrera
plus facilement les coupures.
Enfin sortons du technologique et entrons
dans le nutritionnel avec les acides aminés
qui sont dits essentiels (dans le tableau
avec le noyau pavé de briques) quand ils
doivent venir par apport alimentaire. Le
problème en panification est que ceux qui
sont intéressants technologiquement ne
sont pas avantageux nutritionnellement.
Exemple, les composants du gluten
pauvres en lysine, l’acide aminé limitant
l’assimilation des autres acides aminés
essentiels.
0.23. Les divers lipides (graisses) du blé .
Longue chaîne, à la fois plus fluide, se
dégradant plus vite, les lipides de la farine
font souvent débat. D’abord par le fait que
leur présence naturelle dans une céréale
comme le blé est minime, surtout dans
l’amidon, d’où parfois (à tort) on a définit
leur rôle comme insignifiant.22
Quand aux apports externes venant par
l’ajout de matières grasses végétales ou
animales hydrogénées, cela ne semble pas
la meilleure option au niveau nutritif. 23
Les matières grasses n’étant pas facilement
miscible en milieu pâteux, pour améliorer
cette difficulté, des émulsifiants (ou
maintenant des lipases) peuvent souvent
s’ajouter à la composition de la pâte. Dans
le schéma simplifié d’acide gras
stéarique24, les triglycérides (85 à 95 % des
lipides en général) représentés ci-dessous
ne se mélangeront pas facilement au milieu
pâteux.
22
Il existe ± 1 % à 2% de lipides dans un grain de
blé suivant le taux d’extraction et la variété, le maïs
et l’avoine peuvent en contenir 3 fois plus (± 6 %)
et le riz deux fois moins (± 0,5 %). L’article de
Stéphane NERON, dans la revue Industries des
céréales,de septembre 2000, p. 5 à 18 fait le point
sur le sujet des lipides de l’amidon.
C’est pourquoi les matières grasses
émulsifiantes employées en ajout dans la
panification (appelés parfois ; datas esters
ou en termes législatif ; E 470 et consorts)
sont des di- ou mono-glycérides 25, soit
deux ou une chaîne d’acides gras, elles
sont moins hydrophobes (rejettent moins
l’eau).
Ainsi
pour
rendre
plus
«mélangeables» les lipides, il est
nécessaire de dégrader les triglycérides en
séparant les molécules de glycérol 26 entreelles. Ce qui donne ces mono- et diglycérides comme le montre le tableau cidessous.
Ou en séparant la molécule de glycérol
pour libérer les acides gras.
C’est principalement dans la périphérie du
grain, que se niche les lipides natifs du blé.
Ils contiennent pour moitié
des
27
phospholipides .
23
Les apports d’acides gras externes sont déjà sous
forme saturée et ils perdent encore de leurs qualités
nutritionnelles par la cuisson (passage d’acide cis
en acide trans).
24
L’acide gras stéarique (du grec ; stear = graisse
ou suif) est dit acides gras longs par sa plus longue
chaîne d’acide gras (16) il est abondant dans les
graisses animales. L’acide gras du beurre (l’acide
butanoïque ou butyrique) est lui dit ; acides gras
courts puisque sa chaîne d’acides gras ne contient
que 2 acides gras.
25
J.-L. DOUBLIER, p. 92 signale qu’en 1971 aux
Etats-Unis, 32.000 tonnes de Mono-(40%) et Di(65%)glycérides sont employés dans les industries
de cuisson, soit ¾ des émulsifiants employés.
26
27
Le glycérol est un polyol où sucre alcool.
Ces phospholipides riches en acide linolénique
(reçu actuellement en terme d’oméga 3 par le
marketing alimentaire) contiennent une molécule de
phosphate et de choline (alcool aminé) en plus.
RECAPITULATIF DES NOMS DES MOLECULES
AU NIVEAU…
…DES GLUCIDES
...DES PROTIDES
…DES LIPIDES
La protéine est composée jusqu’à une
centaine d’acides aminés
Les triglycérides sont composés de
trois chaînes de glycérides (glycérol +
chaîne d’acides gras)
L’amidon est composé de
1.000 à 100.000 molécules
de glucose.
Les
dextrines
sont
composées de petits bouts
de chaînes de molécules de
glucose
Les molécules de sucres
«simples» sont le glucose,
le fructose et le galactose.
La molécule de glucose
peut être accolées à une
autre molécule de glucose
= du maltose, où à une
molécule de fructose = du
saccharose, où encore à
une molécule de galactose
= du lactose.
Les peptides sont composés d’au moins
deux acides aminés liés ou plusieurs liés
entre eux.
Comme pour la protéine, si l’ordre ou la
place de l’acide aminé change, la
dénomination et la fonction peuvent être
différentes.
Deux chaînes de glycérides plus
acides gras sont des diglycérides
Une chaîne avec un glycéride plus des
acides gras est un monoglycérides
Les acides gras, une fois estérifiés
(libérés de leur lien alcool) seront
plus facilement diffusés.
Les acides aminés sont essentiels dès le
moment où ils doivent venir par
l’alimentation.
2. CONNAITRE LA PÂTE-TEMOIN,
SI L’ON VEUT « CORRIGER »
2.1. La référence ; la dégradation
enzymatique «native» de la farine.
Connaître mieux qui fait quoi dans la pâte.
Savoir le rôle de chaque intervenant qu’il
soit composants naturels ou ajoutés est une
qualification professionnelle.
Il nous faut aussi un point de référence. Ici
c’est le parcours naturel d’une panification.
Le
choix
de
l’auto-fermentation
(fermentation au levain naturel) sera la
base ou le témoin, auquel on se comparera.
La fermentation alcoolique de la levure,
dominante
actuellement,
sera
vue
puisqu’elle s’intègre de toute façon dans
l’étude de l’auto-fermentation.
Ce sera à chacun de retirer de son savoirfaire et de sa compétence l’option d’
«amendement» qu’il souhaiterait obtenir
ou mieux respecter la vie naturelle d’une
pâte comme le prescrit le décret tradition.
2.2. Les premieres enzymes actives ; les
lipases.
La plante «blé» possède bien sur ses
propres enzymes. Dans leurs fonctions
premières (redonner un nouvel épi grâce à
la semence) celles-ci dégraderont petit à
petit les composants (lipides, glucides,
protides et micronutriments) pour amorcer
la vie dès que les conditions (chaleur et
humidité ambiantes) seront en place.
nutriments vitalisant 1 et où se concentre la
plus forte teneur en lipides 2. C’est
important de préciser ce point.
Les lipides sont en effet les matières du
grain le plus facilement décomposables (ou
plus précisément ici ; hydrolysables) 3.
Bien avant le mélange avec l’eau et le
ferment au pétrissage, dès la simple
conservation de la farine (particulièrement
complète, comportant le germe),
les
lipases sont pratiquement les seules
enzymes hydrolases en activité4.
1
La bonne teneur en nutriments du germe est bien
connue. Réputé, il y a comme principal attrait, la
teneur en vitamines B et vitamine E (le scutellum partie périphérique du germe- contient 60 à 70 %
des vitamines B1 du grain). On a déjà décrit la
teneur en lipides (15 %). La teneur en protéines est
de 30 à 40 % sur mat.sèches et 5 à 6 % d’éléments
minéraux. Voir ; Extraction du germe de blé en
mouture, Claude WILLM, en 2005, p. 23.
2
Le germe ne faisant que 3% du grain, contient
près de 14/15 % de lipides du grain de blé, la
couche d’aleurone, 8 % du blé, prend 24 % des
lipides. L’albumen, 84 % du blé, a 62% des lipides.
Synthèse d’après les renseignements que donne
Bernard GODON en 1991.
3
Jacques POTUS, F. EL AMRANI, V.AMEILLE
et N.KAID, 1996, p.11. Ce qui va permettre aprés
l’hydrolyse, l’action enzymatique d’ oxydation des
protéines afin d’obtenir la maturité de la farine
La dégradation démarre à partir du germe
qui est l’endroit du grain le plus riche en
4
Dans la farine et par la faible teneur en eau de
celle-ci, les probabilités de rencontre entre
molécules sont limitées.
1
de matières grasses pour stabiliser la
structure de la mie des pains «toasts» 8.
Où
Afin d’avoir un repère simple de ce
phénomène de dégradation (hydrolyse)
enzymatique. Dans un premier temps
(quelques semaines) on attribuera à
l’action enclenchée par les lipases, le terme
de maturation de la farine (appelé aussi
«temps de plancher»)5. Après (quelques
mois quand même), c’est l’odeur et le goût
de graisse rance qui peut atteindre deux
fois plus rapidement une farine complète
qu’une farine blanche 6.
Au cours de la panification qui suivra (au
pétrissage et dans la fermentation)
l’activité des lipases sera plus faible 7.
D’autres réactions enzymatiques liées aux
lipides, sont du le plus souvent à l’apport
supplémentaires des corps gras ; soit par
ajout de farine de légumineuses (fèves ou
soja) plus riches en lipides, soit par ajout
5
Les observations des modifications apportées lors
de la maturation des farines sont principalement
dues aux lipases qui en hydrolysant alimentent
l’action oxydante des lipoxygénases sur les
protéines. Dans les premières semaines cela apporte
une augmentation des ponts disulfures qui
diminueront progressivement au-delà, voir Philippe
CASTELLO, J.POTUS, J.-L. BARRET et J.
NICOLAS, en, juillet 1998, p. 5 à 13.
6
Les recommandations de l’Asso. Nation. de
Meunerie Française (ANMF) concernant la Durée
Limite d’Utilisation Optimale (DLUO) est de 9
mois pour une farine «blanche», de type 55 et 65, et
de 4 mois pour le type de farine intégrale (T 150).
Voir Ph. WIRSTA & coll., en mars 2006, p. 9 à 13.
7
Jacques POTUS, F. EL AMRANI, V.AMEILLE
et N.KAID, 1996, p.12.
Ce cas de figure d’addition ne sera pas trop
observé ici, puisque l’objectif de ce
chapitre est de «lire» le positionnement
naturel d’une farine. Mais comme les
farines de légumineuses peuvent entrer
dans le registre naturel et notamment dans
la composition d’une farine de tradition, il
est utile d’en dire un mot.9
Dans le cas de figure de pétrissage intensif,
l’«amélioration» que devrait apporter une
farine de légumineuses (fèves ou soja)
contenant des lipoxygénases, s’est avéré ne
pas être le choix le plus judicieux pour un
aspect important, le goût. 10
8
R.DESGREZ, p. 139 à 145, signale que les corps
gras à chaîne courte (type beurre par exemple) sont
plus sensible à l’hydrolyse enzymatique avec une
risque dit de saponification en terme d’altération.
Tandis qu’une fois commencée l’action des
enzymes oxydantes s’accélère progressivement et
ceci en fonction de la nature du corps gras (ce qui
peut multiplier la vitesse d’oxydation par 10 ou 30),
du taux de présence d’anti-oxygène naturels
(tocophérols) ou de synthèse (additif) et de
présence de lumière, chaleur et traces de catalyseurs
«chimiques» du type fer, cuivre, manganèse.
9
L’activité de l’enzyme lypoxygénase de la farine
de fève (une enzyme oxydase, cette fois) est 100
fois supérieure à l’activité de la lipoxygénase du
blé. Elle peut être encore triplée (300 X), s’il s’agit
de farine de soja plutôt que de farine de fèves ;
Philippe ROUSSEL, 1998, p.596 à 602.
10
Dans les années 1970, arrivé à un plafonnement
de l’intensification du pétrissage, l’ajout de farine
de fève (et plus rarement de soja) contenant plus
d’enzyme oxydante (la lipoxygénase - LPOX)
contribuait largement dans la pâte ainsi pétrie à
détruire les pigments caroténoïdes et produire un
gaz (l’hexanal) qui dénaturait le goût du pain et le
rendait fade, voir ; R.DRAPRON, Y.BEAUX,
M.CORMIER, J.GEFFROY et J.ADRIAN, 1974.
2
2.3. Les seconds enzymes «natives»
actives ; les amylases & protéases
Voilà pour les lipides. S’ensuit lors du
pétrissage et de la fermentation, la
dégradation des glucides et protides. Les
premiers abordés sont aussi ceux qui sont
les plus accessibles, tant au niveau de leurs
situations dans la graine (en périphérie près
du germe, notamment la couche
d’aleurone), qu’au niveau de leur faculté à
être plus vite bio-assimilable (parce que
contenant de plus grandes quantités de
sucres simples 11 et protéines solubles 12).
Tout est naturellement bien en place pour
que la vie puisse se «starter».
Après la partie germe, c’est le cœur du
grain (l’albumen devenant farine blanche
où encore, amidon) qui sera consommée,
un peu comme une réserve d’aliment, pour
continuer la germination13.
germination14. C’est un constat clair dans
les premières heures de la fermentation.
Ces premiers temps d’ensemencement
microbien de la pâte, ce seront les levures
et bactéries qui consommeront les sucres
directement fermentescibles qui ne font
que 1% du «substrat farine» 15.
2.3.1. La premiere heure pour
consommer les sucres «simples»
Après le pétrissage, avec l’apport d’eau et
de ferments, la fermentation panaire,
activée par ses microorganismes, a une
dégradation nettement plus rapide que la
14
11
Au lieu de 1% des sucres simples contenue dans
une farine «blanche» (voir chapitre 0.19), les
«remoulages» issus de la périphérie du grain en
contiennent jusqu’à 10% ; Michel BERGER, p.40.
12
Au lieu des +/- 15 % de protéines solubles
contenues dans les protéines totales d’une farine,
les enveloppes du grain contiennent 30 % de
protéines solubles dans le total des protéines, soit le
double. Voir, Yves DACOSTA, p. 29.
13
Les actions germination / grain & fermentation
/ farine, suivent les mêmes types de dégradations.
Le tableau est repris d’une étude de 1925 par V.
KULVINSKA publié dans CAYLA Michèle, en
1982. René GEOFFROY, 1950, p.213 cite des
travaux de PRINGSHEIM en 1926 démontrant une
augmentation de 30% de l’amylolyse au bout de 6
heures avec l’adjonction de jus de levure bouilli.
Ajoutons qu’au début du pétrissage, une production
de maltose est multipliée par 47 avec 350 à 700
rotation de l’axe pétrisseur, suite probablement à la
favorisation de renouvellement des contacts
enzymes/substrat dans cet apport de brassage
mécanique ; Annie POIFFAIT, Jacques POTUS et
Roger DRAPRON, juin 1993, p. 8 à 10. Encore
faut-il que la levure en profite en assimilant ce
maltose. Ph.ROUSSEL (1998), p.580, écrivant la
composition de la farine de malt (30h. à +/- 65°C)
donne 58,55% d’amidon, 9,32% de dextrines, 4,35
de maltose et 2,73% d’ indéterminé.
15
Ces sucres dits «libres» par V.LELOUP,
P.COLONNA & A. BULEON en 1991, p.79, ils
sont composés de moins 0,1% de fructose, moins de
0,1% de glucose, 0,5 à 2,3 % de saccharose et 0,1 à
0,3 % de maltose et homologues supérieurs. Voir
aussi les références plus anciennes, chapitre 0.19.
3
Ces sucres sont dits «simples», mais c’est
comme souvent dans ce dossier, pour…
simplifié, qu’on les appelle ainsi. Si l’on
veut approfondir, il faut préciser que le
sucre le plus simple est celui qui ne compte
qu’une molécule (le plus souvent en
panification, le glucose). Lorsqu’il est
composé de deux molécules, il sera encore
nécessaire de les scinder en deux
molécules distinctes.
maltose lors de la fermentation, dans une
recherche de goût16.
Autre enzyme très tôt repérée17, la
saccharase. Le saccharose n’étant présent
que dans les sucres « simples », l’enzyme
le décomposant (la saccharase) ne sera
importante que lors des premières heures et
lors d’une panification avec ajout de sucres
(généralement du saccharose). Elle va
séparer les deux molécules soudées (une
molécule de glucose accolée à une de
fructose) pour procurer ces deux molécules
séparées.
La dégradation de ces deux di-saccharides
se réalise dans l’espace entre les deux
membranes de la paroi cellulaire 18.
Ce passage de la description de la
saccharase nous permet d’introduire une
notion de biochimie en plus sur un pouvoir
rotatoire de molécules. Soit vers la gauche
2.3.2. Les enzymes qui séparent deux
molécules liées entre-elles
Pour le sucre «simple» maltose, l’enzyme
maltase va séparer les deux molécules de
glucose accolées entre-elles, pour procurer
2 molécules de glucose.
16
Un repère professionnel pour les boulangers qui
ont ce vécu. C’est le principe de conduire une pâte
au levain sur plusieurs rafraîchis amène à introduire
dans la pâte finale, une grande proportion de pâte
ayant subit une fermentation. Ainsi l’amidon est
transformé et la dégradation a réalisé une «bonne
transformation des sucres».
Une saveur plus
sucrée, voire «miellée», se rapprochant du goût
«malté» en résulte.
17
Rappelons qu’au niveau du goût, le
maltose et le glucose ne son pas repéré de
manière identique comme nous l’avons vu
au chapitre 1.4. Il est probablement assez
important de faire profiter la pâte d’une
bonne transformation de l’amidon en
Historiquement, le premier sucre décrit provient
de la canne à sucre (qui est composé
essentiellement de saccharose). Comme souvent,
l’antériorité donnera au saccharose, une prévalence
dans les différentes déterminations ; ici du sucre.
Par exemple, l’unité sucrante 1, est le pouvoir
sucrant du saccharose, tous les autres sucres, inclus
édulcorants intense, se référeront à cela. Le
saccharose sera aussi appelé sucrose comme
l’enzyme
portera
indifféremment
plusieurs
dénominations ; saccharase, sucrase et invertase, vu
à la note suivante.
18
Bernard POITRENAUD, en 1994, p. 177.
4
(levogyre ou L) ou vers la droite
(dextrogyre ou D).
Le phénomène qui apporte l’expression
«sucre inverti» et «invertase» est le fait que
le saccharose fait tourner la lumière 19 vers
la droite, alors que le mélange des deux
molécules séparées fait tourner la lumière
vers la gauche. Une inversion de la
polarisation de la lumière s’est réalisé,
d’où les dénominations précitées pour le
mélange des deux molécules et l’enzyme.
2.3.3. Tous ces «sucres simples»
s’assimilent différement, par tous les
divers microorganismes du levain.
La fermentation panaire au levain naturel
va pouvoir disposer de ces diverses
molécules
de
«sucres»
(maltose,
saccharose, fructose, glucose).
La
diversité des «sucres» de la farine vous est
mieux connue, mais il existe aussi une
diversité de microorganismes dans la
fermentation de la pâte au levain. En effet,
telle ou telle souche de levures ou de
bactéries ont des facultés d’assimiler le
maltose d’autres pas. Dans la fermentation
au levain naturel, cela peut donner
l’occasion de concurrence ou compétition
entre microorganismes pour leur nourriture
de «sucres» disponibles dans le « substrat »
farine. Dans le meilleur des cas une
complémentarité s’installe lorsque l’un
fermente le glucose et l’autre le maltose.
Dans la fermentation ensemencée à la
levure de panification, la situation est plus
simple,
d’autant
que
la
souche
«saccharomyces cerevisae» est une des
rares souche de levure qui peut assimiler
autant le glucose que le maltose (le deux
sucres les plus présents), ce qui n’est pas
une propriété de toutes les espèces de
levures «sauvages» présentes dans une
fermentation ensemencée au levain naturel
20
.
Dans le tableau suivant21, datant déjà de
quelques années, vous pourrez remarquer
les facultés fermentaires sur les différents
sucres de
quelques microorganismes
recensés au sein des levains naturels en
Allemagne.
On y remarque que les autres levures du
levain (à part la Saccharomyces Cerevisae)
n’assimile pas les sucres dissacharides (ou
mieux diholosides = de 2 molécules).
Les bactéries lactiques semblent mieux
transférer le maltose pour l’assimiler. Ce
serait peut-être du à une meilleure
perméabilité de leurs parois cellulaires22.
20
En plus des Saccharomyces cerevisae, à notre
connaissance, seuls l’espèce de levure Candida
tropicalis a été recensée dans les levains comme
possédant également la faculté de dégrader (ou
assimiler) le maltose, voir C. GANCEDO et
R.SERRANO, en 1989, p. 211.
21
Deux tableaux (celui des bactéries lactiques et
celui des levures) sont refondus pour une meilleure
lecture. Ils sont extraits de Gottfried SPICHER,
1987, p. 75 et 95
22
19
C’est un des premiers travaux publié de Louis
PASTEUR et qui lui ouvrira la porte de la notoriété
scientifique; Mémoire sur la relation qui peut
exister entre la forme cristalline et la composition
chimique, et sur la cause de la polarisation
rotatoire, Paris 1848.
T.LENDER, R.DELAVAULT et A. LE
MOINGE en 1992, p.332 ; «Le phénomène de
perméation (transport actif à l’intérieur des cellules)
reste hypothétique chez les eucaryotes (cellules
possédant un noyau, comme les levures) et il est
mieux connu chez les bactéries» (ne possédant pas
de noyaux).
5
2.3.4. Après les sucres simples;
la
«trop ?» lente découpe de l’amidon.
Lorsque la consommation de ce petit
pourcentage de sucres «simples» sera
achevée, elle ne saura reprendre qu’après
découpage ou dégradation de ces longs
bouts de chaînes d’amidon où les
molécules de glucose sont accolées les
unes aux autres.
Les microorganismes devront attendre que
les enzymes de la farine cisaillent
l’amidon, afin de procurer des mono-, diou tri-saccharides que les microorganismes
pourront eux aussi dégrader.
Michel Berger donne, début des années
1980 une belle description de l’évolution
des sucres de la farine au cours de la
fermentation23.
Le progrès que l’on suivait comme objectif
concernant la fermentation panaire était
d’aller toujours plus vite, aucune autre
considération que la vitesse d’exécution.
A cette époque (les sixties-folies ou années
soixantes) la prise en compte de la
fermentation comme un espace goût
n’entrait pas en ligne de compte comme
objectif24.
23
Michel BERGER, en 1983, p. 42. Voici des
extraits ; «…la disparition rapide du saccharose et
des hexoses (maltose, lactose, mélibiose) avant que
ne puisse se constater réellement la métabolisation
du maltose fourni par l’amylolyse. …la quantité de
maltose produit est donc le facteur limitant de la
production de gaz carbonique…» L’auteur constate
«deux zones de production de gaz …la première
correspond à l’utilisation des sucres préexistants
directement fermentescibles et la seconde à celle du
maltose produit. Entre les deux, on constate une
diminution du débit de gaz carbonique
correspondant à la période de transition». «On doit
cependant remarquer … que la sélection des
souches commercialisées (de levures) ne permet
plus de visualiser aussi nettement ce phénomène.»
24
Bernard POITRENAUD écrit en 1994, p.177 que
c’est de Grande-Bretagne et pour s’adapter au
procédé de panification rapide dit C.B.P.
(Chorleywood Bread Process) mis au point au
centre de recherche de Chorleywood au nord de
Londres que l’on rechercha des levures a action
rapide, début des années 1960. Ces souches de
levure seront ensuite utilisées sur le continent où se
développait
le
pétrissage
intensifié
qui
insidieusement réduit le temps de fermentation.
Les boulangers d’alors observaient
facilement avant les années 1970, (c'est-àdire, avant la génération des levures dites
«rapides»25), une stagnation de la
fermentation après 1 heure.
Celle-ci
reprenait après ½ heure, comme le décrit le
schéma ci-après.
En rouge, sur ce schéma, le dégagement
gazeux après les années 1970 et les levures
«rapides».
En bleu, le dégagement gazeux avant les
années 1970 et les levures n’ayant pas
encore la faculté, apportée grâce à la
sélection des souches en levurerie
industrielle, d’assimiler plus vite le
maltose 26.
2.3.5. Carte d’identité des deux amylases
«natives» ; l’alpha et la bêta.
Pour dégrader la «réserve» de sucres de
l’amidon, le grain compte sur les amylases
natives du blé. Si l’on demande «leurs
papiers» aux amylases natives du blé, on
Plus on pétrit, moins on fait fermenté et plus on fait
fermenté la pâte, moins on a besoin de pétrir.
25
Bernard POITRENAUD, 1994, p. 178, emploi les
expressions ; «levure à adaptation lente au
maltose» et «levure à adaptation rapide au
maltose».
26
Ce tableau est repris de la communication de
Philippe CLEMENT, 1983, p.23.
6
a deux types d’amylases natives ; l’αlpha
amylase 27 et la βêta amylase.
L’alpha amylase (ou α -amylase) est dite
endo-enzyme parce que son action de
dégradation de l’amidon se déroule en
plein milieu (à l’intérieur) de la chaîne.
La bêta amylase (ou β -amylase) est elle
dite exo-enzyme, puisque son action de
dégradation ne peut se réaliser qu’en
démarrant d’une extrémité de la chaîne
d’amidon et en dégradant par paire de
molécules de glucose (= maltose).
Pendant que l’α-amylase coupe des bouts
d’amidon, la β -amylase rend ses bouts
d’amidon disponibles en les réduisant en
maltose (2 molécules de glucose soudées
entre-elles) disponible dès lors pour la
levure de boulangerie ou la bactérie
lactique.
Cette distinction endo/exo-enzyme est
précieuse
pour
comprendre
la
complémentarité entre ces deux fonctions
de dégradation enzymatique.
Cette
dégradation
provoque
une
diminution de la viscosité (d’où l’action est
dite parfois «liquéfiante») et dans le cas de
la dégradation de l’amylose donne en
résultante principalement du maltose et du
maltotriose 28.
2.3.6. L’importance de l’action conjointe
des alpha et bêta-amylases.
Suit l’importance d’un équilibre entre
l’action «dextrinisante» 29 de l’α-amylase
et l’action «saccharifiante» 30 de la β amylase.
En effet l’aboutissement d’une action de la
seule α -amylase donnera au sein d’une
pâte, un aspect apuré et suintant que l’on
retrouve lors de l’emploi de farine
hyperdiastasique (voir chapitre 1.7.),
puisque la β -amylase n’évolue pas en
teneur lors de la germination 31.
29
27
L’activité
de
l’αlpha-amylase
est
métallodépendante au calcium, (qui est plus présent
dans la farine complète que dans la farine blanche ;
2,5 fois plus). Voir V.LELOUP, P.COLONNA &
A. BULEON, qui p.82 signalent que l’ion calcium
stabilise la structure de l’enzyme et agit comme
activateur, mais le calcium peut aussi être inhibiteur
de la β êta-amylase, c’est du moins ce qu’écrivent
C.MERCIER et M.T.TOLLIER, 1984, p.320.
28
Voir ; V.LELOUP,
BULEON, 1991, p.86.
P.COLONNA
&
A.
L’action «dextrinisante» est la résultante des
coupes à n’importe quel endroit à l’intérieur de la
chaîne d’amidon, sauf aux branchements, procurant
des bouts d’amidon, soit des dextrines.
30
L’action a été appelée «saccharifiante» au début
puisqu’elle apporte en résultat de dégradation une
paire de molécules de sucres, dans le cas de
l’amidon, appelée maltose, et non pas saccharose
(aussi une paire de molécule, voir chapitre 0.19.,
mais de composition différente) comme le pourrait
laisser penser la dénomination générique et assez
ancienne de l’action.
31
Voir ; V.LELOUP,
BULEON, p. 122
P.COLONNA
&
A.
7
Voilà pourquoi cet équilibre est conséquent
pour la qualité de la pâte et du pain 32
2.3.7. La dégradation du glucose par les
microorganismes de la fermentation au
levain naturel.
Lorsqu’on en arrive à avoir réussi à
dégrader l’amidon et mis à disposition de
nouveaux sucres «simples», on revient vers
la fermentation de ceux-ci déjà entrevue
aux chapitres précédents (chap. 2.3.2. à
2.3.6.). Le «carburant» de la fermentation
panaire est de nouveau disponible, mais
maintenant,
on
sort
du
système
enzymatique de la farine et entre dans le
système enzymatique des microorganimes.
Le choix de notre approche de la
fermentation - témoin étant celle du levain
naturel, c’est une fermentation qui est
biodiversifiée (trois voies fermentaires
différentes).
Chaque voie pourrait porter le nom de
cascade enzymatique. L’enzyme en tête de
cette cascade de dégradation, une fois sa
32
Voir V.LELOUP & coll., déjà cité, p.124.
mission réussie, va permettre à l’enzyme
suivante d’œuvrer et ainsi de suite en
démultipliant les actions.
Les trois voies fermentaires des trois types
de microorganismes du levain empruntent
soit des bouts de chemins, soit toute, la
transformation de la molécule de glucose
en acide pyruvique, qui s’intitule la
glycolyse (nom qui vient du grec, et
signifie ; scission ou dissolution du sucre).
Nous allons voir cela de manière
récapitulative en donnant une version
épurée des appellations scientifiques (et
aussi grâce aux diaporamas annexés qui
synthétisent encore plus facilement
certaines phases).
Il faut bien savoir qu’à partir de la
dégradation des sucres «simples», tout se
passe à l’intérieur du microorganisme et
que toute modification ou «amélioration»
que l’on voudrait apporter est du domaine
de la microbiologie, ce n’est plus dans la
farine que s’aménage les modifications.
On ne parle plus d’ajout d’enzymes au sein
du substrat farine, mais d’amélioration ou
modification de la souche de levures
(généralement) ou de bactéries lactiques.
Le levain est une fermentation mixte, c'està-dire qu’il est à la fois une fermentation
8
alcoolique et une fermentation lactique.
D’accord, deux types de fermentation,
mais pourquoi trois voies fermentaires. En
fait, c’est la fermentation lactique qui se
subdivise en deux voies différentes.
2.3.8. La voie lactique homofermentaire
Pour la version simplifiée, on a une version
de fermentation lactique qui ne produit, à
la fin de la dégradation de la molécule de
glucose, que de l’acide lactique.
La bactérie lactique sera dite pour cette
raison «homofermentaire» puisqu’un seul
type d’acide sera la résultante de ce type de
fermentation du glucose.
FERMENTATION LACTIQUE
HOMOFERMENTAIRE
Entre le glucose et l’acide lactique, neuf
molécules différentes sont issues de dix
transformations enzymatiques.33
2.3.9. La voie lactique hétérofermentaire
«Hétéro-» puisque la voie fermentaire au
final a non seulement produit de l’acide
lactique mais aussi de l’acide acétique, du
gaz carbonique et de l’alcool.
Quatre métabolites terminaux pour cette
voie la plus complexe, dite des pentoses,
puisque à un moment de la dégradation de
la molécule de glucose, il va perdre un
atome de carbone associé à deux atomes
d’oxygène, soit du CO² ou gaz carbonique.
Plus loin, une molécule aboutira en acide
lactique et l’autre en acide acétique34.
FERMENTATION LACTIQUE
HETEROFERMENTAIRE
Une molécule de glucose donne au final
deux molécules d’acide lactique.
33
Markus BRANDT, Michael GÄNZLER, 2006,
p. 113 à 115
34
Markus BRANDT, Michael GÄNZLER, 2006,
p. 115 à 120.
9
Inventaire chiffré de cette voie très
«hétéro», une quinzaine de molécules
différentes avec de l’acide lactique (50%),
de l’acide acétique (50%) et aussi un
dégagement de gaz carbonique. Au travail,
une douzaine d’enzymes différentes au
moins (puisque un choix se propose après
l’acétyl-phosphate) qui donnera soit de
l’éthanol (alcool), soit de l’acide acétique,
cette dernière semble bien la plus repérée.
2.3.10. La fermentation alcoolique des
levures.
La fermentation alcoolique est la plus
connue des boulangers, c’est pratiquement
une question d’examen de fin de CAP.
Elle produit «les yeux du pain» disaient les
anciens, le gaz carbonique ou CO² qui
emprisonné par le réseau glutineux aère la
mie du pain.
Au final, de sa dégradation de la molécule
de glucose, de l’alcool qui à la cuisson
s’évanoui dans l’air, mais embaume les
boutiques de boulangerie, est la fameuse
odeur du pain frais.
FERMENTATION ALCOOLIQUE
2.3.11. Les fermentations secondaires.
S’il existe des métabolites terminaux (gaz
carbonique, éthanol, acide lactique et acide
acétique), les molécules intermédiaires
(aldéhyde, glycérate, par ex.) sont très
volatiles et aromatisantes également. Ce
qui me gâte rien au niveau de la recherche
du goût évidemment.
Il existe aussi des fermentations dites
secondaires dans les fermentations
levurées, celles-ci sont estimées à ± 5% en
produisant glycérol, acides organiques,
aldéhydes, esters, alcools supérieurs 35
Dans la fermentation au levain, on compte
aussi, mais presque à l’état de traces
(0,59% de l’acidité titrable), d’autres
acides
organiques
(propionique,
isovalérique,
valérique,
isobutyrique,
butyrique) 36, dont certains (les «iso») sont
plus présent dans la fermentation
ensemencée à la levure, mais dans ce
dernier type de fermentation, cette
fermentation secondaire n’est pas masquée
par ce que celle-ci procure d’acide lactique
et d’acide acétique, nettement plus
importante, multiplié des milliers de fois
dans la fermentation au levain par rapport à
la fermentation levure.
Toujours dans la fermentation au levain, il
existe aussi de la part des bactéries
lactiques
des
fermentations
dites
secondaires
dégradant
des
acides
organiques (malique, fumarique et citrique)
et aboutissant à des formations d’acide
pyruvique 37
35
Bernard POITRENAUD, 1994, p. 175.
36
Bernard ONNO et Philippe ROUSSEL, 1994, p.
306 & 307.
37
Gottfried SPICHER et Hans STEPHAN, p. 200 à
208 et Markus BRANDT, Michael GÄNZLER, p.
115 & 119.
10
RECAPITULATIF DES FERMENTATIONS ALCOOLIQUE & LACTIQUES DU GLUCOSE
11
2.4. Les protéases
2.4.1. La protéase native, parfois ; «un
pont trop loin».
Probablement plus que la dégradation
excessive de l’amidon, la crainte du
boulanger est cette déstructuration des
protéines et notamment du gluten, cette
partie de la farine qui rend la pâte
élastique. Pas envie de livrer le pain par en
dessous de la porte, le boulanger. Une
appréhension qui tourne à angoisse
lorsqu’on en arrive à produire de la
«savate» comme le décrit Emile Dufour 38.
Ou abouti à cette autre appréciation des
hommes de métier, un état dit de
«pourrissement» de la pâte, du à un
excédent de fermentation39. Tout est
question de bonne conduite de la
fermentation panaire qui doit s’adapter
quotidiennement
à
des
situations
fluctuantes (météo, changement de farine,
par exemple). Une vigilance fine dans le
suivi des paramètres ajusté par l’expression
professionnel.
Cette dégradation de la pâte sera
enclenchée et poursuivie d’autant plus
rapidement si la récolte de l’année a subi
une germination sur pied ou dans le cas
plus rare, qu’elle ai subi une introduction
d’activité protéolytique du à des insectes
(«blés punaisés», par exemple) 40 ou de
moisissures.
La découpe des protéines en peptides et
surtout acides aminés est un bénéfice
nutritionnel, de par la meilleure bioassimilation apportée Ce qui résulte de la
fragmentation des chaînes de protéines qui
s’opère de toute façon en digestion.
Certaines bactéries lactiques du levain
apportent une dégradation des protéines et
peptides qui augmente la teneur en acides
aminés, comme le montre ce tableau
réalisé en 1983 par un microbiologiste
allemand spécialiste du levain ; G.Spicher.
Mais technologiquement et comme dit
d’entrée de jeu dans ce chapitre des
protéases natives, le boulanger ne peut
poursuivre une dégradation jusqu’à déliter
(désagréger) une pâte.
38
Voilà la définition qu’Emile DUFOUR donne de
la savate dans son écrit sorti droit du fournil, en
1937, p. 178, Savate : Mauvais travail, vilain pain.
39
Lionel POILÂNE, 1981, p.104, donne
l’expression «ton levain est pourri» (mot qui
signifie trop fermenté).
40
Jacques POTUS F. EL AMRANI, V.AMEILLE
et N.KAID, 1996, p.10 & 11.
12
arômes et goût à la mie43. La réputation
des protéines en apports aromatiques n’est
plus à démontrer dans l’alimentaire. Le
très connu exhausteur de goût, le
glutamate, dérive de l’acide aminé ; l’acide
glutamique44.
Ces arômes de «jus de viandes rôties» qui
s’élaborent souvent avec la cuisson, ont
fait
notamment
la
renommée
gastronomique des sauces concentrées en
cubes de bouillon.
2.4.2. L’apport aromatique de la
dégradation des protéines.
L’apport gustatif et aromatique de la
protéolyse, qu’on appellera «ménagée», est
également bien reconnu par les anciens
manuels de boulangerie et confirmé par
des écrits récents plus approfondi41.
Certains acides aminés (lysine) iront
former la croûte en se «soudant» avec des
sucres 42. Dans la fermentation au levain
plus que dans la fermentation avec la seule
levure, d’autres acides aminés, (proline,
leucine, arginine, isoleucine, phénylalaline
& méthionine) peuvent jusqu’à se
désaminés (perdre leur atome d’azote) et
aboutir en substances volatiles donnant
Dans la cuisine asiatique, les sauces de
soja et sauces de poisson, s’obtiennent
avec le procédé de l’hydrolyse non plus
«ménagée» mais assez «poussée» des
protéines (un à deux ans de maturation
pour la sauce de poisson).
43
Dans le Handbuch Sauerteig, de 2006, Markus
BRANDT, développe 7 pages sur le sujet, p.21 à
27.
44
41
Léon BOUTROUX en 1897, déjà cité, p.170,
signale que l’altération du gluten donne des qualités
de saveur et de digestibilité recherchée par le
consommateur. Le Manuel de boulangeriepâtisserie suisse, 1949, p.67 dans sa description de
la dégradation des protéines en peptides pour
finalement arriver aux acides aminés, est vu comme
un apport de substances aromatiques.
42
Il s’agit de la réaction dite de Maillard, qui n’est
pas issue de transformations enzymatiques.
13
Le glutamate ou plus précis, le glutamate
monosodique est un des sels de l’acide glutamique,
il est fréquemment utilisé dans la cuisine du sud-est
asiatique. Voir ; J.-M. BELIN et F.HUSSON, en
1997, p.271. Y.DACOSTA, 1986, parlant p. 86 à
91, d’hydrolyse du gluten ayant comme objectif,
l’aspect renforçateur ou apporteur d’arômes,
indique que l’hydrolyse doit être plus forte. Même
si c’est les hydrolysats de gluten qui possèdent le
taux le plus élevé de monoglutamate de sodium
(21%), par rapport à des résultats d’hydrolyse de
maïs (12%) et de soya (7%), cela ne se traduit pas
par une supériorité en tant qu’exhausteur d’arômes
à l’égard des autres hydrolysats.
trop jeune et n’ayant pas encore réalisé, par
des rafraîchis successifs, l’épuration des
bacilles coliformes par l’obtention d’une
acidification prononcée.48
2.4.3 Attention toutefois aux peptides
amers.
Au niveau du goût, la protéolyse peut
conduire à des aspects moins positifs lors
d’une trop longue maturation de la pâte, la
dégradation des protéines peut présenter le
développement de peptides amers 45. Une
amertume présente parfois dans les
fermentations panaires poussées trop loin46
et sans soin où au contrôle non régulé dans
la longueur de sa durée par une
température au froid positif.
Situation plus rare, certaines bactéries
déclarées de «polluantes» dans la
microflore du levain, produisent aussi un
goût amer 47. Cela peut exister dans la
fermentation au levain ayant vécu de
hautes températures, ensemencé d’un
levain-chef dont la microflore a épuisé le
substrat ou un levain-chef en formation,
2.4.5. Pas que de la dégradation, mais
aussi assemblage, pontage et liaisons.
Tout n’est pas que protéolyse (le chemin
vers le pourrissement ou d’hydrolyse). Il
existe
d’autres
possibilités
de
transformations que la découpe en plus
petits éléments des protéines. Et cela est
intéressant technologiquement.
Enzymatiquement, on peut aussi changer
les structures et les fonctions des protéines.
Sont possibles, des réactions de pontage ou
greffage entre protéines, en quelque sorte
une liaison en réseau. Ce qui n’est pas le
cas pour les «sucres» ou glucides de
l’amidon de la farine.49
Ce qui se vit dans le fournil notamment
après un temps de pause (au pointage ou
fermentation de la pâte après pétrissage)
par un geste plus artisanal qu’industriel, le
rabat de la pâte. On y remarque de suite
qu’après un simple repliage de la pâte sur
elle-même on redonne une cohésion, un
«corps», à la pâte que celle-ci avait perdue
lors d’un court temps de fermentation.
45
Le degré d’amertume serait lié à la teneur en
acides aminés hydrophobes qui composent le
peptide, P.ROY et P.DURAND, en 1997, p.109. La
maturation de certains fromages peut présenter
également ce risque d’apparition de peptides amers.
46
Y.POPINEAU,
P.MASSON
et
J.-L.
THEBAUDIN, 1991, qui p.147 & 151 relatent ce
risque de formation de peptides amers par la
réduction de la taille des peptides.
47
Gottfried SPICHER, 1987, p. 108 qui recense
cette production d’amer par Paracolobactrum
coliforme (syn. Bactérium coli) et Mycroccocus
pyogenes.
48
G.SPICHER, E.RABE et Chr.ROHSCHENKEL,
en avril 1987, p. 118 à 122 et S.BARBER et
BAGUENA, en 1989.
49
La liaison peptidique se fait entre le groupement
acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement
amine (NH2) de l'autre. Au cours de la réaction, une
molécule d'eau est éliminée. Il s'agit d'une action
enzymatique d’hydrolyse, dite ici protéolyse qui
condense, réticule.
14
Ce vécu que l’on ressent facilement dans
les mains est une preuve vivante que les
protéines sont des chaînes d’acides aminés
promptes à rétablir des liaisons entre-elles,
alors que dans la phase précédent ce
«resserement», la pâte était plus lâche 50.
2.4.6. Les diverses possibilités de liaisons
Dans les acides aminés , il y a ceux qui
aiment l’eau (hydrophyles 51), ceux qui
repoussent l’eau (hydrophobes52) et qui en
se rapprochant entre eux, changent souvent
les ordres ou positions au sein de la chaîne
de protéines.
Les molécules (ici les acides aminés)
peuvent être chargées d’ions comme de
l’électricité portée par un corps. La charge
est soit négative (-) soit positive (+).
Il existe même sur le marché d’appareils
ioniseurs d’air apportant les ions négatifs
pseudo - bienfaiteurs pour la santé 53.
Entre ces deux ions ( + & -) peut se créer
un autre type de liaisons; les liaisons
ioniques54
50
C’est comme si on enlevait l’atome d’hydrogène
venu se fixer entre les deux atomes de souffre et
l’on recréait le «pontage disulfurés», c’est un image
que j’aime beaucoup et qui peut se comprendre par
les figures du chapitre suivant, 2.4.7. Ce
«resserage» se réalise mieux après une légère levée
de la pâte. Trop lévé (ou trop d’écart) la pâte a
difficile à se «relier».
51
Ce type de liaison va réagir et être utile dès
l’ajout d’eau dans la farine, en fixant une molécule
d’eau, elle favorise la viscosité. Y.DACOSTA, p.15
cite les acides aspartique et glutamique, l’arginine,
l’histidine et la lysine
52
Ce type de liaison, va entre autres, lier les
protéines entre elles ainsi qu’aux glucides
(pentosanes, notamment) et lipides. Yves
POPINEAU, P.MASSON et J.-L.. THEBAUDIN,
p. 129 écrit «l’hydrolyse des protéines permet
d’obtenir des peptides où des protéines plus courtes
qui peuvent être différentes après les coupures, car
celles-ci
sont
souvent
accompagnées
de
réarrangements (en phase aqueuse, à cause des
propriétés hydrophobes) qui ont de nouvelles
propriétés fonctionnelles, nutritionnelles et
biologiques».
Plus loin, p. 132, il écrit «Les
prolamines riches en souffre (beaucoup de
gliadines & les gluténines à faible poids
moléculaire) ont une forte teneur en acide aminés
hydrophobes.» Y.DACOSTA, p. 14, cite les
acides aminés apolaires comme hydrophobes
(alanine, glycine, valine, leucine, isoleucine,
phénylalanine, cystine, proline & méthionine).
15
53
Ces appareils ont été accusés par certains Etats de
publicité mensongère et parfois des accusations
d’imposture médicale sont également recensées sur
ces ventes d’appareils apportant aux dires des
concepteurs une air aussi «tonifiante» que celle que
l’on rencontre près des chutes d’eau.
Y.DACOSTA, p. 17, signale que le caractère
cationique (= charge +) où anionique (= charge -)
varie fort suivant l’acidité du milieu. Peu ou pas
d’analyses à ma connaissance ont été réalisées sur
des pâtes au levain à pH différent d’une pâte
levurée. De plus, comme le signale Y.DACOSTA
dans son ouvrage bibliographique sur le gluten, la
fixation d’ions minéraux (la pâte est salée et la
farine complète comporte des minéraux) modifie la
charge globale.
54
P.ROUSSEL & H.CHIRON, p.79, résument dans
un encadré toutes les liaisons et notamment les
ioniques (c’est encore plus de la physique ici) entre
les ions chargés négativement et positivement.
J.POTUS, F. EL AMRANI, V.AMEILLE et
N.KAID, 1996, p.11, écrivent que «les protéases
endogènes de la farine hydrolysent les liaisons
peptidiques de préférence au niveau des acides
aminés chargés positivement, ce qui explique leur
faible activité sur les protéines –insolubles- du blé
dans lesquelles les acides aminés basiques sont en
faible proportion.»
Ce qui signifie que les
«résidus» ou «molécules» donneurs d’ions positifs
n’ont pas assez de «résidus» récepteurs d’ions.
en place pour se lier et se délier au niveau
des chaînes (ou réseaux) protéiques.
Les liaisons phénoliques (où liaisons
hydrogènes), présentes en quantité limitée
dans une farine, elles, vont prendre de plus
en plus d’importance dans l’approche
d’ajout d’enzymes dans une pâte de farine
de froment, en remplacement de ce qu’on
demandait à des agents additifs oxydoréducteurs (bromate et acide ascorbique).
Dans les plus fortes liaisons, du moins les
mieux repérées par les études de
technologies boulangères, celles qui
s’établissent (après oxydation) 55 entre
deux atomes de souffre, appelées ; les
ponts disulfurés.
On le voit, avec les apports du mouvement
de ce milieu aqueux qu’est la pâte, tout est
55
C’est l’élimination d’un atome d’hydrogène qui
permet à deux atomes de soufre de se souder. Cette
oxydation se réalise à la fermentation et plus
rapidement par l’ajout d’agents ou auxiliaires
technologiques à pouvoir oxydo-réducteur (par ex. :
l’acide ascorbique ou enzyme oxydante ; type
glucose-oxydase ou hexose-oxydase).
16
Les diverses liaisons réalisées entre les protéines pour créer de nouvelles structures
2.4.7. La trop longue protéolyse dans les
pâtes ensemencée à la levure
Les levures sont moins aptes que les
bactéries à dégrader les protéines, elles
secrètent cependant des protéases.56 Une
fermentation de la pâte ensemencée à la
levure poussée trop loin en durée 57, arrive
à être un milieu où des cellules de levures
dépérissent. Ces levures mortes aux parois
cellulaires désagrégées apportent leurs
contenus qui seront un apport nutritif de
premier choix 58. Avant cette cytolyse
(destruction de la cellule), certains peptides
56
sont confinés au sein de la cellule de
levure, citons un des plus repéré qui porte
le nom de glutathion.
Celui-ci était alors sans effet, puisque
captif de la cellule auparavant, devient
disponible dans la pâte.
J.-Y.LEVEAU, en 1983, p.6.
57
Bernard POITRENAUD, signale , p. 174, qu’en
anaérobie (vie sans air, par exemple ; dans la pâte)
et ainsi en «panification, la durée des schémas est
trop courte pour envisager une quelconque
multiplication de la levure dans la pâte. Ce que l’on
peut simplement constater, c’est une augmentation
du taux de bourgeons qui atteint 40 à 50 % après
quatre heures de fermentation.». Il faut compter
beaucoup plus de temps à température ambiante
pour avoir une petite partie des levures de la pâte
qui s’auto-lyse et libèrent leurs contenus.
58
Bernard POITRENAUD, 1994, p.175 qui cite
l’apport de tous les acides aminés essentiels,
phospholipides, minéraux et vitamines. C’est au
point que les levures désactivées sont
recommandables en supplément vitaminique dans
l’alimentation humaine.
17
Les ponts disulfures avant (en-haut) et
après (en-bas) l’action des levures
désactivées contenant du glutathion.
Les levures désactivées sont devenus un
produit commercialisé 59 depuis le début
des années 1990 afin de rectifier la trop
grande ténacité du gluten des farines qui
rétracte l’allongement et l’abaisse des
pâtons destinés à la confection de
baguettes, petola de pizza ou croissanterie.
Un peu de
détente,
d’extensibil
ité, face à
l’excès de
ténacité
rétractable,
si l’on veut.
Cet apport
de
glutathion à effet réducteur est nettement
plus développé 20 ans après sa venue sur le
marché. Il est permet de comprendre
qu’une pâte levurée laissée longtemps en
suspens à température ambiante peut
procurer ces effets de relâchement. Le
plus souvent, un apport partiel de pâte
levurée «abandonnée» longtemps aura plus
qu’un effet de relâchement et donnera du
collant assez rapidement à toute la pâte. Il
est certain que la maîtrise de tel ajout (pâte
fermentée) est plus hasardeuse qu’avec le
produit commercial proposé de plus en
plus élargi dans sa gamme de proportion de
glutathion 60. Mais la pratique de l’apport
de pâte pré-fermentée bien conduite peut
révéler cet aspect «relaxant».
2.4.8. La trop longue protéolyse dans les
pâtes ensemencée au levain
Les pâtes au levain ont un autre vécu que
les pâtes levurées. Dans un premier temps,
parce que l’acidité du levain va régenter 61
59
Stéphane BEAGUE et Vincent LECHEVALIER,
de la société Lesaffre, en 2005, p.29 à 37.
60
S.BEAGUE et Vincent LECHEVALIER, p.31
qui présentent quatre types de levures désactivées
de leur firme avec des teneurs en glutathion
jusqu’à 8 fois plus importante que dans la levure
standard.
61
Pour la panification du seigle Gottfried SPICHER
et Hans STEPHAN, 1987, p.44 à 49, consacre un
différemment les accords qu’il peut y
avoir entre les acides aminés62.
Dans la durée de la panification au levain,
le «pont trop loin» existe aussi, bien
évidemment.
S’il se maintient bien au début grâce au
frein apporté par l’acidification, un
dépassement de la protéolyse donne des
effets assez dévastateurs. La destruction
rapide du réseau est l’accident à redouter
puisqu’au bout d’un moment de cette
longue fermentation, les bactéries du
levain et l’acidité vont influer ensemble.
Puisqu’une fois arrivé au pH 4, on est à
l’optimum du niveau d’activité d’un de
types de protéases de la farine 63. Et
certaines bactéries faisant partie de la
microflore du levain possèdent également
des protéases. Ajoutons encore que si le
gluten est une protéine insoluble dans
l’eau, il se dissout plus facilement avec
l’acidité.
2.4.9. Les diverses fonctions des acides
amimés
chapitre à l’effet «régularisateur» du l’acidité du
levain sur l’activité des enzymes. Au pH 4 -4,5, les
amylases du seigle sont «calmées» et les
pentosanases «activées», deux cas de figure
positifs.
62
Coté observation pratique, Raymond CALVEL,
en 1979, p.57, écrit «le levain facilite l’utilisation
de farines faibles (en gluten)». Plus analyste,
Y.DACOSTA, en 1986, p. 17, parle de l’influence
du pH (acidité ou mieux pouvoir d’Hydrogène) qui
permet de fixer les protons H+ et augmenterait les
liaisons ioniques.
63
Il existe deux grands types de protéases natives
du blé. Un type actif en milieu acide (autour du pH
4), on cite l’aspartyl-protéase et l’autre type active
en milieu basique (entre les pH 7 & 9).
Y.POPINEAU, P.MASSON et J.-L. THEBAUDIN,
en 1991, p. 145. Les protéases alcalines sont plus
rapides dans l’hydrolyse, elles ont été utilisées pour
la fabrication d’hydrolysats de protéines de céréales
pour y apporter des propriétés moussantes et
émulsifiantes. B.ONNO et P.ROUSSEL écrivent p.
309, que «le pH optimum des protéases est voisin
de 4, l’acidification de la pâte favorise leur
activation».
18
Reprenons dans un tableau les acides
aminés en décrivant quelques fonctions
qu’ils peuvent avoir.
Révélé sous un diagramme de Venn 64, les
acides aminés peuvent avoir plusieurs
fonctions et ne sont pas en mesure de
réaliser tout les rôles de liens hydrophobes,
polaires ou hydrogènes.
acides aminés peuvent avoir d’autres
fonctions.
2.5. Les hémicellulases et l’hémicellulose
2.5.1. Hémicellulases et hémicellulose,
un vécu comme un oubli technologique
Déjà Bernard GODON, 1998 écrit, p. 58,
« En général, le terme hémicellulose
correspond à la partie insoluble dans
l’eau, pentosane à la fraction soluble ».
Malgré cela on retrouvera le termes
«pentosane» employé indifféremment pour
les solubles et les insolubles d’autant que
les deuxièmes deviennent partiellement
solubles au cours des transformations
enzymatiques lors de la panification.
En France, on ne s’est pas beaucoup
occupé des pentosanes ou hémicellulases
avant le début des années 1990 65.
Pourquoi ? Parce que la donne était le pain
blanc et que les pentosanes ou
hémicelluloses se trouvent en quantités
importantes à la périphérie du grain.
La potentialité des fonctions des acides
aminés est complexe et il n’est pas toujours
évident d’en tirer une conclusion probante.
D’autant qu’en s’associant entre eux, les
64
John VENN (1834-1923), améliora la
représentation géométrique de Léonhard EULER
(1707-1783) pour classer dans un seul schéma les
attributions différentes et similaires.
19
65
Voir pour de plus amples renseignements, ceux
repris en commentaires dans les notes du chapitre
1.14.
Ainsi, parce que les farines «blanches» en
contiennent peu 66 et qu’en plus le froment
est la céréale qui en contient le moins 67.
On négligera ce que les premiers traités de
boulangerie française appelaient le
«muqueux» du blé 68 (les hémicelluloses
ou pentosanes), au profit quasi exclusif du
«glutineux» du blé.
2.5.2 La technologie pour profiter des
hémicellulases
Par contre dans un pays comme
l’Allemagne, où la céréale panifiable a été
le seigle et où l’entièreté du grain est
souvent employé en panification, se sera
différent. Il se développera toute une
technologie basé sur les hémicelluloses,
matière dite dans ce pays ; «épaississante»
69
. Pour cerner la qualité panifiable du
seigle, on mesure la viscosité (suite au
malaxage, en comptant les ondes émises) 70
d’une masse de farine complète fortement
hydratée qui va monter en température
(jusqu’à 63°C) afin d’évaluer la
potentialité de gélification de la farine.
C’est par ce test de viscosité du milieu
pâteux que l’on va tenter de cerner la
valeur boulangère. C’est tout autre chose
que les tests évaluant la potentialité de
déformation de la pâte composée de farine
«blanche» de froment.
66
G.SPICHER, 1987, p.40, donne pour le seigle
une répartition de «…30% des pentosanes du grain
dans l’amidon , les 70% restants se trouvent dans
l’écorce».
67
Voir le tableau présenté au chapitre 1.14. qui
donne un rapport de teneur supérieur de 150% pour
le seigle complet vis-à-vis du froment complet. Si
on ajoute le pourcentage repris à la note précédente
pour comparer seigle complet à froment «blanc»,
on part dans un rapport de 1 pour le froment
«blanc» à 5 pour le seigle complet.
68
PARMENTIER, p.25, après avoir décrit, en1778,
le son de blé et la matière glutineuse et avant
d’aborder l’amidon, parle «du muqueux du blé», qui
était au XVIIIème siècle le nom générique de la
substance farineuse. Ce muqueux, écrit-il «a une
saveur sucrée, attire l’humidité de l’air, poisse les
mains, se dissout aisément dans l’eau froide. Le
muqueux du blé se trouve distribué dans toutes les
parties de la fructification des plantes qui sont
nutritives»
69
On retrouvera les hémicelluloses ou pentosanes
sous plusieurs appellations dans les diverses
disciplines scientifiques, ce qui va permette de
cerner la matière. Polysaccharides non amylacés,
gommes ou alors sont inclues dans un nom de
matières
soit
muqueuses,
mucilagineuses,
gélifiantes, épaississantes, colloïdes ou visqueuses.
En terme diététique il s’agit souvent de fibres
alimentaires solubles ou pas. Les noms de sucres
simples (arabinose ou xylose) qui les composent ou
l’arabinoxylane le sucre composé des sucres
précités est plus précis en terme scientifique.
Ici c’est le pouvoir absorbant des
hémicelluloses et du gonflement de
l’amidon qui s’en suit, qui organise le
développement de la mie. Une expansion
de la mie qui ne tient pas qu’aux alvéoles,
mais qui pense à alléger ce qui entoure ces
alvéoles ; l’amidon. A la cuisson par l’eau,
retenue
puis diffusée par les
X.ROUAU, p. 13 écrira même que les enzymes
hémicellulases sont appelées «trivialement,
pentosanases».
70
L’analyse réalisée à l’amylographe Brabender
(l’appareil de mesure qui a le plus évolué) prend le
plus haut niveau d’une courbe, celle-ci mesurant
par corrélation entre la viscosité de farine ou grain
concassé en suspension dans l’eau, soumis à un
mouvement de rotation et avec l’élévation
progressive de la température, elle évalue à la fois
la viscosité et la potentialité de gélification de
l’amidon. La viscosité en mesurée en AE, c.a.d. en
Angstroem, une unité de mesure de longueur
d’onde. Voir J.-M. BRUMMER, p.99 & 100. Voir
pour
des infos plus complètes, le dossier
Pentosanes sur B.N.
20
hémicelluloses 71, l’amidon va alors
absorber cette eau et se gonfler. Un peu
comme le grain de riz par sa cuisson dans
l’eau ébouillantée.
Voilà comment
s’explique le développement et la légèreté
de la mie dans une panification de céréales
riches en hémicelluloses. La qualité
technologique de la farine ne se juge pas à
la seule force de pousse de la pâte, il vous
faudra différer l’estimation de la force de
pousse au résultat obtenu lors de
l’éclatement de l’amidon à la cuisson72.
Pas évident comme attitude à prendre.
__________________________________
chercheurs74. Pourquoi leurs actions estelle minimalisée ? Parce que tout
simplement des études les déclarent d’un
niveau d’activité «très largement inférieurs
à ceux des doses d’hémicellulases utilisées
en additifs»75.
On ne part plus de
l’expression naturelle comme référence,
mais c’est l’addition qui est le repère, on
inverse la démarche, là. Pourquoi ? Parce
que l’on était déjà habituer au service
rendu par ce «travesti» en amylases. En
effet, dès l’instant où l’amylase fongique,
76
est apparue sur le marché (1979), des
effets secondaires (voir chapitre 1.9.), qui
venaient des hémicellulases, seront
repérées et employées pendant presque
vingt ans sous la dénomination «amylases
à activités secondaires»77 .
Les hémicellulases
ou pentosanases
natives du blé auront la possibilité de
couper à l’intérieur 78 des chaînes
d’arabinoxylanes 79 entre les molécules de
xylose et en séparant les molécules
74
X.ROUAU, p. 17, qui signale l’action sur les
pentosanases insolubles qui deviennent solubles
(10% en fin de pétrissage et 25% en fin de
fermentation –levure-) Ce qui est une des
principales actions positives pour la pâte.
2.5.3. Les hémicellulases natives
On signale 73 des hémicellulases du blé,
principalement concentrées dans les parties
périphériques du grain et dites en faibles
quantités. Leurs activités variant suivant
les variétés de froment, elles ont des
niveaux d’actions dits faibles aussi par les
75
X.ROUAU, p. 16. Précisons aussi que la
panification a évolué en raccourcissant parfois à
une partie de plus en plus congrue l’espace temps
de fermentation. Souvent en éliminant les pré-pâtes
(levain, poolish) et en diminuant le pointage au
profit de l’apprêt, la farine n’a plus eu beaucoup de
temps pour absorber l’eau. Le rôle des pentosanes
(capter l’eau) s’en retrouvera amenuisé.
76
71
Les pentosanes ont une capacité d’absorption
d’eau de +/- 8 fois leur poids d’eau. Alors que le
gluten ne retient que 1,8 fois son poids. Même s’il
y a 4 fois moins de pentosanes que de gluten, ce
sera encore les pentosanes qui prendront la plus
grosse charge.
72
Vécu de fournil, lorsque l’on observe à
l’enfournement d’une pâte «jeune» que celle-ci se
développe ou «éclate» mieux au four, qu’un pâton
enfourné au maximum de développement et
rétention gazeuse.
73
X.ROUAU, p. 16
21
H. PETRICH-MURRAY et P.DUCROO, p. 14
qui donne l’espèce Aspergillus niger et par après
l’Aspergillus awamori
77
H. PETRICH-MURRAY et P.DUCROO, p. 14
écrivent «Pour des raisons diverses, ces enzymes hémicellulases- sont apparues en panification sous
l’appellation : amylases à activités secondaires.
Très vite ces activités dites secondaires sont
apparues comme principales».
78
79
Elles sont souvent appelées endo-arabinoxylanes
X.ROUAU, p. 14, Ces chaînes sont linéaires
comme l’amylose (voir chapitre 0.16.) et comporte
de 100 à 500 molécules.
d’arabinose attenant 80 à l’ossature de la
chaîne de xylose. Ensuite l’action sur les
pentosanes insolubles qui en deviennent
solubles (10% en fin de pétrissage et 25%
en fin de fermentation –levure-) est une des
principales actions positives pour la pâte.81
Peu de littérature existe sur les autres
actions que nous verrons plus loin (au
chapitre 3.3.1.), bien que des écrits
précédant l’arrivée des hémicellulases sur
le marché décrivent l’interaction entre
gluten et hémicelluloses et que la pratique
de longues fermentations observe une
présence plus mousse et gommeuse, plutôt
que de l’élasticité du gluten. C’est là que
l’on soupçonne l’action des hémicellulases
sur les hémicelluloses. Une synergie est
même développée entre l’élasticité du
gluten emprisonnant les bulles de gaz
produite par la fermentation et le film
d’hydrocolloïdes (la viscosité apportée par
les pentosanes) qui tapissent les parois des
alvéoles 82 et renforce ainsi les cavités
gazeuses de la mie.
Lorsque que l’on dégrade les chaînes de
hémicelluloses, les sucres pentoses
«simples» (d’une molécule), seront
«digérés» par les bactéries de la
fermentation au levain 83.
2.6. Les autres hémicellulases et
cellulases.
Les écrits sur la dégradation de la cellulose
du blé en panification se développent ces
dernières années 84. Il peut être important
de savoir que l’enzyme cellulase comme
l’enzyme hémi-cellulase n’existent pas en
digestion chez l’humain. Cellulose et
hémi-cellulose devraient préalablement
passer par une fermentation pour se
transformer d’aliments en nutriments. La
cellulose
comporte
des
matières
intéressantes qui sont probablement un peu
dégradées dans cette longue fermentation
mixte qu’est le levain. Notamment ces
autres hémicelluloses (hémi = à moitié en
grec ancien), dont le plus repéré est le
glucane 85.
Peu d’écrits à notre
connaissance, existent au point de pouvoir
un peu cerner le sujet. Les moisissures sont
encore une fois les principales sources
productrices en industrie, de cellulase 86
pour les apports enzymatiques dits alors
exogènes.
L’objectif d’un traitement enzymatique des
fibres alimentaires (cellulose du blé, ici)
est d’une part, une augmentation des fibres
solubles et d’autre part une amélioration
des propriétés physiques et sensorielles des
fibres 87. On peut aussi penser aux effets
80
H. PETRICH-MURRAY et P.DUCROO, p. 14,
donnent le ratio molécules de xylose/molécules
d’arabinose, il est de 2/1. Plus les cellules
d’arabinose sont scindées de la chaîne de pentoses,
plus vite la dégradation de xylose s’opérera par les
endo-xylanases (qui coupent la chaîne à partir de
l’intérieur de celle-ci)
81
X.ROUAU, p. 17 & 18. Les pentosanases en
dégradant les hémicelluloses insolubles limite les
interruptions dans le film de gluten par des
inclusions fibreuses et renforce en viscosité ce
même film.
H. PETRICH-MURRAY et
P.DUCROO, p. 13 écrivent que ce qui différencie
les pentosanes insolubles des pentosanes solubles
est le poids moléculaire et le degré de ramification
interne, supérieures dans les premières citées.
82
83
X.ROUAU, p. 18.
H. PETRICH-MURRAY et P.DUCROO, p. 14.
Il est clair que beaucoup de bactéries lactiques
possèdent des pentosanases puisqu’elles fermentent
le ribulose et le xylose (deux pentoses) par la voie
fermentaire d’ailleurs dénommée ; voie des
pentoses. Les bactéries lactiques hétérofermentaires
emploie cette voie et les bactéries lactiques
homofermentaires
falcultatives
également,
lorsqu’elles fermentent les pentoses, voir ;
F.DELLAGLIO et co.; Caractéristiques générales
des bactéries lactiques.
84
Guylaine LACAZE, M.WICK, S.CAPPELLE,
Emerging fermentation technologies: Development
of novel sourdoughs, Revue Food Microbiology, n°
24 de 2007, p. 155–160 emploi souvent
l’expression «dextranes»
85
Le glucane se situe également à la périphérie du
grain et spécialement pour l’avoine et l’orge. Il est
composé comme l’amidon de molécules de glucose
accolées l’une à l’autre.
86
Voir J.-P. LARPENT et M.LARPENTGOURGAUD, p.360.
87
Renato AMADO, Eva ARRIGONI et Andrea
CAPREZ, Effets des traitements sur les propriétés
22
formant comme une gomme ou liant
appelé parfois gel.
2.7. L’acide phytique, les phytates et la
phytase
Avec ces enzymes «phytases», on entre
plus dans des descriptifs nutritionnels que
technique. C’est pas plus mal.
On sort aussi des dégradations des macronutriments (glucides, lipides et protides),
pour parler des dégradations des micronutriments (ici, sels minéraux et oligoéléments)
L’acide phytique est un corps naturel des
graines (et de la farine en résultant)
composé d’acide à base de phosphore.
Malheureusement cet acide phosphorique a
une affinité particulière pour le calcium, le
magnésium et certains oligo-éléments (fer,
cuivre, zinc, manganèse) avec lesquels il
forme un bloc inséparable (appelé ;
phytates).
Cette
liaison
(acide
phytique/minéraux) a comme conséquence,
que
les
composés
deviennent
inassimilables par l’organisme 88. Encore
une fois, l’intervention de séparation sera
réalisée par une enzyme dénommée de
manière générique ; «phytase».
C’est son action que l’on va décrire.
Une précision importante, cela concerne
les minéraux de la farine et de ce fait, les
panifications à la farine blanche, +/- 75 %
de taux d’extraction en mouture sur
cylindres et plus extrait encore, +/- 65%
sur meules ne sont pratiquement pas
concernées.
physico-chimiques, publié dans
alimentaires, éd. APRIA, 1987.
88
Les
fibres
Voir pour une information approfondie sur le
sujet, le dossier Pain complet déminéralisant ou
acide phytique sur le site boulangerie.net
23
2.7.1. La phytase des céréales, le remède
vient avec le mal.
Dans la farine complète, « le phosphore est
à 80% sous forme de phytates » 89 , c'est-àdire sous forme de minéraux liés à l’acide
phosphorique et difficilement dégradables
en peu de temps. D’où le problème de ne
pas profiter des minéraux du pain, en
termes nutritifs, alors que des carences en
calcium, magnésium, fer, sont recensées
dans le bol alimentaire actuellement.
Le phosphore, responsable de cette liaison,
est présent dans toutes les graines, et bien
sur, y compris, les céréales panifiables.
G.Spicher écrit que «l’acide phytique (80%
du phosphore) est probablement un produit
résultant du métabolisme phosphoré de la
fermentation et sert de réserve phosphorée,
c’est à dire énergétique, ainsi qu’activeur
ultérieur pour la germination». 90 C’est
tellement vrai que les «voies fermentaires»
ou fermentation avaient encore un autre
nom en 1967; «phosphorylation», puisque
le rôle du phosphore y était considéré
comme de «première importance» 91.
On sait qu’il faudra un temps avant que les
sels minéraux liés à l’acide phytique se
libèrent. Dans la fermentation, il faudra
laisser 6 à 7 heures pour qu’une pâte au
levain dissocie totalement l’acide phytique
89
Carole ANTOINE & col., p.6
90
G.SPICHER (1987), p. 47.
91
Voir : Eugène AUBEL, p.27 à 35.
des minéraux 92 et les rendent bioassimilables.
Si la fermentation au levain réalise en 6/7
heures, une séparation totale des phytates
en acide phosphorique et minéraux. Dans
la même durée, la fermentation
ensemencée à la levure n’hydrolyse que la
moitié des phytates 93.
2.7.2. Il faut lui laisser le temps de
passer toute les étapes.
« Lors de la germination, c’est du
scutellum (sorte de coquille elliptique qui
entoure la plantule du germe et la sépare de
l’amande farineuse) que partiront les
actions, qui par dégradation enzymatique,
mettront l’amande farineuse à la
disposition de la plantule»94. Cela c’est
pour suivre les voies germinatives autant
que fermentaires. Comment et pourquoi,
après avoir été bloquant, le phosphore
devient l’énergie qui permet de créer un
processus de vie, prenons un exemple.
Sur une toute petite parcelle de la
transformation enzymatique qui se réalise
dans la panification, celle du glucose en
92
Voir les enquêtes sur le sujet réalisées par
J.G.REINHOLD, p. 38-41, R.HAUSPY, p. 27, H.J.
LONKHUYSEN, p.101.
93
TER-SARKISSIAN et col., p.651-653. Ce
dernier auteur signale l’existence de deux barrières
définie par le niveau d’acidité pour arriver à
hydrolyser les phytates complètement. Ce qui
différencie les résutats obtenus par le levain par
rapport aux pâtes ensemencées à la levure.
94
Henri NURET, cité dans Claude WILLM, p. 23.
acide pyruvique (vu plus haut ; chapitre
2.3.7.). Celle-ci requière dans la douzaine
d’opérations
enzymatiques,
des
transformations qui consomment de
l’énergie et d’autres qui apportent de
l’énergie.
Pour la première opération de dégradation
du glucose, c’est l’atome de phosphore
donné par une molécule qui en possède
trois (l’ATP) 95 qui déclenche l’énergie
nécessaire et qui sera pour cette raison,
appelé par les bio-chimistes, l’enzyme-clef
de la glycolyse.
La première porte s’ouvre. C’est donc le
phosphore qui apporte l’énergie pour que
celle-ci permette la dégradation de la
molécule de glucose et dans la germination
afin de redonner une nouvelle plante.
Il est également normal ou naturel que
cette naissance de la nouvelle plante ou vie
à partir du germe, ne se déclenche que
suivant des paramètres (acidité, humidité,
température) qui lui garantisse de pouvoir
continuer au mieux son but. On le perçoit
par
cette
autre
observation ;
la
biodisponibilité des minéraux réduite dans
un premier temps par l’effet chélateur de
l’acide phytique (liant et bloquant
l’assimilation des minéraux) existent dans
la nature comme un effet de frein que les
scientifiques
appellent
« pouvoir
95
L’ATP = Adénosine Tri Phosphate devenant ainsi
de l’ADP ou Adénosine Di Phosphate. On appelle
les enzymes comportant l’atome de phosphore de
l’ATP avec le terminal « kinase ».
24
tampon »96. En somme encore une barrière
ou porte à passer (un mot de passe de plus)
afin que se confirme les conditions de
germination en allongeant les étapes ou
portes à franchir.
Si l’on place la problématique de l’acide
phytique dans la nécessaire dégradation
des aliments afin que ceux-ci prennent le
statut de nutriments. Le frein, puis la
libéralisation
du
phosphore
(ou
phosphorylation et déphosphorylation du
langage scientifique d’autrefois) va finir
par
apporter l’énergie à bien de
dégradations positives. La voie naturelle de
ces transformations enzymatiques, (surtout
par la longue auto-fermentation et la
conservation de l’entité des éléments du
grain), va dans l’exemple de la glycolyse
décrite plus haut, transmettre deux atomes
de phosphore dans le premier temps et les
récupérer dans la deuxième partie (voir
schéma). Ainsi cela peut repartir pour une
autre transformation de molécule de
glucose. L’enzyme et le phosphore auront
une action perpétuelle et pourront
continuer leurs fonctions de germination,
de fermentation et de bio-assimilation des
nutriments.
C’est réglé comme un mouvement
d’horlogerie.
Il suffit simplement de le respecter.
On remarque dans la colonne de gauche du
tableau qui suit que l’énergie nécessaire
aux transformations enzymatiques est
apporté par le phosphore Celui est
emprunté à une molécule qui possède trois
atomes de phosphore (ATP = Adénosine
96
G.SPICHER, p. 141 à 143, consacre un souschapitre à cet effet tampon des matières minérales
de la farine dans le levain, au point d’utiliser la
phytine comme régulateur voir stabilisateur de
l’acidité, comme l’emploi du sel en fermentation
panaire. Un ajout de phytate (0,1 à 1 gr.) est jugée
apropriée lors de la méthode de conduite du levain
en continu (procédé industriel). Chez le même
auteur, p. 48 on lit « Par leur faculté d’effettampon, les phytates contribuent dans la solution a
ce que le pH du levain reste assez longtemps dans
un secteur optimal pour la phytase (pH optimum :
5,0 à 5,5)»
25
Tri Phosphate) dans la première partie de
la glycolyse (fermentation du glucose).
Après la scission en deux parties de la
molécule dégradées, un apport de deux
molécules de phosphore organique entre
dans le processus de dégradation. Dans la
seconde partie, c’est ainsi quatre atomes de
phosphore énergétiques qui rendues à des
molécules ADT (Adénosine Di-Posphate)
redevienne Tri-Phosphate et sont prête en
double pour de nouvelles transformations
de molécules de glucose.
26
3.L’INGENERIE
ENZYMATIQUE
& SES PROPOSITIONS
BOULANGERES
3.1. LES DIVERS AMYLASES SUR LE
MARCHE
On reprend ce granule d’amidon
schématisé afin de comprendre ce qu'est
l’ingénierie enzymatique qui se retrouve
dans notre sac de farine.
Ce granule est composé de deux types
d’amidon.
Il est nécessaire de comprendre ces
différences puisque dans l’amylose, les
molécules de glucoses sont liées par
l’atome carbone 1 de la molécule qui
précède, à l’atone carbone 4 de la molécule
de glucose qui suit.
Dans le cas de l’amylopectine, (un amidon
qui contient un pouvoir plus gélifiant que
l’amylose, d’où son nom), là où il existe un
branchement, la molécule de glucose se
situant au départ de la ramification est liée
toujours à partir du carbone 1, mais au
carbone 6 de la molécule qui fait le
branchement.
En schématisé, cela donne ceci.
Revenons sur notre schéma de granule
d’amidon.
Il est ici dégradé par une amylase, mais il
n’existe pas une seule sorte d’amylase.
Nous avons vu (chap.2.3.5.), que dans les
amylases natives du blé, il y a deux sortes ;
l’alpha-amylase et la bêta-amylase.
La bêta-amylase ne sait couper les chaînes
de molécules de glucose qu’à partir du
bout et en scindant par groupe de deux
molécules de glucose ( = maltose) à la fois.
Mais elle arrêtera son action de
dégradation à l’approche des départs de
ramifications, là ce n’est plus son domaine.
L’alpha-amylase du blé peut dégrader la
chaîne de molécules de glucose en coupant
m’importe où.
Sauf qu’elle aussi ne sait pas dégrader
(couper) les endroits où il y a des
branchements, de nouveau ce n’est pas de
son ressort.
1
un petit risque en moins, au niveau
surdosage, vu son inactivité plus rapide.
Avec les amylases natives du blé, le noyau
du granule d’amidon reste presque intact
avec ce qu’on appelle des «dextrines
limites».
Ici,
l’expression
de
la
démarcation des possibilités des enzymes
natives.
En voulant aller plus vite dans la
dégradation enzymatique, on s’est dit
qu’on va ajouter une enzyme amylase qui
sait débrancher et couper ces liaisons
carbone 1/carbone 6.
C’est la pullulanase qui doit son nom à la
dégradation des pullulanes.
Le pullulane est le nom donné à un sucre
composé de trois molécules de glucose (=
maltotriose), lié entre eux par l’atome
carbone 1 et l’atome carbone 4. Au bout du
maltotriose pour réaliser d’autres liaisons,
il n’existe que la possibilité d’une liaison
entre les atomes carbone 1 et 6.
Et on a trouvé une pullulanase produite par
un bacille 2 qui débranche les
ramifications, ce qui donne un granule
d’amidon dégradé comme ceci ;
L’α-amylase fongique venue sur le marché
dans les années 1950 en Allemagne et plus
de quinze après en France, a l’avantage
d’avoir une température d’optimum
d’activité ainsi qu’une température
d’inactivation, 10 °C en dessous de l’αamylase native du blé 1. Ce qui lui donne
1
2
Il s’agit du bacille acidopulluliticus, la pullulanase
fut autorisée en France en 1993 et on lui attribue
parfois les mêmes qualités de préservation du
moelleux grâce à ce «débranchage» de
l’amylopectine, encore faut-il que l’enzyme soit
thermorésistante, par conséquent classée comme
additive et plus comme auxiliaire technologique.
Voir les renseignements cités au chapitre 1.8.
2
Mais on peut aussi aller prendre l’enzyme
amyloglucosidase produite par une
moisissure 3 qui elle est capable de couper
toutes les types de liaisons (1,4 comme
1,6), ce qui donne ce résultat.
Le manque de rapidité de l’action
(l’ «amélioration» de la panification n’a
prioritairement que cet objectif) de cette
enzyme fait qu’elle ne répond toujours aux
attentes des formulateurs 4 qui préfèrent
3
Il
s’agit
de
l’Aspergillus
niger,
l’amyloglucosidase fut autorisé en France en 2001
4
Le «formulateur» n’est pas forcément
un
fabricant d’enzymes. Il peut acheter ceux-ci chez le
fabricant et composé les coktails en fonction de
l’état de la récolte ou des demandes spécifiques des
clients.
rencontrer la demande plus rentable de la
vitesse d’exécution.
Maintenant que l’on voit qu’une amylase
n’est pas l’autre et que finalement
l’ingénierie enzymatique peut nous
préparer n’importe quel type de frappe
quasi chirurgicale, il faut encore
différencier ces alpha-amylase, pullulanase
et glucoamylase entre-elles.
Suivant
qu’elles
proviennent
de
microorganismes différents, elles peuvent
avoir des dispositions différentes et suivant
ce que va vivre le milieu pâteux, ce sera
vrai surtout pour les alpha-amylases.
Les températures et le niveau d’acidité
déterminent
des
zones
d’activité
différentes, et là aussi il existe des choix et
le cocktail enzymatique risque d’être
différent.
3.2.L’AMYLASE BACTERIENNE ET
LE MOELLEUX
3.2.1.L’expérience de BOUSSINGAULT
C’était en 1852, que Jean-Baptiste
BOUSSINGAULT (1802 - 1887), lance
des «expériences ayant pour but de
déterminer la cause de la transformation
du pain tendre en pain rassis».
Car pour lui, «ce changement d’état suit
l’abaissement de la température, et il ne
m’a jamais paru qu’il fût raisonnable de
l’attribuer à un effet de dessiccation».
3
Son expérience consiste à évaluer la perte
en eau du pain pendant le rassissement.
Après six jours, la perte de poids du pain
n’était que de 40 gr. par rapport à un poids
de départ de 3.730 gr., soit une perte d’un
tout peu petit plus de 1%.
Voici le tableau de l'expérience de 1852
qui sera encore repris par Emile Boutroux
en 1897.
3.2.2. La rétrogradation de l’amidon
Cette expérience probablement que tout
boulanger l’a vécu en «repassant» des
pains au four.
Alors c’est quoi cet «état moléculaire
particulier»
dont
Jean-Baptiste
BOUSSINGAULT fait référence.
On l’appelle aujourd’hui la rétrogradation
de l’amidon !
Etes-vous plus avancé avec cette
définition?
Une petite image pour la compréhension…
En fait, c’est comme si l’amidon se
recristallisait.
Une autre image plus parlante, peut’être.
Au bout des quatre pages relatant ses
expériences dans les annales de chimie et
de physique5, sa conclusion est «que ce
n’est pas par la moindre proportion d’eau
que le pain rassis diffère du pain tendre,
mais par un état moléculaire particulier
qui
se
manifeste
pendant
le
refroidissement, se développe ensuite et
persiste aussi longtemps que la
température ne dépasse pas une certaine
limite».
5
Pour les personnes intéressées par l'enquête de
1852 de J.-B. Boussingault, «Approche ayant pour
but de déterminer la cause de la transformation du
pain frais en pain rassis», on sait la télécharger en
ligne sur le site http://gallica.bnf.fr
La démarche est la suivante; choisir l'onglet >
Presse et revues >> Tapez dans la recherche;
Annales de chimie et physique, cliquez sur Accéder
à tous les volumes, Choisir l'année 1852, Dans cette
année choisir dans la série 3, le tome 36, et puis
aller aux pages 490-494 que vous pouvez
télécharger en cochant correctement les pages que
vous souhaitez.
C’est bien tout ça, mais on écrit au début,
«comprendre l’ingénierie enzymatique» ?
3.2.3. La thermo-résistance amylasique
C’est que l’astuce est de repérer dans
toutes les amylases qui existent, celles qui
résistent à la cuisson 6.
L’idée est d’en maîtriser la fonction de
dégradation après la cuisson. On l’a doit
en terme de proposition commerciale à la
6
J.-P.LARPENT & M.LARPENT-GOURGAUD,
p. 261, signalent que «la thermostabilté des
enzymes est d’abord due à la séquence des acides
aminés et à un certain nombre de facteurs de
stabilisation (hydrophobicité, liaison métallique,
création de paires d’ions avec le substrat
glycosylation) . L’α-amylase de Bacillus
stearothermophilus a une température optimale
d’action à 65°C., celle de Bacillus licheniformis de
90°C.»
4
firme d’origine danoise Novozymes en
1991 7, Avant cela dans la littérature
technologique
française,
l’amylase
bactérienne était évitée pour ces raisons de
thermo-résistance.8
On connaissait déjà en boulangerie des
problèmes de résistance à la cuisson par la
maladie du pain filant dit «ropy» en
anglais, c'est-à-dire visqueux vu l’état du
pain qui malgré qu’il soit cuit redevenait
flasque.
C’est le bacille dits populairement «des
foins» (apparaissant à l’époque caniculaire
de la fenaison) qui est responsable de cette
maladie du pain filant, il est dit
thermorésistant,
ce
que
J.-B.
BOUSSINGAULT avait déjà pu mettre en
évidence, puisque dans son expérience en
mettant le thermomètre dès la sortie du
four à 7 centimètre de la surface (croûte)
du pain, celui-ci indiquait 97°C, moins que
les 100°C fatidique pensait-on à l'époque.
On appelle aujourd’hui le bacille «des
foins», bacille subtilis (autrefois bacille
mensentericus) et son enzyme amylase est
encore fort active à 70 à 80°C.
Mais un autre bacille est encore plus
performant, c’est le bacille appelé
licheniformis puisqu’il aurait, (vu au
microscope), la forme un peu «fleurie» de
lichens. Là c’est à 90 à 95°C que se trouve
la température optimale de leur amylase.
Elle sait encore mieux résister à la cuisson
à l’intérieur du pain.
3.2.4. Le débranchage après cuisson
Et une fois le pain cuit, ces amylases
peuvent être toujours active sur l’amidon
en diminuant l’enchevêtrement du réseau
recristallisé (dense) de l’amidon (à gauche
sur le schéma ci-dessous) en coupant des
branchements (au centre) ou en sectionnant
à partir des extrémités des ramifications
d’amidon, deux molécules de glucose
(maltose) par deux molécules de glucose,
(à droite) action dite maltogénique pour
l’amylase du bacille stearothermophilus.
Ces actions seront limitées aux zones
cristallines séparées9.
7
Voir le site de Novozymes qui relate l’année 1991
pour le lancement de Novamyl et L’impact des
enzymes article de Cécile CHEVREUX, paru dans
la revue Filière Gourmande N° 86 de mars 2002
qui donne les commentaires de Christine ROSA
ingénieur chez Novozymes France ; «En effet, sans
risque de surdosage et sans interférer ni sur la
consistance des pâtes, ni sur la structure de la mie
ou le volume des produits, Novamyl opère
directement sur le moelleux des produits de
boulangerie dès J + 1 en retardant la
rétrogradation de l’amidon tout au long de la
conservation»
8
J.POTUS et coll. (1996) écrivent p.10 pour les
risques de correction amylasiques à inactivation
élevée «plus encore pour l’α-amylase bactérienne,
l’activité de celle-ci étant prolongée pendant la
cuisson, la quantité de dextrines formées peut être
importante et le volume du pain réduit». Deux
freins se présentaient à l’emploi d’amylases
bactériennes. Le fait que l’on ne voyait comment
maîtrisé une dégradation après cuisson et la réalité
législative du statut d’auxiliaire technologique qui
empêche la présence intentionnelle du produit dans
le produit consommé.
D’où la mention de non-interférence sur le
volume et la texture employée par
l’ingénieure de la firme novatrice quelques
notes plus haut dans ce chapitre 3.2.
Elle les réalisent en utilisant aussi les
propriétés (agents dépresseurs d’Aw) des
dextrines 10. Ces actions permettront à la
mie de pain cuite ainsi traitée de garder
plus longtemps son moelleux. L’utilisation
de ce type d’enzymes devra se réaliser
avec précaution dans un but bien
9
B.GODON, (1994), p.425
.
10
J.POTUS, R.DRAPRON et A.POIFFAIT, (1994),
p.441
5
particulier 11 pour ne pas prolonger la
formation de dextrines pendant la cuisson.
Deux problèmes cependant ;
1-/ La classification de l’enzyme dans les
auxiliaires technologiques ne répond plus à
la définition de ceux-ci par la législation
européenne.
«On entend par «auxiliaire technologique»
toute substance non consommée comme
ingrédient alimentaire en soi et
volontairement
utilisée
dans
la
transformation des matières premières, des
denrées alimentaires ou de leurs
ingrédients, pour répondre à un certain
objectif
technologique
pendant
le
traitement ou la transformation et pouvant
avoir pour résultat la présence non
intentionnelle de résidus techniquement
inévitables de cette substance ou de ses
dérivés dans le produit fini et à condition
que ces résidus ne présentent pas de risque
sanitaire et n’aient pas d’effets
technologiques sur le produit fini.» 12.
2-/ Le risque sanitaire d’allergie ou
d’intolérance risque de prendre un certain
temps avant de pouvoir être décelé et pour
cela il faudrait afin d’évaluer le risque que
le produit de cuisson en contenant fasse
mention de sa présence, ce qui n’est
malheureusement pas le cas.
3.3.
LES
HEMICELLULASES,
PENTOSANASES où XYLANASES
3.3.1.Une nouveauté, ces hémicellulases?
Voilà ces mots «pentosanases» ou
«hémicellulases» dont on n’avait jamais
beaucoup parlés, il y a vingt ans d’ici.
Aujourd’hui, c’est à peine si les cours
théoriques de boulangerie en parlent. Et
pourtant, actuellement on les retrouve sur
les étiquettes de nos sacs de farine.
On a vu au chapitre 2.5., que ces enzymes
sont natives dans la farine, mais que c’est
depuis leur introduction dans les
complexes enzymatiques où améliorants
que le secteur y prête attention.
3.3.2.
Les diverses noms des
hémicellulases
Une des difficultés pour la compréhension,
sont les différents noms employés en
dénomination.
Déjà pour le substrat
dégradés (les sucres pentoses), il existe une
confusion 13.
De nombreuses variétés d’hémicellulases
existent sur le marché.
Il faut attribuer cette diversité à la plus
grande complexité des ces chaînes de
sucres pentoses par rapport aux chaînes
d’hexoses (glucose) qu’est l’amidon 14.
13
Bernard GODON, 1998 écrit, p. 58, « En
général, le terme hémicellulose correspond à la
partie insoluble dans l’eau, pentosane à la fraction
soluble ». Malgré cela on retrouvera le terme
«pentosane» employé indifféremment pour les
solubles et les insolubles d’autant que les deuxième
deviennent solubles au cours des transformations
enzymatiques lors de la fermentation.
14
11
POTUS et R.DRAPRON, (1997), p.126
12
Directive 89/107/CEE, art. 1er point 3
Lutz POPPER de Mühlenchemie écrit p.1, «Le
terme d’hémicellulase désigne une famille
d’enzymes dont les membres, sont capables de
décomposer les pentosanes. Leur impact sur la
panification et les propriétés de la pâte varie
toutefois beaucoup d’une enzyme à l’autre»
6
protéases, non seulement la potentialité des
dégradations en de toujours plus petites
portions, mais aussi des possibilités de
connexion en de plus longues assemblages,
intra-éléménts (entre chaînes pentosanes)
et parfois inter-éléments (entre chaînes
pentosanes et chaînes de protéines).
Plusieurs firmes productrices d’enzymes
ont d’ailleurs une gamme importante
d’hémicellulases 15 ce qui démontre cette
multiplicité d’actions potentiels. L’action
des xylanases (la troisième dénomination)
se différencie, comme les amylases, avec
l’impossibilité ou pas de dégrader aux
approches de
branchements ou
16
ramifications . Il existe, comme pour les
15
Les fabricants d’enzymes allemands (Röhm et
Mühlenchemie) ont su préserver leurs initiatives en
matière de production d’hémicellulases. La
première (aujourd’hui devenue AB Enzymes) qui a
été précurseur de ce domaine des pentosanases
présente une quinzaine de xylanases en mélange ou
pas avec des amylases fongiques et des xylanase
transglutaminase, c'est-à-dire une xylanase qui
permettent de se lier avec les protéines. Des
xylanases bactériennes qui ciblent parfois les
hémicelluloses insolubles avec un bulletin final
couché sur prospectus commercial ; d’extensibilité,
régulation et volume. La deuxième firme
allemande, (Mühlenchemie) présente une douzaine
de propositions avec également des mélanges
amylases et hémicellulases et cible pratiquement les
mêmes effets. Des spécificités pour la panification
du seigle ou pour de longues fermentations sont
également rencontrées. Voir ; les sites de ces deux
firmes,
notation
de
juillet
2011;
http://www.abenzymes.com
et
http://www.muehlenchemie.de
16
Voir J.-P. LARPENT et M. LARPENTGOURGAUD, p.328. écrivent déjà en 1990, qu’il
existe 6 types de xylanases. Certaines sont capables
de détruire les liaisons au point de ramification,
d’autres
pas.
Lorsqu’elles
coupent
les
branchements, elles peuvent différer par les
produits terminaux formés ; xylose (1 molécule),
xylobiose
(2
molécules
attachées),
xylooligosaccharides (plusieurs molécules de
xylose liées
entre-elles). Lorsqu’elles sont
3.3.3. Les diverses pentosanases
Pour profiter technologiquement des
hémicellulases, il importe, comme
toujours, de ne pas trop dégrader les
chaînes de celles-ci. L’on a remarqué par
exemple que les coupes des endoxylanases (séparation opérée à l’intérieur
de la chaîne de xylose17) se réalisaient plus
difficilement à l’endroit où les sucres
pentoses arabinose se trouvaient en lien 18
ou jonction sur le chapelet de xylose. Ce
qui procure des plus longs bouts de chaînes
de xylose, comme pour les dextrines
limites (voir chap.0.16), intéressants
technologiquement 19 par leur plus faculté
de capter l’eau ou de réaliser une meilleure
viscosité.
incapables de supprimer les points de ramification,
elles donnent des oligo-saccharides plus grands que
le xylobiose. Enfin certaines xylanases ne savent
pas couper les liaisons avec l’arabinose et de ce fait
ne produisent que du xylose (une molécule) et du
xylobiose (plusieurs molécules de xylose accolées
l’une à l’autre).
17
La liaison entre deux molécules de xylose
s’effectue entre l’atome de carbone 1 et l’atome de
carbone 4
18
La liaison de la molécule d’arabinose sur la
molécule de xylose s’effectue soit le carbone 2 ou
le carbone 3 du xylose.
19
C’est pour cette raison que ce sont les endoxylanases qui entreront de manière préférentielles
dans le choix d’hémicellulases en panification,
puisqu’elles permettent de garder de plus grandes
chaînes d’arabinoxylanes contrairement à une
dégradation opérée par des exo-xylanases qui
coupent à partir des extrémités deux molécules de
xylose par deux molécules de xylose, à l’image des
bêta-amylase.
7
Par contre, à l’inverse, si l’on veut rendre
cette chaîne de pentosanes plus facilement
dégradable en petites portions, une action
spécifique
séparant
la
molécule
d’arabinose de la chaîne de xylose rendra
celle-ci plus apte à réaliser cette action 20.
Autre particularité d’action sur les
pentosanes, comme il existe des
pentosanes insolubles, il est préférable de
de rendre celles-ci solubles 21 plutôt que
dégrader les pentosanes solubles.
Cette action ne se réalise alors que grâce à
l’oxydation de ces acides. Ce qui sera en
quelque sorte «forcé» par l’ajout d’enzyme
oxydase permettant d’effectuer plus
rapidement ce travail de ponts hydrogènes
dits aussi phénoliques (voir chap.2.4.6.).
3.3.4. Les liaisons entre pentosanes
Une fois l’acide férulique estérifié, il va
pouvoir se lier à une autre acide férulique
(l’acide se dénommera acide diférulique).
Ce qui donnera lieu à ce pontage entre
deux chaînes de pentosanes.
Dernière action, les pontages entre chaînes
de pentosanes où entre chaînes de
protéines et chaînes de pentosanes se
réalisent grâce à des enzymes estérases sur
les acides férulique où coumarique 22
attachées à la molécule d’arabinose ellemême attenante à la chaîne de molécules
de xylose.
20
Cette action est
arabinofuranosidase.
réalisée
par
l’enzyme
21
H. PETRICH-MURRAY et P.DUCROO,
écrivent, p.13 ; «Il ne semble pas qu’une différence
importante de composition existe entre les formes
soluble et insoluble. Le poids moléculaire et le
degré de ramification interne de la molécule
expliqueraient la différence de solubilité».
Le tout permet de réaliser, à cru, un effet
mousse gélifié que l’on peut schématiser
comme suit pour une compréhension
simplifiée ou l’on voit apparaître en éclats
les acides féruliques prêt à se réunir par
l’oxydation.
22
Ces deux acides sont parfois regroupés sous le
nom d’acide cinnamiques avec l’acide sinapique, ils
se retrouvent principalement dans la fraction
insoluble des pentosanes (à 88% pour la farine, à
81% pour la pâte). L’acide férulique est majoritaire
(entre 84 à 86%), l’acide coumarique est
minoritaire (2%) et diminue au cours du pétrissage.
L’acide sinapique est à 4% des acides cinnamiques
et sa teneur augmente à 9 % dans les pâtes. Voir ;
L.RAKOTOZAFY et coll., p. 19.
8
Cela se passe entre l’acide férulique de la
chaîne des pentosanes et les acides aminés
de la chaîne de protéines.
Les voilà expliqué en schématisant sur une
succession de deux figures.
Ces acides devenus ; diférulique par leurs
jonctions, créent comme un gel pâteux.
3.3.5. Les liaisons entre les chaînes de
pentosanes et chaînes de protéines
Autre liaison qui peut se réaliser entre
chaîne de protéines et chaînes de
pentosanes. Cette une liaison dite
hydrogène ou phénoliques entre un atome
d’hydrogène et un atone d’oxygène vu au
chapitre 2.4.6..
Deux acides aminés semble les plus
sollicités dans ces liaisons 23, il s’agit de la
tyrosine et de la cystéine. La deuxième
étant déjà sollicitée
pour les ponts
disulfurés.
23
Jacques POTUS et col., Les oxydoréductases en
panification, 1999, p 7.
9
3.4. Les oxydases en panification.
3.4.1. L’effet de Serres au XVIème siècle
En 1600, Olivier de Serres parle de qualité
du grain et de la farine, il fait, comme
beaucoup à cette époque, une différence
entre farine issue du blé battu de l’épi, soit
depuis longtemps ou depuis peu. Il préfère
les second, à servir pour les maîtres, tandis
que les premiers seront servi aux
servant(e)s.
Il évite une oxydation en quelque sorte, en
préférant une farine issue de grain qui n’a
pas trop de «plancher». Mais bien sur,
cette citation tient plus de l’observation à
une époque où la science commence à
peine à se structurer. Il écrit aussi plus
loin, qu’«une farine se conservera
longtemps (plus de 7 à 8 mois) si on la
moud dans le décroissant de la lune» 24.
Comme il répètera 25 une croyance
24
O. de SERRES, p.816 et 817
25
O. de SERRES, p.104
populaire sans la contrôler; «le blé mal
cultivé se transforme en ivraie».
3.4.2. Le vécu «oxydases» dans la pâte
Plus actuel et pour ressentir ce thème des
oxydases au fournil, il suffit d’observer la
différence entre une pâte morte (dite aussi
verte) et une pâte à maturité. Cette
dernière a plus de corps, plus d’aération, de
vie en somme. Ce qui donne à une pâte
«un âge mûr» c’est une oxydation qui peut
parfois se dénommer ; maturation ou
«prise de force».
C’est principalement au pointage que
s’opère ce passage «de la jeunesse à l’âge
adulte». Le pointage, cette fermentation
de la pâte en masse est de plus en plus
négligée dans nos fournils. C’est pourquoi
dans une volonté de solution afin de
10
panifier «vite et bien», le professeur Calvel
avait préconisé 26 un ajout de pâte préfermentée 27 apportant plus rapidement
cette maturité à la pâte qui en bénéficie.
Dans les processus industriels, le pointage
à être carrément abandonné lorsqu’il s’agit
de faire vivre à la pâte, la congélation.
3.4.3. Vite ! Speed ! Fast ! Une obession
aiguisée en boulangerie aussi
De tout temps, on a voulu aller plus vite et
sous toutes les latitudes de la vie,
l’obtention de la maturité a toujours été un
empressement difficile à gérer.
En plus, au niveau commercial, soumettre
la maturité de la pâte à l’exercice de
rentabilité économique va inévitablement
faire l’objet de recherche de «raccourcis».
Pour l’oxydation en meunerie-boulangerie,
cela ira des gaz oxydants la pâte à l’ajout
d’additifs oxydo-réducteurs en passant
autrefois par des traitements à l’arc
électrique 28.
De toutes ses formes d’acquisition rapide
de la maturité de la pâte, ne retenons ici
que le prédécesseur autorisé et le plus
utilisé en France, les quelques dizaines de
milligrammes d’acide ascorbique ajouté au
kilo de farine. Nous avons déjà vu au
chapitre 1.10., que c’est le décret dit «de
tradition française» en 1993 qui exclura
l’acide ascorbique. Cela va, en quelque
sorte, promouvoir l’enzyme glucose26
«Il faut faire avant ce qui est difficile de faire
après», écrira le professeur CALVEL (2002, p.8)
dans l’éditorial intitulé Vite et bien, de la revue «Le
Boulanger-Pâtissier», d’avril 1980.
27
L’ajout de pâte pré-fermentée doit être précisé.
C’est un apport d’une pâte confectionnée
antérieurement et qui dépasse rarement en volume
les 20% du total de la pâte. Conservée en
température ambiante, elle ne devrait pas trop
excéder une heure en durée. Si plus, afin de
préserver ces qualités d’apport de maturation et ne
pas verser dans l’apport d’assouplissement ou elle
risque d’engendre du collant, elle doit se conserver
au froid positif (10°C ou moins).
oxydase et le passage de l’additif à
l’auxiliaire technologique dans ce domaine
de l’oxydation. La teneur native d’acide
ascorbique ou vitamine C, est minime dans
la farine. Par conséquence, les teneurs
natives des enzymes acide ascorbique
oxydase
et
acide
ascorbique
déshydrogènase existent aussi. Si ce détail
est important, c’est simplement pour
signaler que ce soit additif ou auxiliaire
technologique, les réactions d’oxydoréduction enclenchées sont enzymatique
quelque soit l’origine de la «catégorie
légale» de l’agent engendrant l’oxydation.
Dans l’objectif fixé, de permettre un
discernement professionnel du boulanger,
il sera utile de mesurer le potentiel
d’oxydo-réduction d’une pâte et d’évaluer
les diverses interventions proposées
aujourd’hui par l’ingénierie enzymatique.
3.4.4.
La
mesure
du
potentiel
d’oxydation d’une pâte
Il existe en France, un laboratoire du
Conservatoire des Arts et Métiers (CNAM)
ou une équipe s’attelle à cette tâche de la
mesure du potentiel d’oxydation de la pâte.
Depuis pas mal d’années, on fait des
recherches au point d’avoir créer de toutes
pièces deux instruments de mesure
spécifiques. En 1993, est construit le
pétrin bio-réacteur, en 2003 ce sera le
sitoxygraphe qui sera élaborer avec les
connaissances accumulées au cours des dix
années précédentes.
Une brève présentation des deux outils
s’impose si l’on veut comparer les mises
en situation opérée scientifiquement avec
les méthodes qui seront rencontrées au
fournil.
Le pétrin bioréacteur du CNAM (1993)
28
Lire L’amélioration et les améliorants pour en
savoir plus à ce sujet.
11
Dans une cuve où les paramètres (T°) sont
contrôlés, le petit fraseur va opérer 1.200 rotations
dans une pâte hydratée à 70%.
L’instrument permet d’analyser les gaz
_________________________________________
Le sitoxygraphe du CNAM (2003)
C’est un axe à l’horizontal qui pétri la pâte
hydratée à 60% avec +/- 1.200 rotations
Un sas permet les retraits sans interférences.
L’analyse porte sur les gaz également.
Réalisé grâce au soutien des groupes Soufflet et Puratos
_________________________________________
Deux caractéristiques se rencontrent plus
en procédé de pétrissage industriel
qu’artisanal. Les 1.200 rotations (encore
que l’on peut relativiser), et les pétrins
fermés. Dans l’évolution de la boulangerie
artisanale, un désengagement vis-à-vis du
travail intensif au pétrissage pour se
réinvestir vers des temps de fermentation
plus long a été la tendance ces derniers
temps.
3.4.5. Oxyder au pétrissage ou en
fermentation ?
En 1767, dans un des premiers manuels de
boulangerie française, on trouve ces
expressions ; «Pour bien composer la pâte
et pour faire du bon pain, il faut que la
pâte soit suffisamment travaillée et par les
levains et par les bras». D’ailleurs
«lorsque l’on emploie moins de levain, il
faut plus de travail et on est obligé d’y
employer plus de levain lorsqu’on la (la
pâte) travaille moins», relate Paul Jacques
Malouin 29 et à la page suivante celui-ci
signale encore qu’ «à Paris, on fait
dépendre la bonté du pain, plus des levains
que du travail». Plus loin dans l’écrit «Le
travail du levain dans la pâte surpasse
encore celui des mains».
Depuis, tout comme au Conservatoire des
Arts et Métiers créé un peu plus tard
(1794), beaucoup d’eau à couler sous les
ponts de la Seine.
Les conditions sociales ont changé, le
pétrissage n’est plus manuel et le levain
après être tombé en désuétude ne reprend
de la pratique que depuis deux à trois
décennies. Comme le montre le tableau
suivant, les changements opérés en
panification iront renforcer le pétrissage et
diminué les temps de fermentation. On
monte de 300 tours à 1.200 tours au
pétrissage et on descend de 6 h.30’ jusqu’à
1 h. en fermentation.
Il n’en est pas moins vrai que le pétrissage
et la fermentation sont deux opérations qui
oxydent la pâte, plus on insiste sur une des
29
P.J.MALOUIN, p.237, 238 et 266
12
deux, moins il faut mettre d’accent sur
l’autre.
Dans la balance, c’est le pétrissage qui a
pris
du
poids
par
rapport
au
positionnement décrit dans les premiers
manuels.
Un point qui s’observe aussi plus dans
l’artisanat que dans l’industrie, c’est quand
il faut choisir, on préfère marier les deux
éléments (farine / eau) plus par capillarité
en longue fermentation qu’en les fouettant
longtemps ensemble.
3.4.6. L’oxygène ; un ingrédient des
pâtes !
L’équipe du CNAM sort en 2010 un article
reprenant le parcours de 17 années
d’expériences conduites avec les deux
pétrins instrumentés. D’emblée on y
précise que du fait de l’incorporation d’un
oxydant (l’oxygène de l’air) ; «Pétrir c’est
oxyder». Le titre de l’article «L’oxygène,
un ingrédient oublié de la pâte» 31
détermine bien ce que les études veulent
cerner. Que se passe-t-il avec l’oxygène
dans la pâte ?
Qu’oxyde-t-il ?
Une recherche 32 va
jusqu’à donner 60% de la consommation
d’oxygène par les acides gras, pourtant peu
nombreux dans la pâte de blé tendre, mais
tellement aisément hydrolysables (par les
lipases) puis oxydables (voir chapitre 2.2.).
Le glucose oxydé par la levure (qui respire
et fermente) prend 10% de la
consommation d’oxygène 33.
Nous
arrivons à un total de 70%. Les 30%
d’oxygène consommés restant ne sont pas
encore expliqué, bien que quelques pistes
soient à confirmer 34. Si l’on ajoute des
agents oxydants du type ; farine de fève et
son enzyme lipoxygénase ou l’enzyme
exogène, glucose-oxydase, on augmente la
consommation d’oxygène.
On remarque que la principale voie de la
consommation d’oxygène est l’oxydation
31
J. POTUS et coll., mars 2010. p.3, «l’oxygène est
intéressant avec … son caractère oxydant,
renouvelable et gratuit», p.4 ; «on peut même
considérer l’oxygène comme le 5ème ingrédient de la
pâte après, la farine, l’eau, la levure et le sel»
Comme l’espace fermentation est l’endroit
ou se forme le goût, ainsi que beaucoup de
meilleures bio-assimilation et épuration
dans le cas de la panification au levain 30,
favoriser l’option de la fermentation sur le
pétrissage semble bien, «couler de source».
30
Pour plus de précisions ; voir le cours sur le
levain à son chapitre II.7.
32
A. EYOUM et coll.
33
Masood DEHKARGHANIAN et coll.
34
J. POTUS, mars 2010. p.7. On sait notamment
que lors de l’ajout de glucides-oxydases nécessaire
aux ponts phénoliques créés par les estérases de
l’acide férulique augmente la consommation de +/4 %. L’ajout de farine de légumineuses riche en
lipoxygénase ou d’autres enzymes lipases
hydrolysant les acides gras favorisera la
consommation d’oxygène.
13
des acides gras par l’enzyme lipoxygénase
endogène (ou native).
3.4.7. La lipoxygénase, une des
premières enzyme oxydase décrite.
Lorsque Roger DRAPRON décrit l’action
de la lipoxygènase dans la pâte, en 1974 35,
de «lessivage». 38 Terme bien repris dans
les fournils.
Suite à ces dénonciations et rimant trop
avec vent, l’adjuvant farine de fèves va
progressivement disparaître.
Autre récente évolution, mais plutôt chez les anglosaxons, l’ «unbleachead» = farine «non blanchie»
par des gaz oxydants, sera vue comme positif.
A suivre les explications techniques et
scientifiques des enzymes « oxydantes »
il en dépeint plutôt les aspects négatifs. Ce
n’est pas tellement l’enzyme lipoxygénase
native qu’il met en cause 36. Mais plutôt
celle que l’ajout de la farine de fève
apporte en excès (100 fois plus efficiente).
Celle-ci couplée à «l’augmentation de
l’intensité du pétrissage, généralisée
depuis une vingtaine d’année modifie
considérablement l’importance de l’effet
de la lipoxygènase». 37 Le professeur
Raymond CALVEL emboitera le pas et
dans la campagne contre l’ajout de farine
de fèves, il qualifiera l’action dévastatrice
35
Voir ; R.DRAPRON, Y.BEAUX, M.CORMIER,
J.GEFFROY et J.ADRIAN, 1974.
36
A.BOUSSARD et coll., mai 2010, p.7 signale
que la lipoxygénase native oxyde presque
exclusivement les acides gras polyinsaturés libres,
les lipoxygénases de fève et de soja oxydent les
acides gras polyinsaturés libres et ceux portés par
les triglycérides, mais les acides gras polyinsaturés
libres restent majoritairement oxydés par ces deux
enzymes.
37
R.DRAPRON et D.RICHARD-MOLARD, 1977,
p.149. Signalons pour restituer le contexte des
années 1950-1970, qu’à l’époque l’on voulait sortir
d’une période de «pain noir», (la guerre 1940-45)
et que vers les années 1970, les publicités des
produits de lessive avaient inventé une «nouvelle»
couleur ; «le plus blanc que blanc».
38
R.CALVEL, 2002, p.181 dans l’éditorial « Avoir
raison … malgré tout » de la revue « Le boulanger
–pâtissier » de mai 1981. Page 273, dans un autre
éditorial de la même revue en décembre 1986,
intitulé ; «Des idées qui font leurs chemins», le
professeur Calvel apprenait que dans certains
moulins importants les farines sans fève
représentaient de 30 à 40% des ventes. Ce qu’il
considère comme un acquis positif
14
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