Correction alpha bêta gamma delta alpha 100 bêta 42,9 % 100

Correction
alpha
bêta
gamma
delta
alpha
100
42,9 %
40,1 %
42,2 %
bêta
100
73,5 %
93,2 %
gamma
100
72,1 %
delta
On observe que les identités sont toujours
supérieures à 20% ; de 93,2 : Béta/Delta, à 40,1%
Alpha/gamma
100
Tableau de comparaison des séquences polypeptidiques
des globines (% d’identité)
Sachant que si on compare des gènes différents, existant chez une même espèce et que l’on
constate une forte identité (> 20%) on considérera que ces identités ne peuvent être dues au hasard et
sont le résultat d’une parenté : ils proviennent d’un gène ancestral qui s’est dupliqué dont les copies ont
subies des mutations de façon indépendante, ce qui a modifié progressivement les séquences, on peut
dire que les globines proviennent d’une molécule ancestrale dont le gène a été dupliqué plusieurs fois et
dont chaque copie a subit des mutations de façon indépendante.
Les globines, issues d’un gène ancestral constituent une famille multigènique.
NB : La comparaison des séquences polynucléotidiques des gènes aurait été plus efficace, carelle aurait fait
apparaître les mutations silencieuses.
: mutations
Tps (MA)
MyoG
Duplication 40
Duplication
Duplication +
Translocation
Duplication
200
400
600
- Le max. d’identité (93,2%)
entre Béta et Delta témoigne du
max. de parenté : ces globines
partagent le gène ancestral
commun le plus récent.
- Puis 72,5% entre Gamma et
(Béta/Delta) : gène ancestral
plus ancien.
- Puis 41% entre Alpha et
(Béta/Delta/Gamma) : gène
ancestral encore plus ancien.
Cet arbre vérifie bien les
résultats de la matrice.
Les duplications successives ont donné naissance à de nouveaux gènes (locus≠)qui ont ensuite
évolué de façon indépendante, accumulant des mutations ponctuelles au fil du temps (il y a d’autant
plus de ≠ de séquence que la duplication est ancienne). Lors de la duplication du gène ancestral le plus
ancien, il y a eu translocation sur un antre chromosome.
La première protéine diversifiée est devenue progressivement plus efficace comme transporteur
d'oxygène et correspond à la direction de l'hémoglobine, alors que la deuxième convenait mieux au
stockage et préfigurait la myoglobine. Les gènes de l'hémoglobine se sont ensuite dupliqués donnant les
deux voies divergentes des chaînes α et β
Les duplications géniques précédemment envisagées ont abouti actuellement à quatre systèmes
géniques qui déterminent quatre types de protéines dont la dynamique conformationnelle est adaptée à
une fonction précise :
1) PROTEINES DE STOCKAGE de l'oxygène (type myoglobine).
2) PROTEINES DE TRANSFERT (Hb adulte à structure αβ).
3) PROTEINES FŒTALES dont l'affinité pour l'oxygène est supérieure aux précédents.