érythrocytes - Faculté de médecine

MB7 : Hématologie
H2 - Erythrocytes
ÉRYTHROCYTES
1.2.1. La membrane du globule rouge
Elle comporte : la membrane cytoplasmique et le
cytosquelette membranaire.
ƒ La membrane cytoplasmique: sa structure est
celle d'une membrane cellulaire classique, elle est
constituée d'une bicouche lipidique où s'intercalent
des protéines. Certaines protéines sont des transporteurs d'ions, d'autres sont des récepteurs membranaires. Une partie de ces protéines est porteuse
des fonctions antigéniques du globule rouge et des
groupes sanguins érythrocytaires (ABO, Rhésus,
etc...).
ƒ Le cytosquelette érythrocytaire (ou squelette
membranaire) : il est responsable des propriétés
mécaniques du globule rouge. Il est formé d'un réseau de protéines qui tapissent la face interne de la
membrane cytoplasmique du globule rouge. Le
principal constituant protéique de ce réseau est la
spectrine (Fig.2).
1. Morphologie du globule rouge
Le globule rouge, encore appelé hématie ou érythrocyte est la cellule sanguine la plus abondante. Elle
est ainsi appelée à cause de la couleur rouge-rosée
qu'elle prend à la coloration de May Grunwald Giemsa
(MGG), au microscope optique. Cette coloration est
due à son contenu en hémoglobine. L'hémoglobine
transporte l'oxygène, capté lors de la respiration alvéolaire, vers les tissus de l'organisme.
1.1. Morphologie au microscope optique : le globule
rouge adulte normal
Le globule rouge, cellule mature de la lignée érythrocytaire, a la forme d'une lentille biconcave. Son
diamètre est de 7 µm. C'est une cellule anucléée. Elle
prend une coloration rose vif au MGG, avec en son
centre, une zone plus claire, appelée centre clair.
vue de face
glycophorines A, B, et C
bicouche lip idique
3
3
3
vue de profil
(Ankyrine)
4.2
2.1
Fig 1 : globule rouge vu de face et de profil
La forme particulière du globule rouge lui permet :
- d'avoir une plus grande surface par rapport à son
volume que la forme sphérique, ce qui favorise les
échanges d'oxygène.
- d'avoir une plus grande déformabilité que la forme
sphérique, plus rigide. Ceci permet le passage du globule rouge dans la microcirculation, et en particulier
dans les pores des sinus de la rate qui n'ont que 0,5 à
2,5 µm de diamètre.
La forme et la taille des globules rouges sont à l'état
normal très homogènes et toute variation traduit une
anomalie cellulaire.
4.2
2
2.1
4. 1
1
spectrine
1
5 (actine)
Fig 2 : Schéma de la structure de la membrane érythrocytaire
* En pathologie :
Les anomalies des protéines du cytosquelette
membranaire sont responsables d'anomalies de forme
des globules rouges. Par exemple : sphérocytose héréditaire ou elliptocytose héréditaire. Elles entraînent généralement une anémie avec hémolyse des globules rouges
(anémie hémolytique chronique).
1.2. Structure infra microscopique des hématies
1.2.2. Les enzymes érythrocytaires
Le globule rouge est une cellule dont les besoins
énergétiques sont faibles. Le rôle des enzymes est d'assurer les fonctions vitales du globule rouge :
- apport d'énergie: destiné à maintenir la forme biconcave du globule rouge, ainsi que les échanges transmembranaires.
Le globule rouge est souvent comparé à un "sac"
contenant de l'hémoglobine et les molécules énergétiques indispensables à sa survie. Sa structure se décompose schématiquement en trois éléments : la membrane,
les enzymes, et l'hémoglobine.
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comporte un atome de fer divalent Fe2+ (fer ferreux). L'une des valences de ce fer se fixe à la globine. L'autre valence fixe l'oxygène dans la forme
oxygénée (oxyhémoglobine).
o La globine est la partie protéique de l'Hb. Chaque
molécule d'Hb est formée de 4 chaînes de globine :
2 chaînes de type α, et 2 chaînes de type non-alpha
(ou β). La structure des chaînes de globine α ou ß
est très similaire. Par exemple, la structure de la
chaîne bêta-globine qui entre dans la composition
de l'Hb adulte majoritaire, l'HbA, est la suivante :
- structure primaire de la chaîne de β-globine : succession de 146 acides aminés
- structure secondaire hélicoïdale (la chaîne forme
une hélice)
- structure tertiaire : l'hélice se compacte, prend une
forme globulaire, ménageant en son centre une
cavité, la poche de l'hème (lieu de fixation de
l'hème et du fer).
- structure quaternaire de l'HbA (Fig 4).
On notera : HbA (α2 β2), ce qui indique que
l'HbA comporte 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta.
- lutte contre les agents oxydants.
Deux voies principales permettent d'obtenir de
l'énergie à partir du glucose (Fig. 3) :
Glucose
Glucose 6 Phosphate
G6P
G6PD
Voie
principale
Shunt des
pentoses
NADP
NADPH
Triose phosphate
ADP
NAD
Pyruvate kinase
Pyruvate
ATP
NADH
Lactate
Fig.3 : Schéma simplifié de la glycolyse érythrocytaire
- La voie principale : glycolyse anaérobie (voie
d’Embden-Meyerhof)
Plusieurs enzymes interviennent en cascade dans
cette voie glycolytique qui transforme une molécule de
glucose en pyruvate. Les molécules énergétiques générées par cette voie sont l'ATP et le NADH.
* En pathologie : Le déficit en l'une de ces enzymes
peut être responsable d'une anémie hémolytique héréditaire. La plupart de ces déficits sont rares. Le plus fréquent est le déficit en pyruvate kinase dont la transmission est autosomique récessive.
- La voie accessoire : glycolyse aérobie (cycle ou shunt
des pentoses phosphates). Cette voie qui représente
seulement 10 % de la glycolyse totale, se greffe sur la
voie précédente. Elle régénère du NADPH (co-enzyme
qui permet de lutter contre les agents oxydants).
* En pathologie : L'un des enzymes de cette voie, la glucose 6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est responsable d'un déficit enzymatique fréquent dans certaines populations (méditerranéenne, d'Afrique noire).
Elle entraîne une anémie hémolytique aiguë, plus ou
moins grave. Celle-ci est généralement provoquée par la
prise de certains médicaments ou par l'absorption de
fèves (favisme). Ce déficit a une transmission récessive
liée à l'X.
globine
α
Fe
hème
(2(2 - 3- DPG)
lia ison
α/β
α
β
Fe
Fe
Liaison
α/α
Fig.4 : Schéma de la molécule d’hémoglobine
Au centre de la molécule d'hémoglobine se trouve une molécule
de 2-3 DPG (2-3 diphosphoglycérate). Cette molécule de liaison
assure le passage de la forme oxygénée à la forme désoxygénée,
et donc la libération de l'oxygène
¾ Evolution des hémoglobines : La composition des
hémoglobines n'est pas la même chez l'embryon, le
fœtus ou le nouveau-né, et l'adulte.
- Chez l'embryon il existe des types particuliers
d'hémoglobines qui ne sont pas retrouvées chez
l'adulte.
- Chez le fœtus et le nouveau-né on trouve l'Hb fœtale
(HbF (α2 γ2)). Cette Hb est majoritaire à la naissance (80 % environ). Son taux décroît au cours de
la première année de vie, durant laquelle elle est
remplacée progressivement par l'HbA. Au-delà de
la première année elle n'est présente qu'à l'état de
traces (moins de 1%).
1.2.3. L'hémoglobine (Hb)
Elle est le principal constituant du globule rouge.
¾ Fonction : l'Hb est responsable du transport de
l'oxygène et du gaz carbonique, et des échanges
gazeux au niveau des tissus et du poumon.
¾ Structure : l'Hb est une protéine, c'est un hétérotétramère formé de 4 chaînes de globine et de 4
molécules d'hème (Fig.4) :
o L'hème est une protoporphyrine de type IX. Il
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β
Fe
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2. Les étapes de la vie du globule rouge
A partir de 1 à 2 ans, la répartition des différentes hémoglobines est la même que celle de
l'adulte : l'Hb majoritaire est l'HbA. Elle représente
plus de 97 % de l'hémoglobine totale. Il existe une
fraction minoritaire, l'HbA2 (α2 δ2) <3,5%.
* En pathologie: L'hémoglobine fœtale peut persister
au-delà de l'âge d’un an dans certaines circonstances:
- Les thalassémies
- La Persistance Héréditaire d'Hémoglobine
Fœtale (PHHF) qui ne s'accompagne, le plus
souvent d'aucun signe clinique ou hématologique.
¾ Synthèse des chaînes de globine
− Les chaînes de globine normales :
Ce sont des protéines dont la synthèse dépend de
gènes regroupés en deux familles de gènes : les gènes de type α (chromosome 16) et les gènes de
type β (chromosome 11).
Tous les gènes de globine ont une structure très
homologue (Fig.5). Ils dérivent d'un gène ancestral
qui s'est dupliqué et a évolué au cours des millénaires.
g è n e e m b r y o n n a ir e
ε
β
gènes fœ taux
γ Α
Le globule rouge mature circule dans les vaisseaux
sanguins. Il traverse les poumons où il fixe l'oxygène
sur l'Hb qui devient l'oxyhémoglobine, et libère le CO2.
Il traverse les capillaires des différents organes où l'Hb
libère l'oxygène (désoxyhémoglobine) et se charge en
CO2 (carboxyhémoglobine).
Le globule rouge naît et vit son "enfance" dans la
moelle osseuse : c'est l'érythropoïèse. Après une durée
de vie moyenne de 120 jours dans la circulation sanguine, le globule rouge vieilli est détruit, c'est l'érythrolyse ou hémolyse physiologique.
2.1. L'érythropoïèse
2.1.1. Définition
C'est l'ensemble des phénomènes conduisant à la
formation des globules rouges.
2.1.2. Siège de l'érythropoïèse
Il varie en fonction de l'âge :
- Chez l'embryon l'érythropoïèse a lieu dans la rate à
partir de 3 mois de vie intra-utérine. A partir du 5ème
mois (stade foetal) l’érythropoïèse se situe dans la
moelle osseuse.
- Chez l'enfant la moelle de tous les os est le siège d'une
érythropoïèse. Elle subit une involution adipeuse de la
moelle rouge vers la moelle jaune au niveau des os
longs.
- Chez l'adulte l'érythropoïèse s'effectue dans la moelle
osseuse des os plats et courts, essentiellement les os de
la tête, du tronc et de la partie proximale des membres.
g è n e s a d u lt e s
γG
δ
β
3'
5'
5'
in tr on 1
e xon 1
in t r o n 2
ex on 2
3'
e xon 3
11
L a b o r a t o ir e d ’h é m a t o lo g i e, C H U d e M o n t p e llie r
Fig. 5a.- famille des gènes bêta globine
α
ζ
5'
ψζψα1ψα2
α2 α1
θ1
3'
pseudogènes
Gène
embryonnaire
2.1.3. La lignée érythrocytaire
Les précurseurs médullaires du globule rouge sont
les érythroblastes. Dans la moelle osseuse normale ils
représentent environ 20% des cellules nucléées. Leur
différenciation dure en moyenne 7 jours.
¾ Evolution de la lignée érythroblastique (Fig.6). Elle
se caractérise par une diminution progressive de la
taille des cellules après chaque mitose. Le noyau se
condense au cours des divisions cellulaires successives, il devient ensuite picnotique et est expulsé.
Le cytoplasme, très basophile chez les cellules jeunes, devient acidophile au fur et à mesure de la synthèse de l'Hb et de la disparition des ribosomes. La
cellule souche orientée vers la lignée érythroïde est
dénommée BFU-E (burst forming unit). Ses caractéristiques sont développées dans le chapitre “hématopoïèse”. Elle évolue vers les CFU-E (colony
forming unit) qui, sous l'effet d'une hormone, l'érythropoïétine, vont se différencier et se diviser pour
donner naissance au proérythroblaste.
- Le proérythroblaste est une cellule de grande taille
au noyau rond et au cytoplasme très basophile.
Gènes
adulte
16
Laboratoire d’hématologie, CHU de Montpellier
Fig.5b.- famille des gène alpha globine
− Les maladies de l'hémoglobine :
Les gènes de globine peuvent être le siège d'anomalies moléculaires. On distingue deux grands
groupes d'anomalies :
- Les anomalies quantitatives de la synthèse des
chaînes de globine, ce sont les thalassémies,
- Les anomalies qualitatives de l'hémoglobine où
la protéine codée a une structure anormale.
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2.2.1. Les éléments nécessaires à la synthèse de
l'ADN
Ce sont d'une part les acides nucléiques, et d'autre
part des vitamines: la vitamine B 12 et les folates. Elles
agissent sur les mitoses de toutes les cellules mais particulièrement sur celles des érythroblastes.
- Les divisions successives vont conduire à l'érythroblaste basophile (au cytoplasme bleu au MGG),
à l'érythroblaste polychromatophile (cytoplasme gris
verdâtre), et à l’érythroblaste acidophile (cytoplasme
rose). Ces cellules contiennent encore un noyau qui
va être expulsé en bloc ou fragmenté et est phagocyté par les macrophages. Elles donnent alors naissance au réticulocyte dont la maturation va conduire
au globule rouge mature ou érythrocyte.
¾ La vitamine B12 (cobalamine)
• Origine : elle est apportée par des aliments
d'origine animale : viande, lait, œufs et non par
les végétaux. Elle est très répandue et abondante de telle sorte que la carence d'apport est
rare, sauf chez les végétariens stricts.
• Les besoins sont de quelques µg (2-5 µg/jour)
• Absorption : elle se fait par l'iléon distal. Elle
nécessite un facteur synthétisé par les cellules
gastriques : le facteur intrinsèque (FI). Le FI et
la vitamine B12 (vit B12) forment un complexe qui est absorbé, mais seule la vit B12
passe dans le sang.
• En pathologie: Il existe une maladie rare, caractérisée par une atrophie de la muqueuse gastrique qui entraîne un déficit de sécrétion du FI.
Elle a pour conséquence l'absence d'absorption de la vit B12, responsable de l'anémie de
Biermer.
• Transport : la vit B12 se fixe sur des globulines
les transcobalamines. Certaines sont sécrétées
par les cellules granuleuses. Ceci explique que
l'augmentation des granuleux s'accompagne
d'une augmentation de la vit B12. Ce phénomène s'observe principalement dans le cadre
des leucémies myéloïdes chroniques (LMC) où
les globules blancs sont très augmentés.
• Stockage de la vit B12 : il est hépatique (2-5
mg). Les réserves peuvent assurer les besoins
pendant 3 à 4 ans. Ceci explique qu'après une
gastrectomie totale supprimant la sécrétion de
facteur intrinsèque, une anémie ne survienne,
en l'absence d'apport thérapeutique de vit B12,
qu'après ce délai.
• Elimination : elle est très faible et s'effectue à
parties égales dans les selles et les urines.
1 ProEB
2 EB basophiles
4 EB polychromatophiles
8 EBP
16 EB ac
16 rétic
(GR)
Laboratoire d’hématologie, CHU de Montpellier
Fig 6: La lignée érythroblastique
¾ Le réticulocyte est un globule rouge jeune venant
d'être formé par la moelle osseuse et contenant encore un peu d'ARN. Il a la morphologie du globule
rouge adulte avec cependant un volume un peu
plus grand. Il ne comporte pas de noyau. Le réticulocyte vit environ 24 heures dans la moelle, puis il
en sort par diapédèse grâce à des mouvements
pseudopodiques, et passe dans le sang où il poursuit sa maturation. En 24 heures environ le réticulocyte perd l'ARN qu'il contient et se transforme
alors en un globule rouge adulte.
2.2. Eléments indispensables à l’érythropoïèse
L'évolution de la lignée érythroblastique comporte :
- des divisions cellulaires au cours desquelles un précurseur
érythroblastique, après 4 mitoses, donne naissance à 16
globules rouges. Ces divisions nécessitent donc la synthèse d'ADN.
- une maturation cytoplasmique avec spécialisation extrême.
Les cellules érythroblastiques synthétisent de grandes
quantités d'hémoglobine, puis éliminent progressivement tous les organites, noyaux, ribosomes, mitochondries. Le globule rouge adulte ne contient plus que de
l'hémoglobine et les enzymes nécessaires au maintien de
sa structure.
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¾ Les folates
Sous ce nom on désigne différents dérivés de l'acide
folique.
• Origine : elle est alimentaire, les folates étant
présents dans les végétaux frais et certains aliments d'origine animale.
• Besoins quotidiens : 100 à 200 µg
• Absorption : s'effectue au niveau du duodénum
et du jéjunum proximal.
• Transport : il se fait par liaison à diverses protéines sériques.
• Stockage : il est hépatique. Mais les réserves
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ser l'hémoglobine du fœtus)
C'est pourquoi les anémies par manque de fer sont
assez fréquentes chez la femme et le nourrisson.
Le fer est recyclé en permanence. Il est libéré à la
mort des globules rouges, récupéré par les macrophages et réutilisé. Ceci explique que les hémorragies chroniques entraînent une anémie par perte de
fer.
- Stockage : Il existe dans l'organisme un stock de fer
important constitué par :
- le fer fonctionnel contenu dans des protéines
et enzymes: Hb, myoglobine, enzymes héminiques,
enzymes non héminiques.
- le fer de stockage: contenu dans des protéines, ferritine, hémosidérine.
Le fer est présent dans de nombreuses cellules, globule rouge, macrophage. Il est également stocké
dans une catégorie particulière d'érythroblastes les
sidéroblastes.
- Transport : la protéine de transport sérique du fer
est la transferrine (sidérophilline).
sont relativement faibles (5 à 15 mg) et ne
couvrent les besoins que pour 3-4 mois.
¾ Rôle de la vit B 12 et des folates
Ils interviennent dans la synthèse de l'ADN.
Leur point d'impact est différent, de telle sorte que
les deux sont indispensables. Leur carence entraîne
une érythropoïèse anormale, ou dysérythropoïèse,
caractérisée par des érythroblastes dystrophiques, les
mégaloblastes. Le nombre des mitoses est diminué. Ils donnent naissance à des globules rouges
plus gros que normalement, les macrocytes, et en
trop petite quantité, d’où l'anémie dite mégaloblastique.
Par ailleurs la vit B12 agit aussi sur le système
nerveux. Sa carence peut entraîner une sclérose
combinée de la moelle épinière par démyélinisation.
Les antimétabolites anti-foliques, utilisées en
thérapeutique cytostatique (chimiothérapie), agissent
en interférant avec l'action des folates.
2.2.2. Les éléments nécessaires à la synthèse de
l'Hb
¾ Les acides aminés sont nécessaires à la synthèse des
chaînes de globine. Une carence protéique entraîne
une anémie.
¾ Les vitamines. La vitamine B6 ou pyridoxine intervient dans la synthèse de l'hème. En son absence il
y a anémie par insuffisance de l'hémoglobinosynthèse avec augmentation des sidéroblastes (anémie sidéroblastique). Le défaut d'apport n'existe
pas, mais il peut y avoir des carences par antagonisme de certains médicaments avec la vitamine. La
vitamine C intervient dans le métabolisme du fer
(absorption digestive).
¾ Le fer est un élément essentiel nécessaire à toutes
les cellules. C'est le plus abondant des métaux de
l'organisme. Il entre dans la composition de l'hème.
Une carence en fer est donc responsable d'un défaut de synthèse de l'Hb. Elle entraîne une anémie
dite hypochrome (les globules rouges sont peu colorés parce qu'ils contiennent peu d'hémoglobine),
sidéropénique (par manque de fer). Dans cette
anémie les globules rouges sont petits car les divisions sont normales (ADN normal) mais le cytoplasme est pauvre en hémoglobine. C'est la cause
d’anémie la plus fréquente.
Métabolisme du fer
- Apports: le fer est apporté par l'alimentation (aliments protéiques, certains légumes secs…). Les
besoins en fer sont faibles, ils sont destinés à compenser les pertes physiologiques. Ils sont par 24
heures de :
- 1 mg chez l'homme adulte et le nourrisson
- 2 mg chez la femme pour compenser les pertes dues à la menstruation
- 3 mg chez la femme enceinte (pour synthétiJanvier 2007
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2.3. Régulation de l’érythropoïèse
Cette régulation est hormonale. L'hormone essentielle est l'érythropoïétine
¾ Origine : sa synthèse est surtout rénale. Une faible
partie est synthétisée dans d’autres organes, en particulier, le foie.
¾ Mode d'action : la synthèse de l'érythropoïétine est
stimulée par l'hypoxie rénale qui peut être due à
une anémie ou à toute autre cause diminuant la teneur en oxygène de l'Hb. L'érythropoïétine stimule
in vitro la différenciation des cellules souches érythropoïétiques et la synthèse de l'Hb.
¾ En pathologie :
− dans le cadre des polyglobulies : Elles sont définies par une augmentation de la masse totale de
l'Hb, liée à une augmentation de l'érythropoïèse
avec accroissement du nombre des globules rouges. On distingue : les polyglobulies secondaires
dues à une augmentation de la sécrétion d'érythropoïétine par hypoxie (insuffisance respiratoire
chronique), par cancer hormono-sécrétant; et les
polyglobulies primitives, où l'érythropoïétine est
normale. Ces dernières correspondent à une maladie de la cellule souche qui se multiplie exagérément échappant aux mécanismes régulateurs normaux, suite à des mutations clônales du gène JAK2
(mutation V617F).
− dans les anémies : l'érythropoïétine est élevée,
sauf dans l'anémie de l'insuffisance rénale où elle
est diminuée (car c'est la cause de l'anémie). L'anémie des insuffisants rénaux bénéficie actuellement
de traitements par l'érythropoïétine recombinante.
En conclusion, la régulation de l'érythropoïèse est un
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phénomène extrêmement important : l'érythropoïèse est
capable de s'adapter, elle peut augmenter jusqu'à 7 à 8
fois pour compenser les pertes, en particulier après une
hémorragie, ou après destruction importante par hémolyse.
Hémolyse physiologique
Macr oph age
Foie
Hém ogl obine
Bilirubine non conjuguée
Globine
Fer
Hème
Bil iverdine
Bili conjuguée
2.4. Vieillissement et mort du globule rouge : érythrolyse ou hémolyse physiologique
Voie
biliaire
Sa ng
Bil irubine
Bilirub in e n on con ju gu ée
+ alb u min e
Réabs or ption
2.4.1. La durée de vie des globules rouges
La durée de vie moyenne des globules rouges est de
120 jours. Elle peut être estimée à l'aide de méthodes
isotopiques (voir chapitre IV).
Int estin
S ter cobilinogèn e
Urob iline
Fig.7 : Mécanismes de l’hémolyse extra-vasculaire
2.4.2. Le vieillissement des globules rouges
Il intervient progressivement au cours de la vie des
hématies par perte du contenu enzymatique et altérations membranaires.
¾ En pathologie. L'hémolyse physiologique peut être
augmentée par des processus pathologiques. On
parle d'hyper-hémolyse. Il y a deux éventualités selon que l'hémolyse est extra-vasculaire, comme
l'hémolyse physiologique, ou bien intra-vasculaire.
- L'hémolyse est extra-vasculaire. Le catabolisme de
l'hémoglobine suit les voies normales, mais il
est exagéré. Ceci entraîne une augmentation de
la bilirubine libre responsable d'un ictère hémolytique. La bilirubine conjuguée sérique
reste habituellement normale. Le stercobilinogène fécal augmente.
- L'hémolyse est intra-vasculaire. Ce mécanisme est
plus rare. Il se produit lorsque les globules
rouges sont lysés directement dans les vaisseaux. On retrouve les mêmes anomalies que
dans l'hémolyse extra-vasculaire puisque le catabolisme de l'Hb est augmenté, avec en plus :
- une hémoglobinémie plasmatique (le plasma
est rosé après centrifugation).
- une hémoglobinurie (présence d'hémoglobine dans les urines).
- un effondrement du taux de l'haptoglobine
sérique : En effet l'Hb libérée se fixe sur l'haptoglobine, protéine sérique, formant un complexe qui ne peut en raison de sa taille passer
dans les urines. Si l'hémolyse est importante
toute l'haptoglobine est saturée. Il reste alors
de l’Hb libre dans le plasma et celle-ci passe
dans les urines (hémoglobinurie). Le seuil à
partir duquel l’Hb passe la barrière rénale est
ainsi directement fonction de la capacité de
fixation de l’Hb sur l’haptoglobine. Par ailleurs, il y a effondrement de l'haptoglobinémie
parce que l'haptoglobine est catabolisée avec
l'Hb qu’elle a fixée.
NB : Une diminution de l'haptoglobine peut
également se voir dans les hémolyses extravasculaires importantes, mais elle est moins
constante.
2.4.3. L'érythrolyse (hémolyse physiologique)
Les hématies arrivées au terme de leur vie sont
porteuses d'anomalies de structure et morphologiques.
Elles sont phagocytées dans le système réticuloendothélial. Le siège principal de la destruction érythrocytaire est la moelle osseuse (50% des hématies y sont
détruites par le système des phagocytes mononucléés).
Le reste est détruit dans le foie et la rate.
¾ L'hémolyse physiologique est extra-vasculaire (intra-tissulaire), ce qui signifie que l'hémoglobine
n'est pas libérée dans les vaisseaux. Les globules
rouges sont phagocytés par les macrophages :
- les acides aminés de la globine sont récupérés par
l'organisme.
- le fer est stocké dans les macrophages, puis réutilisé.
- le reste de l'hème, après perte du fer, est transformé en bilirubine libre; liée à l'albumine elle passe
dans le sang puis est transformée par le foie en bilirubine conjuguée et éliminée dans les selles sous
forme de stercobilinogène (Fig.7)
Normalement le taux de bilirubine totale sérique est de 10 µmol/l, formé presque uniquement de
bilirubine libre et de traces de bilirubine conjuguée.
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