FICHE INDIVIDUELLE RECHERCHE Campagna, Sylvia

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FICHE INDIVIDUELLE RECHERCHE Campagna, Sylvia
FICHE INDIVIDUELLE RECHERCHE
Campagna, Sylvia
Statut
Maître de Conférences
Section CNU
65 : Biologie Cellulaire
HDR
NON ⌧
E-mail
[email protected]; [email protected]
Téléphone
04.67.61.34.31
Adresse professionnelle
Centre d'Ecologie Fonctionnelle et Evolutive - UMR 5175 – Campus CNRS, 1919 Route
de Mende - F34293 Montpellier cedex 5
Laboratoire / Equipe de rattachement :
- Responsable de l’Equipe
Dr Francesco Bonadonna
- Nom et adresse
Equipe d’Ecologie Comportementale, CEFE, UMR CNRS 5175 -1919 Route de Mende –
F34293 Montpellier Cedex 5
- Site web du laboratoire/équipe
http://www.cefe.cnrs.fr/ecomp/default.htm
Appartenance à une ED
- Nom et numéro
Ecole doctorale SIBAGHE ((Systèmes Intégrés en Biologie, Agronomie, Géosciences, Hydrosciences,
Environnement) ED 477
- Université
Université Montpellier 2
- Site web
http://www.sibaghe.univ-montp2.fr/
Domaines de recherche :
Etude de la communication chimique chez les oiseaux marins de la famille des Procellaridae (et
plus particulièrement le pétrel bleu Halobaena caerula). Caractérisation moléculaire de
l’olfaction chez ces oiseaux.
Thèmes de recherche développés :
Etude analytique des molécules organiques volatiles composant la signature olfactive de différents
oiseaux dans le but de déterminer l’implication des différentes classes de composés chimiques dans
les phénomènes de reconnaissance entre individus, le choix du partenaire sexuel ainsi que
l’orientation.
Etude moléculaire de l’olfaction des oiseaux et mise en place de tests in vitro :
Les mécanismes moléculaires régissant l’olfaction chez les oiseaux sont pour l’heure très mal connus.
Nous étudions certains des gènes de récepteurs olfactifs (OR) présents chez Halobaena caerula et
développons des tests in vitro permettant de cribler les molécules odorantes isolées à partir de
différents échantillons (plumes, glande uropygiale, …). Les molécules les plus intéressantes seront
ensuite utilisées lors des études comportementales chez l’oiseau réalisées en terrain sub-antartique
(ïles Kerguelen).
Mots-clés :
*Pétrel *olfaction *écologie chimique *comportement animal
Rayonnement national et international :
Collaborations nationales et internationales, activités internationales :
Max Planck Institute for Ornithology, Starnberg, Germany (Dr S. Steiger)
Harvard Medical School, Department of Cell Biology, Boston, MA, USA (Dr S. Liberles)
New England Primate Research Center, Division of Neurochemistry, Southborough, MA,
USA (Dr G. Miller).
Production de recherche :
Publications depuis 2004 :
1. BARZICK W., CAMPAGNA S., and ROGALSKA E. (2009) Penetration of antimicrobial peptides to
phospholipid monolayers (DPPC or DPPG) used as model biological membranes. Colloids and Surfaces, A.
2. MOLLE V.*, CAMPAGNA S.*, EBRAN N., BESSIN Y., SAINT N. and MOLLE G (2008). First evidence of
the pore-forming properties of a keratin-like protein from the skin mucus of rainbow trout. Biochemical
Journal, 411 (1), 33-40. (* the two authors contributed equally to this work)
3. ALAHARI A., SAINT N., CAMPAGNA S., MOLLE V., MOLLE G. and KREMER L. (2007). The N-terminal
domain of OmpATb is required for membrane translocation and pore-forming activity in mycobacteria.
Journal of Bacteriology, 189 (17), 6351-6358.
4. DENIAUD, A., ROSSI, C., BERQUAND, A., HOMAND, J., CAMPAGNA, S., KNOLL, W., BRENNER, C.
and CHOPINEAU, J. (2007) Voltage Dependent Anion Channel transport calcium ions through biomimetic
membranes. Langmuir, 23 (7), 3898-3905.
5. CAMPAGNA S., SAINT N., MOLLE G and AUMELAS D (2007). Structure and action mechanism of the
antimicrobial peptide piscidin. Biochemistry, 46 (7), 1771-1778.
6. MOLLE V., SAINT N., CAMPAGNA S., KREMER L., LEA E., DRAPER P. and MOLLE G. (2006) pHdependent pore-forming activity of OmpATb from Mycobacterium tuberculosis and characterisation of the
channel by peptidic dissection. Molecular Microbiology, 61, 3, 826-837.
7. N’NEGUE M.A., MICLO L., GIRARDET J.M., CAMPAGNA S., MOLLE D. and GAILLARD J.L (2006)
Susceptibility to proteolysis of bovine β-lactalbumin by thermolysin during thermal denaturation. Relationship
between the protein structure and the peptides produced. International Dairy Journal, 16, 10, 1157-1167.
8. NABHAN M.A., GIRARDET J.M., CAMPAGNA S., GAILLARD J.L. and LE ROUX Y. (2004) Isolation and
characterization of co-polymers of α-lactoglobulin, β-lactalbumin, β-casein, and αs1-casein generated by
pressurization and thermal treatment of raw milk. Journal of Dairy Science, 87, 3614-3622.
9. CAMPAGNA S., MATHOT A.G., FLEURY Y., and GAILLARD J.L. (2004) Antibacterial activity of
lactophoricin, a synthetic 23-residus peptide derived from the sequence of bovine milk component PP3.
Journal of Dairy Science, 87, 1621-1626.
10.GIRARDET
J.M.,
N'NEGUE
M.A.,
EGITO
A.S.,
CAMPAGNA
S., ΛΑΓΡΑΝΓΕ Α. ανδ ΓΑΙΛΛΑΡΔ ϑ.Λ. (2004) Μυλτιπλε φορμσ οφ εθυινε α-lactalbumin: evidence for
N-glycosylated and deamidated forms. International Dairy Journal, 14, 207-217.

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