Activité enzymatique

Activité enzymatique
Métabolisme
• est un ensemble de réactions chimiques
catalysées par des enzymes chez le vivant.
• implique de longues chaînes et cycles de
réactions.
• réactions ne sont généralement pas
spontanées aux températures chez le vivant.
• réactions se réalisent à des vitesses
mesurables seulement sous la présence
d'enzymes.
Rôle enzyme
• abaissent l'énergie d'action requise pour le
démarrage d'une réaction.
• Permettent d'effectuer des réactions plus
rapidement à une température moyenne
(nécessaire à la vie).
• est un catalyseur biologique généralement sous
forme d'une protéine globulaire soluble dans
l'eau.
• n'est pas modifié par la réaction et est donc
réutilisable.
Enzyme abaisse Ea
Site actif
• La forme tertiaire et quaternaire de l'enzyme
détermine son activité spécifique à un substrat.
Emil Fisher 1894
• Le site actif de l'enzyme a une forme tridimensionnelle
permettant de fixer un substrat spécifique.
• Le site actif facilite la réaction chimique.
– L'enzyme permet d'atteindre une vitesse de réactions plus
grande sans apport supplémentaire d'énergie en facilitant
la rencontre des substrats.
Ajustement induit
• En 1958 (Koshland) on modifie le principe clé serrure à celui
de l'ajustement induit :
• Le site actif s'ajuste en change de forme avec le substrat.
• Un enzyme peut accepter plusieurs substrats légèrement différents.
(Exemple d'un gant qui s'adaptent à plusieurs mains)
Inhibition Non-compétitive
• l'inhibiteur occupe le site
allostérique;
• la forme tertiaire de
l'enzyme est modifiée
modifiant le site actif ;
• le substrat ne peut pas se
lier au site actif déformé ;
• l'augmentation de la
concentration du substrat
n'accélère pas l'activité
enzymatique
Vitesse de réaction
Effet d'un inhibiteur non-compétitif sur
l'activité enzymatique
Sans inhibiteur
Avec inhibiteur
non-compétitif
Concentration du substrat
Inhibition compétitive
• l'inhibiteur occupe le site actif
• pendant ce temps le substrat n'a pas accès au
site actif
• la concentration de l'inhibiteur et son affinité
pour l'enzyme affecte son efficacité
• l'ajout de substrat augmente la vitesse de
réaction (substrat atteint site actif avant
l'inhibiteur)
Vitesse de réaction
Effet d'un inhibiteur compétitif sur l'activité
enzymatique
Sans inhibiteur
Avec inhibiteur
compétitif
Concentration du susbtrat
Exemple inhibition allostérique
• L'enzyme 1 transforme le substrat A
en B
• L'enzyme 2 transforme B en C
• Le C est un inhibiteur allostérique; il
se lie à l'enzyme 1 ; change la forme
de son site actif donc arrête la
transformation de A en B.
Enz 1
Enz 2
X
Activité Enzymatique (μmol s-)1
Effet de la température sur l'activité
enzymatique
• activité max à 37 °C,
80
70
60
50
40
30
20
10
0
• majorité dénaturées
à 60 °C
• à basse t, le
mouvement
moléculaire est
réduit et l'activité
enz est donc plus
lente.
• L'activité
enzymatique double
généralement à
chaque 10°C
0
20
40
Température (°C)
60
80
Activité enzymatique (μmol s-1)
Effet du pH sur l'activité
enzymatique
140
• plus on
s'éloigne
du pH
optimal
plus les
charges +
ou dénature
l'enzyme
120
100
80
60
40
20
0
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
pH
Activité enzymatique
Activité enzymatique en fonction de
la concentration du substrat
Concentration du substrat
• activité enz
augmente
avec la
concentrati
on du
substrat
jusqu'à ce
que tous les
sites actifs
aient liés
leur
substrat en
même
temps
(activité
maximale)