CURRICULUM VITÆ État civil Filippo Rusconi Développeur Debian

CURRICULUM VITÆ
État civil
Filippo Rusconi
Développeur Debian
Chargé de recherches de 1ere classe au CNRS, INC section 13
Laboratoire de Chimie physique, UMR CNRS 8000
Bâtiment 349
Université Paris-Sud XI, Orsay
F-91405 Orsay
Tél. : +33 (0)1 69 15 76 04
Fax : +33 (0)1 69 15 61 88
e-mail : filippo[dot]rusconi[at]u[dash]psud.fr
http://pagesperso.lcp.u-psud.fr/rusconi/index.php
http://www.massxpert.org
Né à Roma (Italie), le 24 septembre 1967 ;
Nationalités : française et italienne ;
Situation militaire :
Scientifique du contingent de réserve
Marine nationale française ;
Marié avec deux enfants
Titres universitaires
2011 Habilitation à diriger des recherches (Chimie, Université Paris-Sud XI) ;
1997 Thèse de doctorat de l’Université Pierre et Marie Curie (Paris VI) dans la
spécialité Pharmacologie Moléculaire et Cellulaire ; « Étude de la polyglutamylation
des tubulines neuronales de souris au cours du développement post-natal et caractérisation
des modifications post-traductionnelles de la télokine de poulet » ; Institut Alfred Fes-
sard ; Équipe du Prof. J. Rossier ; CNRS ; 91198 Gif-sur-Yvette puis École
supérieure de Physique et Chimie industrielles de la ville de Paris (É.S.P.C.I.) ;
URA 2054 CNRS ; 75231 Paris. Soutenance le 24 juin 1997 (mention « Très honorable » avec les félicitations unanimes du Jury) ; bénéficiaire d’une allocation
MRT pour 3 ans ;
1992 Diplôme d’Études Approfondies (DEA) de Pharmacologie Moléculaire et
Cellulaire ; Option « Pharmacochimies anticancéreuse et antibactérienne »
(mention « Assez bien »). Université Pierre et Marie Curie (Paris VI). Stage
de 12 mois à l’Institut Alfred Fessard ; équipe du Prof. Jean Rossier ; CNRS ;
91198 Gif-sur-Yvette ;
1988–1991 Scolarité entière à l’Université Pierre et Marie Curie (Paris VI) ;
licence et maı̂trise de biochimie, modules de maı̂trise de chimie organique (Prof.
Marc Julia) ;
1973–1985 Scolarité entière au Lycée français de Rome — Lycée Chateaubriand.
Baccalauréat « Mathématiques et Sciences Naturelles » ; Via di Villa Patrizi
9 ; 00161 Roma (Italie).
1
Parcours
2011– Laboratoire de Chimie-physique, UMR CNRS 8000, Université Paris Sud
11, Orsay. Animateur de l’axe thématique transversal « Biophysique/Ions en
phase gaz » impliquant deux groupes du laboratoire. Thèmes de recherche :
1) Caractérisation structurale des extrémités de chimie complexe libérées au
niveau des cassures double-brin de l’ADN radiolysé ; 2) Étude des protéines de
« rectification » des extrémités de chimie complexe libérées par radiolyse de
l’ADN ; 3) Poursuite du projet de bioinformatique massXpert, http://www.
massxpert.org ;
2006–2010 Muséum national d’Histoire naturelle (UMR CNRS 7196) – Groupe
« Bio-chimie analytique des protéines de réparation de l’ADN » et projet de
bioinformatique « Outils logiciels pour la simulation et l’analyse des données de spectrométrie de masse, massXpert, http://www.massxpert.org ;
2005–2006 Muséum national d’Histoire naturelle (UMR CNRS 7196) – Directeur per interim de la Plateforme de spectrométrie de masse et de protéomique
du Muséum ;
mai 2003 Affectation au Laboratoire de biophysique (UMR CNRS 8646 puis
5153 et 7196 au Muséum national d’Histoire naturelle) suite à l’évaluation
favorable des projets de recherche déposés : 1) avec le groupe du Dr Philippe
Bastin « Étude de systèmes de complémentation fonctionnelle chez des mutants ARNi
de Trypanosoma brucei en vue de l’identification des partenaires moléculaires impliqués
dans la formation des particules « IFT » (« intra-flagellar transport ») » et 2) projet de
bioinformatique « Développement d’outils de prédiction et d’analyse des données issues
de la spectrométrie de masse de polymères (www.polyxmass.org) » ;
mai 2002 Détachement au Laboratoire de biophysique du Muséum national
d’Histoire naturelle (UMR CNRS 8646) ; contributions à divers projets du laboratoire en vue d’une demande de mobilité ; expériences d’interférence à ARN pour étudier
les mécanismes d’échafaudage du flagelle de Trypanosoma brucei (groupe du Dr Philippe
Bastin) ;
octobre 1999 Admission au Centre national de la Recherche scientifique avec le
grade de Chargé de recherches de 2e classe ; affectation : LPTC, UMR CNRS
5472, DR 15—Université Bordeaux I, Talence.
Intérêts personnels
Langues (français, italien, anglais, espagnol, allemand) ;
Lectures en langues étrangères ;
Jardinage, travail du bois à l’ancienne ;
Musique classique, bibliophilie, reliure ;
Voyages au Moyen-orient, aux Amériques & en Europe ;
Informatique : programmation pour Windows/UNIX (GNU/Linux) and MacOSX
(Gtk+ & Qt), LATEX, C/C++, Python.
Encadrement d’étudiants et de personnels
Q
Q
Étudiants :
Amandine Conte-Daban (Licence 3 & Magistère Paris-Sud–ENS-Cachan)
« Étude des sites d’oxydation de protéines fluorescentes exposées à des rayonnements ionisants »(Collaboration avec le Dr Marie Erard du Laboratoire de
chimie physique — UMR CNRS 8000 ;
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Q
Vivien Berthelot (Thèse de doctorat — Bourse présidence Université ParisSud XI — Orsay — UMR CNRS 8000) Reprise du projet de recherche de
Samaher Besbes ci-dessous ;
Q
Samaher Besbes (Ingénieur, Tunis, stage de fin d’études 4 mois, suivi d’un
Master 2) « Réparation des cassures radio-induites de l’ADN : Purification de
complexes nucléoprotéiques se formant spécifiquement aux extrémités libres de
l’ADN » ;
Q
Luis Alvarez (Thèse de doctorat, co-encadrement) Partie relevant de la chimie
des protéines fluorescentes (1 publication) ;
Q
Mohamed Tayyib Boudra (Master 2) « Biochimie analytique des complexes
de réparation purifiés par affinité sur des ADN comportant des dommages
prédéfinis » ;
Q
Douja Baı̈ram (Ingénieur, Tunis, stage de fin d’études 4 mois, suivi d’un Master 2) « Purification de complexes de réparation de l’ADN » ;
Q
Jan van Agthoven (Master 2) « Détection de protéines impliquées dans la
réparation par voie NHEJ des cassures double-brin de l’ADN » ;
Q
Nadia Hégarat (Thèse doctorat, co-encadrement) « Purification par affinité
de complexes natifs multiprotéiques liant les acides nucléiques : exemples d’un
répresseur de la transcription et de protéines impliquées dans la réparation de
l’ADN » (1 publication) ;
Q
Julien Ducruet (Thèse doctorat, co-encadrement) « Étude des protéines de
vin rouge. Mécanismes d’action d’enzymes de macération sur le raisin rouge. » ;
Q
Édouard Valton (Ingénieur–DEA) « Quantification du laurylsulfate de sodium (SDS) en solution dans des mélanges biochimiques complexes à l’échelle
du microlitre. » (1 publication) ;
Q
Hervé Nardi (DEA) « Mise en place de stratégies de purification et de caractérisation en vue de l’étude des différentes isoformes de glutathion-S-transférase
chez Corbicula fluminea » ;
Personnels :
Encadrement d’un assistant ingénieur Muséum – UMR CNRS 7196 (M. Gildas Mouta-Cardoso sur les thématiques de protéomique et de chimie des
protéines du laboratoire ;
Q Encadrement d’un ingénieur de recherches CNRS (M. Vincent Steinmetz sur
la spectrométrie de masse des biopolymères (spectromètre FT-ICR du Laboratoire de chimie physique — UMR CNRS 8000) ;
Q
Q
Participations à des jury
Q
Thèses de doctorat
F
24 janvier 2007. Université Paris-Sud – UFR scientifique d’Orsay. M. Olivier
Mozziconacci. Examinateur et président : « One-electron transfers in the
enkephalins »/ « Transferts mono-électroniques au sein des enképhalines »
F
7 juillet 2000. Université Victor Segalen, Bordeaux 2. M. Julien Ducruet.
Encadrant et examinateur : « Étude des protéines de vin rouge. Mécanismes
d’action d’enzymes de macération sur le raisin rouge. »
Q
Diplômes d’ingénieur
3
F
14 juin 2006. Conservatoire national des Arts et Métiers (CNAM). Mme
Aurélie Ledreux. Examinateur : « Optimisation d’un test sur lignée cellulaire
de neuroblastomes pour la détection de neurotoxines de microalgues. Effet des
facteurs et modélisation. »
F
juillet 2000. École nationale supérieure de physique-chimie de Bordeaux.
M. Édouard Valton. Encadrant et examinateur : « Quantification du laurylsulfate de sodium (SDS) en solution dans des mélanges biochimiques complexes
à l’échelle du microlitre. »
Tâches d’enseignement
Q
2008–2014
F Atelier « Analyse protéomique par électrophorèse bi-dimensionnelle et spectrométrie de masse »ouvert aux M2 et doctorants (MNHN, Paris VI et Paris VII, CEA). 6 heures d’enseignement des fondamentaux de spectrométrie
de masse et de chimie des bio-polymères. Applications de la spectrométrie
de masse à la biologie. 3 heures de pratique sur l’instrument ESI-Qq-TOF.
3 heures de caractérisation de modifications post-traductionnelles in silico avec le programme GNU polyxmass (2006–2007) ou massXpert (2008–
2009), dont je suis l’auteur.
Q
2006–2008
F Atelier « Analyse protéomique par électrophorèse bi-dimensionnelle et spectrométrie de masse »ouvert aux M2 et doctorants (MNHN, Paris VI et Paris VII). 6 heures d’enseignement des fondamentaux de spectrométrie de
masse et de chimie des bio-polymères. Applications de la spectrométrie de
masse à la biologie. 3 heures de pratique sur l’instrument ESI-Qq-TOF.
3 heures de caractérisation de modifications post-traductionnelles in silico avec le programme GNU polyxmass (2006–2007) ou massXpert (2008–
2009), dont je suis l’auteur.
F
Q
Cours « Fondements de la spectrométrie de masse ; applications à la biologie ». Master du Muséum national d’Histoire naturelle, de l’Institut national
des Sciences et Techniques nucléaires (CEA), de l’École supérieure de Chimie et Physique industrielles de la Ville de Paris (ESPCI), et de l’Université
Paris 7 (Denis Diderot). 3 heures.
2005
F Cours « Spectrométrie de masse : approches protéomiques et applications à
l’étude de toxines ». UDV 15 « Les protéines toxiques comme outils biotechnologiques ». Master du Muséum national d’Histoire naturelle, de l’Institut
national des Sciences et Techniques nucléaires (CEA), de l’École supérieure
de Chimie et Physique industrielles de la Ville de Paris (ESPCI), et de
l’Université Paris 7 (Denis Diderot). 3 heures.
F
Cours « Spectrométrie de masse pour la biologie ». UDV 11 « Contrôle de
l’expression génique et transfert de gènes ». Master du Muséum national
d’Histoire naturelle (« Unité et diversité du vivant ; Macromolécules pathologiques ».) et de l’Université Paris 7 (« Structures, protéome et génomique
fonctionnelle »). 3 heures.
F
Cours « Spectrométrie de masse : application à l’étude des protéines impliquées dans la « fonction parasitaire » ». UE « Parasitologie et/ou mycologie
fondamentale et médicale : biologie moléculaire et cellulaire des agents infectieux et de la cellule hôte ». Université Paris 6 (Pierre et Marie Curie)
et Institut Pasteur. 2 heures.
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F
Q
Atelier « Analyse protéomique par électrophorèse bi-dimensionnelle et spectrométrie de masse. Spectrométrie de masse, fondements et applications
pour la biologie ». Master « Évolution, patrimoine naturel et sociétés »
du Muséum et master « Biologie moléculaire et cellulaire » de Paris VI.
3 heures ;
2004
F Contribution à la formation « Introduction aux outils de la protéomique »
mise en place par la Délégation Paris B du CNRS –Institut Jacques Monod
(Prof. J.-M. Camadro, Dr M.Penrad, Dr F. Guillonneau, J.-J. Montagne)
avec visite raisonnée de la plateforme de Spectrométrie de masse et de
Protéomique du Muséum (Spectromètre ESI-Qq-TOF du MNHN) d’une
heure. Niveau : Ingénieurs et techniciens.
F
Atelier « Analyse protéomique par électrophorèse bi-dimensionnelle et spectrométrie de masse. Spectrométrie de masse, fondements et applications
pour la biologie ». Master « Évolution, patrimoine naturel et sociétés »
du Muséum et master « Biologie moléculaire et cellulaire » de Paris VI.
3 heures ;
F
« Expression des génomes par approche protéomique ». UDV1 « Génomes
eucaryotes : structure, diversité, évolution ». 3 heures de cours plus 2 heures
d’examen.
F
« Expression des génomes par approche protéomique ». UDV1 « Génomes
eucaryotes : structure, diversité, évolution ». 3 heures de travaux pratiques
« Mise en évidence de la diversité moléculaire par spectrométrie de masse ».
Séance de spectrométrie de masse virtuelle sur la plateforme logicielle GNU
polyxmass.
F
« Introduction aux outils de la protéomique ». Formation CNRS Délégation
Paris B et Institut Jacques Monod. Visite commentée de la Plateforme de
spectrométrie de masse du Muséum. 2 heures.
Q
2003 « Spectrométrie de masse pour la biologie ». 3 heures + examen. DEA
« Activités biologiques des Substances naturelles » du Muséum national d’Histoire naturelle.
Q
2002 « Atelier Protéomique : électrophorèse à deux dimensions et spectrométrie de masse » pour le DEA « Activités biologiques des substances naturelles »
du Muséum national d’Histoire naturelle. 2 jours complets d’enseignement —
gestion de l’examen correspondant.
Q
1999 Formateur dans le cadre de l’École thématique du CNRS « Spectrométrie
de masse : nouveaux développements pour la biologie » ; deux interventions :
Q
F
« La préparation d’échantillons : une étape cruciale à intégrer au début de
la réflexion stratégique sur l’analyse des biopolymères » ;
F
« Que demander à un logiciel de spectrométrie de masse ? » Intervention
suivie d’une démonstration d’un logiciel d’aide à l’analyse des données de
spectrométrie de masse : massXpert ;
1994–1995 Création d’un enseignement pratique de biologie moléculaire et
encadrement d’élèves ingénieurs à l’É.S.P.C.I. sous la responsabilité du Prof.
Jean Rossier dans le cadre d’un nouvel enseignement de biologie dans cette
école d’ingénieurs ; École Supérieure de Physique et Chimie Industrielles de la
Ville de Paris, UMR CNRS 7637 ; 10, rue Vauquelin ; 75231 Paris Cedex 05
(durée de l’enseignement : environ 55 heures) ;
5
Q
1989–1990 Encadrement d’élèves ingénieurs (2e année) lors de travaux pratiques de chimie organique, sous la direction du Prof. F. Le Goffic ; ENSCP
Paris ; URA CNRS 1389.
Tâches d’administration de la recherche
Régulièrement élu au Conseil d’unité (Collège B).
2006– Membre du Conseil scientifique de la Plateforme de spectrométrie de
masse et de protéomique du Muséum ;
2006–2010 Membre élu (CNRS, chargés de recherche) au Conseil de Département RDDM du Muséum ;
2005–2006 Direction de la Plateforme de spectrométrie de masse et de protéomique du Muséum ;
2001 Participation à un groupe de travail sur les marchés informatiques du
CNRS ; délégation régionale 15 Aquitaine et Poitou-Charentes ;
1998–1999 Participation à l’élaboration du programme national « Microsystèmes » du CNRS destiné à stimuler la recherche publique française dans le domaine
des innovations technologiques liées à l’emploi des nano-technologies ; élaboration d’un
projet de « démonstrateur biochimique ».
Activité de « reviewing »
Q
Q
Q
Q
Q
Rapid communications in mass spectrometry
Biochemistry, ACS
Bioinformatics UK ;
BMC Bioinformatics ;
Biochimie ;
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