Le Mag 46 Avril 2012
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Le Mag 46 Avril 2012
n°46, AVRIL 2012 Journée SFEAP/SFSM Méthodes SRM/MRM Association loi 1901. Membre du Conseil International des Sociétés d'électrophorèse (ICES). Siège Social : 5 Rue des Myrtilles 31650 Saint-Orens de Gameville Les textes publiés via la SFEAP engagent la responsabilité de leurs seuls auteurs, et restent leur propriété pleine et entière Responsable de la publication : Odile Schiltz Odile.Schiltz @ ipbs.fr Rédacteur en chef : Luc Camoin luc.camoin @ inserm.fr Rédacteurs adjoints : Charles Pineau et Michel Zivy [email protected] [email protected] Ce numéro de printemps du Mag de la SFEAP est l'occasion d'annoncer les futures écoles chercheurs et congrès qui vont ponctuer cette année 2012. La traditionnelle journée SFEAP/SFSM a eu lieu le 23 mars à l'ESCPI, les résumés de certaines présentations sont inclus dans ce numéro. De nouvelles rubriques peuvent être ajoutées dans les prochains numéros. Il tient à vous, adhérents de nous envoyer vos contributions et de faire vivre « Le Mag ». Nous attendons vos contributions pour les prochains numéros. Bonne lecture Luc Camoin Le Mot de la présidente page 2 Comptes-rendus de la journée thématique SFEAP/SFSM page 3 Compte-rendu de la réunion annuelle du protéome vert page 8 Annonce école d'été MSBM, Dubrovnik, Croatie page 9 Annonce école d'été Protéomique, Brixen, Italie page 10 Annonce journées du club-jeunes, Arras, France page 11 Congrès SFEAP 2012, Rouen page 12 Art et Science page 13 Agenda et Brèves page 14 Nos Partenaires page 16 page 2 Le mot de la Présidente C’est avec un immense plaisir que je prends à nouveau ma plume pour ouvrir ce nouveau numéro du Mag de la SFEAP. Comme vous avez pu le constater, le numéro précédent, du mois de janvier dernier, était plutôt … dense. Nous avons donc décidé de faire évoluer le contenu du Mag en proposant des numéros plus courts, ciblés sur un évènement ou une manifestation organisée par notre société, et avec une plus grande fréquence. Ce nouveau numéro du Mag est dédié à la journée thématique de printemps, organisée comme chaque année avec nos collègues de la SFSM. Elle s’est tenue le 23 mars 2012 dans les locaux de l’ESPCI et a été consacrée aux développements et applications récents des analyses ciblées par spectrométrie de masse SRM/MRM. Cette édition 2012 a été un franc succès avec près d’une centaine de participants et une salle comble, qui nous a mis dans l’obligation de refuser quelques inscriptions de dernière minute faute de place. Je remercie tous les orateurs, qui ont accepté de présenter leurs travaux dans le domaine et qui ont contribué au succès de cette journée. Vous trouverez dans ce numéro un résumé des présentations invitées par la SFEAP. Je profite de ce Mag pour également remercier chaleureusement Gabriel Peltre, qui a géré depuis plusieurs années la logistique de cette journée thématique à l’ESPCI et qui a veillé à son bon déroulement. Je vous rappelle que la SFEAP distribue des bourses pour participer à des congrès nationaux et internationaux en protéomique à nos adhérents à jour de leur cotisation. N’hésitez pas à consulter les modalités d’attribution et les dates limites de dépôt des dossiers sur notre site web. Le prochain évènement soutenu par la SFEAP, dont le programme est annoncé dans ce numéro, est organisé par le Club Jeunes du 06 au 08 juin 2012 à Arras. Je vous donne donc rendez-vous dans le prochain numéro du Mag pour y découvrir ce que les jeunes protéomistes se racontent quand ils se rencontrent. Pour finir, il me reste à vous souhaiter une excellente lecture de ce numéro d’avril du Mag de la SFEAP. Odile Schiltz Présidente de la SFEAP page 3 Journée Thématique SFEAP/SFSM SRM/MRM Cette année, la journée thématique de conférences organisée conjointement par la la SFEAP et la SFSM s'est déroulée le 23 mars à l'ESPCI sur le thème des "Analyses ciblées par SRM-MRM". Comme les années précédentes, cette journée a été un succès avec un taux de participation élevé et des échanges scientifiques de grande qualité autour des méthodes développées dans le domaine des analyses ciblées de protéines et de petites molécules. Les interventions de cette journée ont permis d'illustrer l'essor actuel de ces approches dans des domaines d'application très variés, allant de l'environnement à la biologie, en passant notamment par la santé et la toxicologie alimentaire. Vous trouverez le programme complet de cette journée ainsi qu'un résumé des intervenants invités par la SFEAP. Journée Scientifique Vendredi 23 mars 2012 Analyses ciblées par SRM-MRM Programme 9h00 : Accueil des participants 9h30-10h10 Christophe Junot (CEA, Saclay) : Analyse quantitative absolue des métabolites de la voie de biosynthèse du glutathion dans des extraits cellulaires. 10h10-10h50 Jérôme Lemoine (UMR 5180, CNRS, Université de Lyon) : Quantification ciblée et absolue de l'ApoE totale et de l'isoforme E4 dans une cohorte clinique (n=700) de la maladie d'Alzheimer : un exemple d'étude pilote pour le contrôle qualité et la validation. Pause café ESPCI - Amphithéâtre Joliot e Escalier N - 2 étage 10, rue Vauquelin - 75005 Paris Organisée par la Société Française de Spectrométrie de Masse (SFSM) & la Société Française d’Electrophorèse et d’Analyse Protéomique (SFEAP) 11h20-12h00 Cécile Cren (SCA, CNRS, Solaize) : Développement de méthodes analytiques innovantes pour l'environnement, la santé et leurs interactions. Déjeuner libre 14h15-14h55 Marie-Pierre Bousquet-Dubouch (IPBS, CNRS, Toulouse) : Dosage du protéasome 20S, complexe multiprotéique, par protéomique ciblée. 14h55-15h35 Laurent Debrauwer (Toxalim, INRA, Toulouse) : Approches et outils pour l'évaluation de l'exposition en toxicologie alimentaire : du dosage des contaminants vers le screening non ciblé pour la caractérisation de l'exposome. Pause café 16h05-16h45 Mathieu Trauchessec (EdyP, CEA, INSERM, UJF, Grenoble) : Development of an absolute and multiplex MS-based quantification method for E. coli carbon central metabolism protein and application for creating dynamic predictive models. 16h45-17h15 Présentation des activités et manifestations en 2012 : Congrès SFEAP et SFSM 2012. Clubs jeunes SFSM et SFEAP. Inscription par e-mail : [email protected] Indiquez « inscription 23 mars » dans le sujet de votre message. La participation à cette journée est gratuite pour les membres de la SFEAP et de la SFSM à jour de leur cotisation. Pour les personnes non adhérentes, les droits d’inscription sont de 60€ payables par chèque à l’ordre de la SFEAP ou de la SFSM. page 4 Journée Thématique SFEAP/SFSM SRM/MRM (suite) Quantification ciblée et absolue de l'ApoE totale et de l'isoforme E4 dans une cohorte clinique (n=700) de la maladie d'Alzheimer : un exemple d'étude pilote pour le contrôle qualité et la validation Jérôme Lemoine (UMR 5180, CNRS, Université de Lyon) Le gène de l’apolipoprotéine E (ApoE) est un déterminant génétique de la maladie d’Alzheimer. Trois variants génétiques principaux - E2 (Cys112, Cys158), E3 (Cys112, Arg158) et E4 (Arg112, Arg158) - ont été décrits qui codent une protéine plasmatique. L’allèle E4 présente en outre une forte association avec un risque accru de développer la maladie. La valeur diagnostique d’un potentiel dosage de l’ApoE dans le sang ou le liquide céphalo rachidien reste controversée. En effet, les résultats des dosages immuno enzymatiques conduits dans des populations « contrôle » et « malade » concluent à des concentrations significativement supérieures ou, à l’inverse, inférieures dans le cas de la maladie tandis que d’autres études de mettent pas en évidence de différence. Nous avons donc en collaboration avec les docteurs J.C. Lambert et P. Amouyel de l’Institut Pasteur de Lille développé, validé puis appliqué un dosage par spectrométrie de masse ciblée en mode SRM (Selected Reaction Monitoring) de l’ApoE totale et de l’isoforme ApoE4 dans une cohorte Alzheimer de près de 700 patients. L’unique peptide « trypsique » spécifique de l’isoforme E4 contient un résidu de méthionine, un acide aminé particulièrement sensible aux conditions oxydantes du milieu. Afin de contourner le biais de la coexistence dans l’échantillon des formes réduite et mono oxydée, nous avons validé un protocole d’oxydation totale par le mélange phénol/acide formique/ peroxyde d’hydrogène pour ne doser au final qu’une seule espèce doublement oxydée. Les dosages de la cohorte ont été réalisés par étalonnage interne à l’aide la méthode AQUA en analysant des séries de 45 à 90 patients par nuit à l’aide d’un couplage entre l’UPLC et un spectromètre de masse hybride quadrupole-piège ionique quadrupolaire (5500 QTrap AB Sciex). Des échantillons contrôles (CQ), constitués à partir d’un pool initial de plasma, ont été analysés en parallèle afin de s’assurer de la répétabilité et de la justesse des mesures (3 CQ par série de 45 patients). L’analyse statistique des résultats de dosage des échantillons QC a mis en évidence des coefficients de variation inférieurs à 15%, assurant la validité et la pertinence de la comparaison des teneurs en ApoE totale et ApoE4 entre les cohortes « contrôle » et « malade ». En conclusion, les concentrations en ApoE totale et en Apo4 ne permettent pas de discriminer les deux populations, confirmant de précédentes études quant à l’absence d’intérêt de l’ApoE comme biomarqueur de diagnostic de la maladie d’Alzheimer. page 5 Journée Thématique SFEAP/SFSM SRM/MRM (suite) Dosage du protéasome 20S, complexe multiprotéique, par protéomique ciblée Marie-Pierre Bousquet-Dubouch, Bertrand Fabre, Luc Garrigues, Florence Dalvai, Bernard Monsarrat, Odile BurletSchiltz (IPBS, CNRS, Toulouse) Le protéasome est le complexe protéique de la voie Ubiquitine-Protéasome, un système régulant tous les mécanismes cellulaires majeurs. Des dérégulations de cette machinerie sont associées à différentes pathologies, telles que le cancer ou les maladies neurodégénératives et inflammatoires. De plus, des concentrations élevées de protéasome circulant sont retrouvées dans le plasma de patients atteints de maladies inflammatoires ou de cancers comme le mélanome, le cancer du sein, les myélomes multiples et le cancer épithélial de l’ovaire. Le protéasome retrouvé dans le sérum apparaît donc comme un nouveau biomarqueur potentiel de différents cancers. La méthode actuellement utilisée pour le dosage des protéasomes sériques est l’ELISA. Cependant cette approche qui quantifie le protéasome 20S total n’apporte aucune d’information sur la composition des complexes de protéasome circulant. En effet, le corps catalytique 20S du protéasome présente une grande diversité structurale. Le protéasome 20S standard est constitué de 28 sous-unités assemblées en 4 anneaux comprenant chacun 7 sous-unités α ou β. Sous l’effet de cytokines comme l’interferon γ , les 3 sous-unités catalytiques β1, β2, et β5, peuvent être remplacées par des immuno sous-unités, β1i, β2i, et β5i, respectivement, pour former l’immunoprotéasome. D’autres formes intermédiaires présentant une incorporation partielle de sous-unités catalytiques standards et immunologiques ont été décrites récemment. L’activité enzymatique du protéasome 20S est modulée en fonction des sous-unités catalytiques incorporées, ce qui peut modifier le répertoire d’antigènes présentés par la cellule (1). (c) Florent Glück - www.capturedbyflo.com D’après Bousquet-Dubouch et al. (2) ! Le développement d’une méthode de dosage par MRM (Mulitple Reaction Monitoring) de l’ensemble des sous-unités du protéasome 20S dans le sérum a été présenté. Dans ce mode d’analyse, l'ion parent à étudier est sélectionné par le premier analyseur et fragmenté dans la cellule de collision. Le second analyseur est focalisé sur l'ion produit. Ce mode de fonctionnement présente une double sélectivité, au niveau des sélections de l'ion parent et de l'ion produit, mais aussi une grande sensibilité, faisant de la MRM un mode de choix pour la quantification. La méthode de détection MRM du protéasome a été optimisée sur un appareil dédié à ce type d’analyse, le QTrap 5500 (ABSciex), à partir de protéasome purifié : choix des peptides et des fragments, optimisation des paramètres du spectromètre de masse. Du fait de la grande gamme dynamique des protéines dans le sérum, les D’après Bousquet-Dubouch et al. (2) page 6 Journée Thématique SFEAP/SFSM SRM/MRM (suite) protéines de très faible abondance sont généralement masquées par les protéines majoritaires, comme l’albumine ou les immunoglobulines. Ainsi, comme le protéasome circulant représente un très faible pourcentage des protéines sériques (<0,0003% des protéines chez les patients sains), une stratégie d’enrichissement a également été développée et, combinée à l’utilisation de standards internes isotopiquement marqués, nous a permis de doser précisément les différentes sous-unités du protéasome dans le sérum. Nous avons ainsi développé une méthode particulièrement robuste pour le dosage du protéasome circulant dans le sérum. Les résultats quantitatifs sont en adéquation avec ceux obtenus par Elisa, ce qui confirme la justesse de l'approche au niveau quantitatif, et permettent d’accéder à la stœchiométrie des différents complexes de protéasome 20S. 1. Guillaume, B., Chapiro, J., Stroobant, V., Colau, D., Van Holle, B., Parvizi, G., Bousquet-Dubouch, M. P., Theate, I., Parmentier, N., and Van den Eynde, B. J. (2010) Proc Natl Acad Sci U S A 107(43), 18599-18604 2. Bousquet-Dubouch, M. P., Fabre, B., Monsarrat, B., and Burlet-Schiltz, O. (2011) Expert Rev Proteomics 8(4), 459-481 Mise au point d’une méthode de quantification absolue et multiplexe de protéines du métabolisme central chez E.coli : Application à la mise en place de modèles prédictifs dynamiques Mathieu Trauchessec1,2, Michel Jaquinod1, Virginie Brun1, Christophe Bruley1, Jérôme Garin1, Gwenaëlle Bestel-Corre2, Myriam Ferro1 1CEA/INSERM/UJF/U1038 Exploring the Dynamics of Proteomes, 38054 Grenoble, France 2Metabolic Explorer, Biopôle Clermont-Limagne, 63360 Saint-Beauzire METabolic Explorer (METEX) est une entreprise de chimie biologique qui développe et brevète des procédés industriels fondés sur la fermentation, afin de produire des composés chimiques de commodité à partir de matières premières renouvelables. Pour développer de tels procédés et notamment optimiser le rendement et la productivité des souches bactériennes utilisées, METEX développe des logiciels de modélisation des flux. Particulièrement intéressants et couramment utilisés pour le design des souches, ces outils de prédictions sur modèles statiques tendent aujourd’hui à évoluer vers la mise en place de modèles prédictifs dynamiques, nécessitant des données de protéomiques quantitatives. Dans ce contexte, une collaboration entre le laboratoire d’Etude de la Dynamique des Protéomes (CEA Grenoble) et Metabolic Explorer a été initiée afin de développer une méthode de quantification absolue et multiplexe des protéines du métabolisme central chez E.coli. L’approche développée est basée sur le principe de dilution isotopique de standards « full lenght » (Brun et al 2007) couplé à une analyse LC-SRM (Liquid Chromatography - Selected Reaction Monitoring) (Figure 1). Figure 1 : Représentation schématique du pipeline d’analyse page 7 Journée Thématique SFEAP/SFSM SRM/MRM (suite) Au final, le pipeline mis en place permet de quantifier de manière absolue, multiplexe et sans aucune étape de préfractionnement, 15 protéines du métabolisme central chez E.coli. La preuve de concept a été réalisée sur 3 souches bactériennes modifiées (Auriol et al, 2011), permettant de mettre en évidence la cohérence des résultats obtenus avec ceux attendus. A l’heure actuelle 15 protéines sur une gamme dynamique de 5.102 sont quantifiées au cours d’une seule analyse, ce panel peut être augmenté tant au niveau du nombre que de la gamme dynamique. Les données seront alors utilisées pour implémenter les modèles bioinformatiques. Dans un premier temps, quinze protéines ont été ciblées, impliquées dans les principales voies du métabolisme central (Figure 2). Quinze standards isotopiquement alourdis 15N identiques aux protéines cibles ont été produits, purifiés, quantifiés puis ajoutés au lysat bactérien en quantité connue. La construction des méthodes SRM a été automatisée via l’utilisation du logiciel skyline® (McLean et al, 2010), aboutissant à une méthode comprenant 622 transitions (transitions lourdes et légères). L’analyse en mode SRM d’un nombre si important de transitions aboutit a l’obtention de pic chromatographiques définis par 3 à 4 points, nombre insuffisant pour une quantification correcte. Pour palier cette difficulté, le mode scheduled SRM (scSRM) a été utilisé, permettant d’obtenir 12 points par pic. L’approche scSRM a néanmoins nécessité une phase d’optimisation des conditions chromatographiques de manière à obtenir des temps de rétentions reproductibles. Contact : [email protected] Glucose GLK Glycolysis Entner- ZWF G6P PGI F-6-P Dourdoff 6-phospho gluconate TKTB F-1-6-diP GAPA GA3P DHAP Ribulose-5-P Pentose Phosphate 1,3 diPG PCKA PEP Pyruvate MAEB Acétyl-CoA PPC OAA GLTA LPDA EDA 2-dehydro-3-deoxy-Dgluconate-6-P Citrate MDH Malate glyoxylate Fumarate SDHA ACEA Isocitrate TCA SuccinylCoA SUCC Figure 2 : Représentation schématique du métabolisme central du carbone chez E.coli et des enzymes quantifiées page 8 Réunion annuelle du Protéome Vert Compte Rendu Michel Zivy, Ferme du Moulon, Gif-sur-Yvette Le réseau "Protéome Vert" réunit des plates formes et laboratoires impliqués dans la protéomique végétale. Ses réunions annuelles leur permettent de présenter les nouveaux développements, applications et résultats scientifiques et de discuter sur les problèmes techniques rencontrés. Elles sont l'occasion de discussions et d'échanges, qui favorisent collaborations, formation et circulation de l'information. Les journées du Protéome Vert se sont déroulées cette année les 27 et 28 mars dans la salle Delage d'AgroParisTech, rue Claude Bernard à Paris. Elles ont réuni quarante personnes provenant de laboratoires répartis sur toute la France autour d'un programme scientifique de grande qualité. Heribert Hirt et Delphine Pflieger (UMRGV, LAMBE, Evry) nous ont présenté les différentes méthodes qu'ils ont utilisées pour analyser le fonctionnement des MAPK et pour analyser le phosphoprotéome de la chromatine (peptide arrays, mutants, TAP-Tag, IMAC, MS). Thierry Rabilloud (LBBSI, Grenoble) nous a présenté différentes approches pour analyser l'effet de modifications post-traductionnelles sur l'activité des enzymes. Emmanuelle Issakidis (Signalisation redox, IBP Orsay) a présenté les différentes approches du "groupe redox", sur les thioredoxines, l'oxydation des methionines et les carbonylations. Karine Gallardo et Delphine Aimée (UMR LEG, Dijon) ont présenté leurs travaux de génétique d'association sur les quantités de protéines de réserve chez Medicago truncatula. Loïc Rajjou (IJPB Versailles) a présenté ses travaux exploratoires sur les protéines de surface du grain de riz et ses relations possibles avec la flore microbienne. Mélisande Blein (PAPPSO, Gif sur Yvette) a présenté une analyse de la variabilité inter-et intra-spécifique des quantités de protéine chez Saccharomyces et de ses liens avec le phénotype. Stéphane Ravanel (LPCV, Grenoble) a présenté ses travaux sur l'identification de protéines méthylées dans le chloroplaste. Marianne Tardiff (EDyP, Grenoble) a présenté un nouvel outil de prédiction de localisation sub-cellulaire chez les algues vertes. Willy Bienvenut (Maturation, Destinée Cellulaire des Protiénes et Thérapeutique, ISV Gif-sur Yvette) a présenté les méthodes et résultats concernant l'identification à grande échelle des protéines acétylées sur leur extrémité N-terminale chez Arabidopsis. Benoît Valot (PAPPSO) a présenté le principe et l'interface graphique du "Xtandem pipeline" développé pour identifier et classer les protéines et modifications post-traductionnelles détectés dans des analyses à grande échelle. Dominique Job (Lyon) nous a présenté un point sur les objectifs et le développement de INPPO (International Plant Proteomics Organization). C'est la première fois que la réunion se tenait sur deux jours, et la formule a permis de donner plus de temps aux discussions, que nous essayons de favoriser le plus possible au cours de ces réunions. Nous avons pu profiter de la magnifique salle de réception du dernier étage et de sa terrasse pour un agréable buffet le 28 (merci à Loïc Rajjou pour l'organisation !). Cette journée et demi a donc pu se tenir dans une atmosphère conviviale, et studieuse. Elle a également été productive puisqu'elle a été mise à profit pour préparer le dépot d'un projet Bioadapt commun sur les modifications post-traductionnelles. La prochaine réunion se tiendra également sur deux jours en 2013, même lieu et même période. page 9 Annonce Ecole d'été Mass Spectrometry in Biotechnology & Medecine (MSBM 2012), Dubrovnik, Croatie http://www.msbm.org/ Date limite d'inscription 15 mai et 15 juin 2012 Mass Spectrometry in biotechnology and medicine 8-14 July 2012 The 6th edition of the MSBM summer school where we invite leading scientists in mass spectrometry from around the world to lecture on the past, present and future in cutting-edge mass spectrometry. join us at the MSBM Summer School in Dubrovnik, Croatia visit us at www.msbm.org contact: [email protected] page 10 Annonce Ecole d'été Protéomique, Brixen, Italy http://www.proteomic-basics.eu/ Date limite d'inscription 15 mai 2012 6th EU-Summer School in Proteomic Basics “FEBS Advanced Lecture Course – High Performance Proteomics“ August 19-25, 2012 Kloster Neustift (Brixen/Bressanone, South Tyrol, Italy) This summer school is designed to provide graduate students and young postdoctoral scientists from academia and industry with insights into state-of-the-art proteomic technologies and applications in the life sciences. Confirmed Speakers: Thomas P. Conrads, Annandale (USA) John Cottrell, London (UK) Bruno Domon, Strassen (LU) Tamar Geiger, Tel Aviv (IL) Anne-Claude Gingras, Toronto (CA) Katharina Hoff, Greifswald (G) Martin Larsen, Odense (DK) Manuel Mayr, London (UK) Thierry Rabilloud, Grenoble (FR) Michiel Vermeulen, Utrecht (NL) Deadline for registration: May 15, 2012 Organizers: Bernhard Kuster TU München email: [email protected] Katrin Marcus Ruhr-Universität Bochum email: [email protected] Carla Schmidt University of Oxford email: [email protected] Henning Urlaub MPI für biophysikalische Chemie, Universitätsmedizin Göttingen email: [email protected] For application and further details: www.proteomic-basics.eu page 11 Annonce 8èmes journées scientifiques du club jeunes de la SFEAP, Arras Comme chaque année depuis 2005 et fort de son succès croissant au cours des éditions, le Club Jeunes de la Société Française d’Electrophorèse et d’Analyse Protéomique organise ses 8èmes journées scientifiques. Ces journées présentent 3 objectifs majeurs, créer un réseau socio-professionnel entre les jeunes protéomistes, échanger les expériences, et élargir le panel des connaissances via l’intervention de chercheurs seniors reconnus. Pour leur 8ème édition, les Journées cjSFEAP se dérouleront à ARRAS du 6 au 8 Juin 2012. Le programme scientifique s’articulera autour des interventions de chercheurs seniors, de partenaires industriels et des communications des membres du cjSFEAP qui souhaitent présenter leurs travaux. Ces journées s’inscrivent également sous le signe de la détente et de la bonne humeur, c’est pourquoi, après s’être initié à l’aviron l’an passé à Avignon, nous vous proposerons une activité INQUEST. L’hébergement, la restauration et les activités sont prise en charge par le cjSFEAP. Si vous êtes membre du Club-Jeunes à jour de vos cotisations, seuls les frais de transport restent à votre charge. Les participants seront logés dans la Maison Diocésaine d’Arras, sur le site des journées. Le repas du jeudi midi sera organisé sur le site, les repas du mercredi et du jeudi soir dans des restaurants locaux. Le programme des 8èmes Journées du Club-Jeunes de la SFEAP est présenté ci-dessous : pour plus d’informations sur le programme et le déroulement, rendez-vous sur http://cjsfeap.free.fr/Arras2012 Les inscriptions sont désormais ouvertes. N’hésitez plus ! 7èmes journées du cj SFEAP, 18 au 20 Mai 2011 ; Avignon Programme des 8èmes journées (Juin 2012) Mercredi 6 Juin Accueil des participants et début des 8èmes journées du Club-Jeunes Mot d'introduction Présentation des journées - Bilan de l'année et futur Dr Christophe Flahaut Introduction : Vue d'ensemble de la "protéomique" Dr Loïc Rajjou Etude de la néosynthèse des protéines par électrophorèse 2D Jeudi 7 juin Pr Laurence Sabatier Séparation / Chromatographie En espérant vous voir nombreux ! Louis Deschanel : Thermo Fisher Scientific Le bureau du cjSFEAP Sabine Jourdain : Bruker Dr Frédéric Pont Traitement de données / Bioinformatique ! Soirée: INQUEST (Venez découvrir cette activité sur http://www.inquest.fr/) Vendredi 8 juin Dr Agnès Hovasse Modifications post-traductionnelles Dr Michel Zivy Protéomique quantitative La Citadelle d’Arras Mot de fin des 8èmes journées du Club-Jeunes Renouvellement partiel du bureau page 12 Congrès SFEAP Rouen 2012 15-17 octobre 2012 http://www.rouensfeap2012.fr Programme scientifique Conférence inaugurale Kathryn LILLEY, Cambridge Centre for Proteomics Protéomique Microbienne Michael HECKER, Ernst-Moritz-Arndt-University, Greifswald Protéomique Végétale Wolfram WECKWERTH, Molecular Systems Biology Department, Vienna Protéomique Clinique Jan SCHNITZER, Institute of Engineering in Medicine, San Diego Protéomique des organismes non-modèles Thomas KNIGGE, Laboratoire d'Ecotoxicologie, Le Havre Cher(e)s Collègues, Biomarqueurs Au nom de la Société Française d'Electrophorèse et d’Analyse Protéomique (SFEAP), de l'Université de Rouen, de la Mairie de Rouen LEMOINE, et de la Région Haute-Normandie, nous avons le plaisirJérôme de vous inviter à participer à la 29ème édition du Congrès de la SFEAP, qui Université Claude Bernard, Lyon aura lieu scientifique à Rouen du 15 au 17 octobre 2012. Le congrès se tiendra à la "Halle aux Toiles", un bâtiment historique situé dans le centre Comité de Rouen, à proximité immédiate de la Cathédrale, que les tableaux de Claude Monet ont rendue célèbre dans le monde entier, de la Interactions et complexes protéiques Charles Pineau, Rennes Seine et de la Place du Vieux-Marché (où Jeanne d'Arc fut brûlée vive en 1431). James HUTCHINS, Jérome Lemoine, Lyon Le programme scientifique portera sur toutes les déclinaisons de l’Analyse Protéomique depuis les aspects les plus fondamentaux Institute of Human Genetics, Montpellier Michel Zivy, Paris jusqu’aux applications cliniques. Tous les domaines de la protéomique animale et de la santé, de la protéomique végétale et de la Odile Schiltz,microbienne seront Toulouse protéomique représentés tout au Métaprotéomique long des conférences plénières, des communications orales et des sessions Pascal posters. Cosette, Les activités sociales,Rouen incluses dans les frais d'inscription, comprendront une visite de Rouen pour découvrir les trésors Jillian BANFIELD, architecturaux de la ville et unMontpellier dîner de gala dans la ville, près du fleuve. Philippe Marin, University of California, Berkeley Thierry Grenoble NousRabilloud, espérons vivement que vous vous joindrez à nous pour ce grand moment de protéomique à Rouen en 2012. Vous pourrez échanger sur les plus récentes avancées en protéomique et disciplines connexes, rencontrer de vieux amis et collègues, et certainement initier de nouvelles relations et collaborations. Dans l'intervalle, si nous pouvons faire quoi que ce soit pour vous aider à participer au Congrès, n'hésitez pas à nous contacter directement à [email protected]. Informations: Avec nos plus chaleureuses salutations http://www.rouensfeap2012.fr Date limite de soumission des résumés : 01 juin 2012 Pascal Cosette Date limite dinscription : 10 juillet 2012 Odile Schiltz Responsable Comité d’Organisation Présidente, SFEAP Contact:[email protected] page 13 Art & Science Lagenaria siceraria © Cath Cousseau 2012 www.cathcousseau.fr Au début il y Lagenaria siceraria, une cucurbitacée cultivée pour son fruit, la calebasse. Un jour, une rencontre improbable avec Cath Cousseau, ébéniste, peintre et plasticienne. Cette curieuse plante est la solution tant attendue pour, dit-elle “fabriquer sa propre matière pour pouvoir s’exprimer”. L’artiste devient donc maraîchère. Elle sème, relance la production d’espèces oubliées et récolte des variétés aux formes étonnantes. Grâce à une technique irréprochable, une maitrise surprenante des pigments et des textures, Cath Cousseau sublime les formes déjà créées par la nature, anticipe des jeux d’ombres évidents qui vont faire que chacune des ses sculptures colonisera l’espace et accrochera l’œil. Au final vont naître des œuvres élégantes et sensuelles dans une démarche non dénuée d’humour, voire de dérision. “Le végétal est devenu mon univers, mon vocabulaire, mon expression” nous dit Cath Cousseau. Ses œuvres sont joyeuses ; certaines même très insolites. Quelle belle thérapie dans cette morosité ambiante ! Charles Pineau page 14 Agenda 2012 9-12 Juillet 2012 Congrès EuPA 2012 Glasgow Royal Concer Hall Glasgow, Scotland www.eupa2012.org 26-30 août 2012 9th Siena Meeting From Genome to Proteome: Open Innovations Siena, Italy http://www.unisi.it/eventi/proteome/index.html 9-13 Septembre 2012 Congrès HUPO 2012 Annual World Congress Boston, USA www.hupo2012.org 15-17 Octobre 2012 Congrès SFEAP 2012 Rouen rouensfeap2012.fr page 15 Brèves e 2012 rkshop 4-6 Jun Proteomics Wo 7-8 June omics course te ro P n O sd n Ha 2012 of Aveiro the University y b d e iz an rg O etry Centre Mass Spectrom l adline 30th Apri Registration de mics_c b.ua.pt/Proteo e w c. e sp as /m http:/ SFSM 201 2 29èmes JF SM - Orlé a Lieu : Orlé ans ns (M. Cad 17-20 septe http://ww mbre 2012 w.sfsm.fr/ EuPA Basic course: Gel-b ased proteomics 10 – 14 septembre 2012, Alg hero (Italie) immun.lth.se/education/prote in_technology/hupo_eupa_and _nordic_qp_c ourses/ EuPA Basic course: Bioinf ormatics for Proteomics 15 – 19 octobre 2012, Genèv e (Suisse) immun.lth.se/education/prote in_technology/hupo_eupa_and _nordic_qp_courses/ EuPA Basic course: Chrom atography-based Proteomi cs 12 – 16 novembre 2012, Madri d (Espagne) immun.lth.se/education/prote in_technology/hupo_eupa_and _nordic_qp_courses/ EuPA Basic course: Mass Spectrometry for Proteo mics 10 – 14 décembre 2012, Lun d (Suède) immun.lth.se/education/prote in_technology/hupo_eupa_and _nordic_qp_courses/ 2nd World Congress on Proteomics & Bioinformatics 02 – 04 juillet, Las Vegas (USA) http://omicsonline.org/proteomics2012/ The 19th International Mass Spectrometry Conference 15 – 21 septembre 2012, Kyoto (Japon) imsc2012.jp/ ène et B. M aunit) page 16 Nos Partenaires Les sociétés commerciales suivantes accordent leur soutien à la SFEAP en souscrivant comme partenaires. Nous les remercions pour leur concours AGILENT Division Sciences de la Vie 1 rue Galvani , 91745 Massy Cedex Tél 06 78 73 55 26 ; Fax 01 64 63 56 39 Courriel : [email protected] www.agilent.com Proteinsimple - ex CELL BIOSCIENCES 3040 Oakmead Village Drive Santa Clara, CA 95051 USA Tél +1 408 510 5500 Fax +1 408 510 5599 Courriel : [email protected] www.proteinsimple.com BRUKER 34 rue de l'Industrie 67166 Wissembourg Cedex Tél 03 88 73 68 30 ; Fax 03 88 73 68 79 www.bruker.fr FRANCE: EURISO-TOP SAS Parc des Algorithmes , Bât. Homère Route de l'Orme - 91194 Saint-Aubin Cedex Tel : 01 69 41 95 96; Fax : 01 69 41 93 52 Courriel : [email protected] www.eurisotop.com ASA ADVANCED SOLUTIONS ACCELERATOR Cap Alpha 6 avenue de l'Europe - 34830 Clapiers Tél: 04 67 59 36 40; Fax: 04 67 59 02 51 Courriel: [email protected] www.asa-sas.com GE Healthcare Europe GmbH Parc Technologique, rue René Razel 91898 Orsay Cedex Tél 01 69 35 67 00 ; Fax 01 69 41 96 77 Courriel : [email protected] www.gelifesciences.com PROMEGA FRANCE Parc d'activités des Verrières 24 Chemin des Verrières 69260 Charbonnières les Bains Tél 04 37 22 51 03 ; Fax 04 37 22 50 15 Courriel : [email protected] www.promega.com PROTEABIO Europe SAS 80 rue Etienne Lenoir 30900 Nimes Tél 04 66 67 08 16 ; Fax 04 66 67 41 77 Courriel : [email protected] www.proteabio.com PROTEOMIC SOLUTIONS BP 2223 7 rue Léo lagrange 27950 Saint-Marcel Tél 02 32 54 16 28 ; Fax 02 32 54 03 77 Courriel: [email protected] www.proteomicsolutions.fr SEBIA Parc Technologique Léonard de Vinci CP 8010 Lisses - 91008 EVRY cedex Tél 01 69 89 80 80 ; Fax 01 69 89 78 78 www.sebia.com SERVA Electrophoresis GmbH Carl-Benz-Str. 7 P.O.B. 10 52 60 69115 Heidelberg Germany Tel.: +49-(0)6221-13840-0 Fax: +49-(0)6221-13840-10 [email protected] THERMO FISHER SCIENTIFIC 16 Avenue du Quebec Silic 765 91963 Courtaboeuf Cedex Tél 01 60 92 48 24 ; Fax 01 60 92 48 29 Courriel : [email protected] http://www.thermoscientific.com WATERS S. A. S. BP 608 78056 St-Quentin-en-Yvelines Cedex Tél 0820 885 885 ; Fax 01 30 48 72 01 Courriel : [email protected] www.waters.com