Le Mag 46 Avril 2012

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Le Mag 46 Avril 2012
n°46, AVRIL 2012
Journée SFEAP/SFSM
Méthodes SRM/MRM
Association loi 1901.
Membre du Conseil International
des Sociétés d'électrophorèse (ICES).
Siège Social : 5 Rue des Myrtilles
31650 Saint-Orens de Gameville
Les textes publiés via la SFEAP engagent la
responsabilité de leurs seuls auteurs, et
restent leur propriété pleine et entière
Responsable de la publication : Odile Schiltz
Odile.Schiltz @ ipbs.fr
Rédacteur en chef : Luc Camoin
luc.camoin @ inserm.fr
Rédacteurs adjoints : Charles Pineau et Michel Zivy
[email protected]
[email protected]
Ce numéro de printemps du Mag de la SFEAP est l'occasion d'annoncer les futures écoles chercheurs et congrès qui vont ponctuer cette année 2012. La traditionnelle journée SFEAP/SFSM
a eu lieu le 23 mars à l'ESCPI, les résumés de certaines présentations sont inclus dans ce
numéro.
De nouvelles rubriques peuvent être ajoutées dans les prochains numéros. Il tient à vous,
adhérents de nous envoyer vos contributions et de faire vivre « Le Mag ».
Nous attendons vos contributions pour les prochains numéros.
Bonne lecture
Luc Camoin
Le Mot de la présidente
page 2
Comptes-rendus de la journée thématique SFEAP/SFSM
page 3
Compte-rendu de la réunion annuelle du protéome vert
page 8
Annonce école d'été MSBM, Dubrovnik, Croatie
page 9
Annonce école d'été Protéomique, Brixen, Italie
page 10
Annonce journées du club-jeunes, Arras, France
page 11
Congrès SFEAP 2012, Rouen
page 12
Art et Science
page 13
Agenda et Brèves
page 14
Nos Partenaires
page 16
page 2
Le mot de la Présidente
C’est avec un immense plaisir que je prends à nouveau
ma plume pour ouvrir ce nouveau numéro du Mag de la
SFEAP. Comme vous avez pu le constater, le numéro
précédent, du mois de janvier dernier, était plutôt …
dense. Nous avons donc décidé de faire évoluer le
contenu du Mag en proposant des numéros plus courts,
ciblés sur un évènement ou une manifestation organisée par notre société, et avec une plus grande
fréquence.
Ce nouveau numéro du Mag est dédié à la journée thématique de printemps, organisée
comme chaque année avec nos collègues de la SFSM. Elle s’est tenue le 23 mars 2012 dans les
locaux de l’ESPCI et a été consacrée aux développements et applications récents des analyses
ciblées par spectrométrie de masse SRM/MRM. Cette édition 2012 a été un franc succès avec
près d’une centaine de participants et une salle comble, qui nous a mis dans l’obligation de
refuser quelques inscriptions de dernière minute faute de place. Je remercie tous les orateurs,
qui ont accepté de présenter leurs travaux dans le domaine et qui ont contribué au succès de
cette journée. Vous trouverez dans ce numéro un résumé des présentations invitées par la
SFEAP. Je profite de ce Mag pour également remercier chaleureusement Gabriel Peltre, qui a
géré depuis plusieurs années la logistique de cette journée thématique à l’ESPCI et qui a veillé
à son bon déroulement.
Je vous rappelle que la SFEAP distribue des bourses pour participer à des congrès nationaux et
internationaux en protéomique à nos adhérents à jour de leur cotisation. N’hésitez pas à
consulter les modalités d’attribution et les dates limites de dépôt des dossiers sur notre site
web.
Le prochain évènement soutenu par la SFEAP, dont le programme est annoncé dans ce
numéro, est organisé par le Club Jeunes du 06 au 08 juin 2012 à Arras. Je vous donne donc
rendez-vous dans le prochain numéro du Mag pour y découvrir ce que les jeunes protéomistes
se racontent quand ils se rencontrent.
Pour finir, il me reste à vous souhaiter une excellente lecture de ce numéro d’avril du Mag de la
SFEAP.
Odile Schiltz
Présidente de la SFEAP
page 3
Journée Thématique SFEAP/SFSM
SRM/MRM
Cette année, la journée thématique
de conférences organisée conjointement par la la SFEAP et la SFSM s'est
déroulée le 23 mars à l'ESPCI sur le
thème des "Analyses ciblées par
SRM-MRM". Comme les années
précédentes, cette journée a été un
succès avec un taux de participation
élevé et des échanges scientifiques
de grande qualité autour des
méthodes développées dans le
domaine des analyses ciblées de
protéines et de petites molécules.
Les interventions de cette journée
ont permis d'illustrer l'essor actuel
de ces approches dans des
domaines d'application très variés,
allant de l'environnement à la biologie, en passant notamment par la
santé et la toxicologie alimentaire.
Vous trouverez le programme
complet de cette journée ainsi qu'un
résumé des intervenants invités par
la SFEAP.
Journée Scientifique
Vendredi 23 mars 2012
Analyses ciblées par SRM-MRM
Programme
9h00 : Accueil des participants
9h30-10h10 Christophe Junot (CEA, Saclay) :
Analyse quantitative absolue des métabolites de la voie de biosynthèse du glutathion
dans des extraits cellulaires.
10h10-10h50 Jérôme Lemoine (UMR 5180, CNRS, Université de Lyon) :
Quantification ciblée et absolue de l'ApoE totale et de l'isoforme E4 dans une cohorte
clinique (n=700) de la maladie d'Alzheimer : un exemple d'étude pilote pour le
contrôle qualité et la validation.
Pause café
ESPCI - Amphithéâtre Joliot
e
Escalier N - 2 étage
10, rue Vauquelin - 75005 Paris
Organisée par
la Société Française de Spectrométrie de Masse (SFSM)
&
la Société Française d’Electrophorèse et
d’Analyse Protéomique (SFEAP)
11h20-12h00 Cécile Cren (SCA, CNRS, Solaize) :
Développement de méthodes analytiques innovantes pour l'environnement, la santé
et leurs interactions.
Déjeuner libre
14h15-14h55 Marie-Pierre Bousquet-Dubouch (IPBS, CNRS, Toulouse) :
Dosage du protéasome 20S, complexe multiprotéique, par protéomique ciblée.
14h55-15h35 Laurent Debrauwer (Toxalim, INRA, Toulouse) :
Approches et outils pour l'évaluation de l'exposition en toxicologie alimentaire : du
dosage des contaminants vers le screening non ciblé pour la caractérisation de
l'exposome.
Pause café
16h05-16h45 Mathieu Trauchessec (EdyP, CEA, INSERM, UJF, Grenoble) :
Development of an absolute and multiplex MS-based quantification method for E. coli
carbon central metabolism protein and application for creating dynamic predictive
models.
16h45-17h15 Présentation des activités et manifestations en 2012 :
Congrès SFEAP et SFSM 2012. Clubs jeunes SFSM et SFEAP.
Inscription par e-mail : [email protected]
Indiquez « inscription 23 mars » dans le sujet de votre message.
La participation à cette journée est gratuite pour les membres de la SFEAP et de la SFSM à jour de leur
cotisation. Pour les personnes non adhérentes, les droits d’inscription sont de 60€ payables par chèque à
l’ordre de la SFEAP ou de la SFSM.
page 4
Journée Thématique SFEAP/SFSM
SRM/MRM (suite)
Quantification ciblée et absolue de l'ApoE totale et de l'isoforme E4 dans une cohorte
clinique (n=700) de la maladie d'Alzheimer : un exemple d'étude pilote pour le
contrôle qualité et la validation
Jérôme Lemoine (UMR 5180, CNRS, Université de Lyon)
Le gène de l’apolipoprotéine E (ApoE) est un déterminant
génétique de la maladie d’Alzheimer. Trois variants
génétiques principaux - E2 (Cys112, Cys158), E3 (Cys112,
Arg158) et E4 (Arg112, Arg158) - ont été décrits qui codent
une protéine plasmatique. L’allèle E4 présente en outre une
forte association avec un risque accru de développer la
maladie. La valeur diagnostique d’un potentiel dosage de
l’ApoE dans le sang ou le liquide céphalo rachidien reste
controversée. En effet, les résultats des dosages immuno
enzymatiques conduits dans des populations « contrôle »
et « malade » concluent à des concentrations significativement supérieures ou, à l’inverse, inférieures dans le cas de la
maladie tandis que d’autres études de mettent pas en
évidence de différence. Nous avons donc en collaboration
avec les docteurs J.C. Lambert et P. Amouyel de l’Institut
Pasteur de Lille développé, validé puis appliqué un dosage
par spectrométrie de masse ciblée en mode SRM (Selected
Reaction Monitoring) de l’ApoE totale et de l’isoforme
ApoE4 dans une cohorte Alzheimer de près de 700 patients.
L’unique peptide « trypsique » spécifique de l’isoforme E4
contient un résidu de méthionine, un acide aminé particulièrement sensible aux conditions oxydantes du milieu. Afin
de contourner le biais de la coexistence dans l’échantillon
des formes réduite et mono oxydée, nous avons validé un
protocole d’oxydation totale par le mélange phénol/acide
formique/ peroxyde d’hydrogène pour ne doser au final
qu’une seule espèce doublement oxydée. Les dosages de la
cohorte ont été réalisés par étalonnage interne à l’aide la
méthode AQUA en analysant des séries de 45 à 90 patients
par nuit à l’aide d’un couplage entre l’UPLC et un spectromètre de masse hybride quadrupole-piège ionique
quadrupolaire (5500 QTrap AB Sciex). Des échantillons
contrôles (CQ), constitués à partir d’un pool initial de
plasma, ont été analysés en parallèle afin de s’assurer de la
répétabilité et de la justesse des mesures (3 CQ par série de
45 patients). L’analyse statistique des résultats de dosage
des échantillons QC a mis en évidence des coefficients de
variation inférieurs à 15%, assurant la validité et la
pertinence de la comparaison des teneurs en ApoE totale
et ApoE4 entre les cohortes « contrôle » et « malade ». En
conclusion, les concentrations en ApoE totale et en Apo4
ne permettent pas de discriminer les deux populations,
confirmant de précédentes études quant à l’absence
d’intérêt de l’ApoE comme biomarqueur de diagnostic de la
maladie d’Alzheimer.
page 5
Journée Thématique SFEAP/SFSM
SRM/MRM (suite)
Dosage du protéasome 20S, complexe multiprotéique, par protéomique ciblée
Marie-Pierre Bousquet-Dubouch, Bertrand Fabre, Luc Garrigues, Florence Dalvai, Bernard Monsarrat, Odile BurletSchiltz (IPBS, CNRS, Toulouse)
Le protéasome est le complexe protéique de la voie
Ubiquitine-Protéasome, un système régulant tous les
mécanismes cellulaires majeurs. Des dérégulations de
cette machinerie sont associées à différentes pathologies,
telles que le cancer ou les maladies neurodégénératives et
inflammatoires. De plus, des concentrations élevées de
protéasome circulant sont retrouvées dans le plasma de
patients atteints de maladies inflammatoires ou de
cancers comme le mélanome, le cancer du sein, les
myélomes multiples et le cancer épithélial de l’ovaire. Le
protéasome retrouvé dans le sérum apparaît donc comme
un nouveau biomarqueur potentiel de différents cancers.
La méthode actuellement utilisée pour le dosage des
protéasomes sériques est l’ELISA. Cependant cette
approche qui quantifie le protéasome 20S total n’apporte
aucune d’information sur la composition des complexes de
protéasome circulant. En effet, le corps catalytique 20S du
protéasome présente une grande diversité structurale. Le
protéasome 20S standard est constitué de 28 sous-unités
assemblées en 4 anneaux comprenant chacun 7 sous-unités α ou β. Sous l’effet de cytokines comme l’interferon γ ,
les 3 sous-unités catalytiques β1, β2, et β5, peuvent être
remplacées par des immuno sous-unités, β1i, β2i, et β5i,
respectivement, pour former l’immunoprotéasome.
D’autres formes intermédiaires présentant une incorporation partielle de sous-unités catalytiques standards et
immunologiques ont été décrites récemment. L’activité
enzymatique du protéasome 20S est modulée en fonction
des sous-unités catalytiques incorporées, ce qui peut modifier le répertoire d’antigènes présentés par la cellule (1).
(c) Florent Glück - www.capturedbyflo.com
D’après Bousquet-Dubouch et al. (2)
!
Le développement d’une méthode de dosage par MRM (Mulitple Reaction Monitoring) de l’ensemble des sous-unités du
protéasome 20S dans le sérum a été présenté.
Dans ce mode d’analyse, l'ion parent à étudier est sélectionné par le premier analyseur et fragmenté dans la cellule de
collision. Le second analyseur est focalisé sur l'ion produit. Ce mode de fonctionnement présente une double sélectivité, au
niveau des sélections de l'ion parent et de l'ion produit, mais aussi une grande sensibilité, faisant de la MRM un mode de
choix pour la quantification.
La méthode de détection MRM du protéasome a été optimisée sur un appareil dédié à ce type d’analyse, le QTrap 5500
(ABSciex), à partir de protéasome purifié : choix des peptides et des fragments, optimisation des paramètres du spectromètre de masse. Du fait de la grande gamme dynamique des protéines dans le sérum, les
D’après Bousquet-Dubouch et al. (2)
page 6
Journée Thématique SFEAP/SFSM
SRM/MRM (suite)
protéines de très faible abondance sont généralement
masquées par les protéines majoritaires, comme l’albumine
ou les immunoglobulines. Ainsi, comme le protéasome
circulant représente un très faible pourcentage des
protéines sériques (<0,0003% des protéines chez les
patients sains), une stratégie d’enrichissement a également
été développée et, combinée à l’utilisation de standards
internes isotopiquement marqués, nous a permis de doser
précisément les différentes sous-unités du protéasome
dans le sérum.
Nous avons ainsi développé une méthode particulièrement
robuste pour le dosage du protéasome circulant dans le
sérum. Les résultats quantitatifs sont en adéquation avec
ceux obtenus par Elisa, ce qui confirme la justesse de
l'approche au niveau quantitatif, et permettent d’accéder à
la stœchiométrie des différents complexes de protéasome
20S.
1.
Guillaume, B., Chapiro, J., Stroobant, V., Colau, D.,
Van Holle, B., Parvizi, G., Bousquet-Dubouch, M. P., Theate, I.,
Parmentier, N., and Van den Eynde, B. J. (2010) Proc Natl Acad
Sci U S A 107(43), 18599-18604
2.
Bousquet-Dubouch, M. P., Fabre, B., Monsarrat, B.,
and Burlet-Schiltz, O. (2011) Expert Rev Proteomics 8(4),
459-481
Mise au point d’une méthode de quantification absolue et multiplexe de protéines du métabolisme central chez E.coli : Application à la mise en place de modèles prédictifs dynamiques
Mathieu Trauchessec1,2, Michel Jaquinod1, Virginie Brun1, Christophe Bruley1, Jérôme Garin1, Gwenaëlle Bestel-Corre2,
Myriam Ferro1
1CEA/INSERM/UJF/U1038 Exploring the Dynamics of Proteomes, 38054 Grenoble, France
2Metabolic Explorer, Biopôle Clermont-Limagne, 63360 Saint-Beauzire
METabolic Explorer (METEX) est une entreprise de chimie
biologique qui développe et brevète des procédés industriels fondés sur la fermentation, afin de produire des
composés chimiques de commodité à partir de matières
premières renouvelables. Pour développer de tels procédés
et notamment optimiser le rendement et la productivité
des souches bactériennes utilisées, METEX développe des
logiciels de modélisation des flux. Particulièrement intéressants et couramment utilisés pour le design des souches,
ces outils de prédictions sur modèles statiques tendent
aujourd’hui à évoluer vers la mise en place de modèles
prédictifs dynamiques, nécessitant des données de protéomiques quantitatives.
Dans ce contexte, une collaboration entre le laboratoire
d’Etude de la Dynamique des Protéomes (CEA Grenoble) et
Metabolic Explorer a été initiée afin de développer une
méthode de quantification absolue et multiplexe des
protéines du métabolisme central chez E.coli. L’approche
développée est basée sur le principe de dilution isotopique
de standards « full lenght » (Brun et al 2007) couplé à une
analyse LC-SRM (Liquid Chromatography - Selected
Reaction Monitoring) (Figure 1).
Figure 1 : Représentation schématique du pipeline d’analyse
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Journée Thématique SFEAP/SFSM
SRM/MRM (suite)
Au final, le pipeline mis en place permet de quantifier de
manière absolue, multiplexe et sans aucune étape de
préfractionnement, 15 protéines du métabolisme central
chez E.coli. La preuve de concept a été réalisée sur 3
souches bactériennes modifiées (Auriol et al, 2011),
permettant de mettre en évidence la cohérence des
résultats obtenus avec ceux attendus. A l’heure actuelle 15
protéines sur une gamme dynamique de 5.102 sont quantifiées au cours d’une seule analyse, ce panel peut être
augmenté tant au niveau du nombre que de la gamme
dynamique. Les données seront alors utilisées pour implémenter les modèles bioinformatiques.
Dans un premier temps, quinze protéines ont été ciblées,
impliquées dans les principales voies du métabolisme
central (Figure 2). Quinze standards isotopiquement alourdis 15N identiques aux protéines cibles ont été produits,
purifiés, quantifiés puis ajoutés au lysat bactérien en quantité connue.
La construction des méthodes SRM a été automatisée via
l’utilisation du logiciel skyline® (McLean et al, 2010), aboutissant à une méthode comprenant 622 transitions
(transitions lourdes et légères). L’analyse en mode SRM d’un
nombre si important de transitions aboutit a l’obtention de
pic chromatographiques définis par 3 à 4 points, nombre
insuffisant pour une quantification correcte. Pour palier
cette difficulté, le mode scheduled SRM (scSRM) a été
utilisé, permettant d’obtenir 12 points par pic. L’approche
scSRM a néanmoins nécessité une phase d’optimisation
des conditions chromatographiques de manière à obtenir
des temps de rétentions reproductibles.
Contact : [email protected]
Glucose
GLK
Glycolysis
Entner-
ZWF
G6P
PGI
F-6-P
Dourdoff
6-phospho
gluconate
TKTB
F-1-6-diP
GAPA
GA3P
DHAP
Ribulose-5-P
Pentose
Phosphate
1,3 diPG
PCKA
PEP
Pyruvate
MAEB
Acétyl-CoA
PPC
OAA
GLTA
LPDA
EDA
2-dehydro-3-deoxy-Dgluconate-6-P
Citrate
MDH
Malate
glyoxylate
Fumarate
SDHA
ACEA
Isocitrate
TCA
SuccinylCoA
SUCC
Figure 2 : Représentation schématique du métabolisme central du carbone chez E.coli et des enzymes quantifiées
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Réunion annuelle du Protéome Vert
Compte Rendu
Michel Zivy, Ferme du Moulon, Gif-sur-Yvette
Le réseau "Protéome Vert" réunit des plates formes et
laboratoires impliqués dans la protéomique végétale. Ses
réunions annuelles leur permettent de présenter les nouveaux
développements, applications et résultats scientifiques et de
discuter sur les problèmes techniques rencontrés. Elles sont
l'occasion de discussions et d'échanges, qui favorisent collaborations, formation et circulation de l'information.
Les journées du Protéome Vert se sont déroulées cette année
les 27 et 28 mars dans la salle Delage d'AgroParisTech, rue
Claude Bernard à Paris. Elles ont réuni quarante personnes
provenant de laboratoires répartis sur toute la France autour
d'un programme scientifique de grande qualité.
Heribert Hirt et Delphine Pflieger (UMRGV, LAMBE, Evry)
nous ont présenté les différentes méthodes qu'ils ont utilisées
pour analyser le fonctionnement des MAPK et pour analyser le
phosphoprotéome de la chromatine (peptide arrays, mutants,
TAP-Tag, IMAC, MS). Thierry Rabilloud (LBBSI, Grenoble) nous a
présenté différentes approches pour analyser l'effet de modifications post-traductionnelles sur l'activité des enzymes.
Emmanuelle Issakidis (Signalisation redox, IBP Orsay) a
présenté les différentes approches du "groupe redox", sur les
thioredoxines, l'oxydation des methionines et les carbonylations. Karine Gallardo et Delphine Aimée (UMR LEG, Dijon) ont
présenté leurs travaux de génétique d'association sur les
quantités de protéines de réserve chez Medicago truncatula.
Loïc Rajjou (IJPB Versailles) a présenté ses travaux exploratoires sur les protéines de surface du grain de riz et ses relations
possibles avec la flore microbienne. Mélisande Blein (PAPPSO,
Gif sur Yvette) a présenté une analyse de la variabilité inter-et
intra-spécifique des quantités de protéine chez Saccharomyces et de ses liens avec le phénotype. Stéphane Ravanel
(LPCV, Grenoble) a présenté ses travaux sur l'identification de
protéines méthylées dans le chloroplaste. Marianne Tardiff
(EDyP, Grenoble) a présenté un nouvel outil de prédiction de
localisation sub-cellulaire chez les algues vertes. Willy Bienvenut (Maturation, Destinée Cellulaire des Protiénes et Thérapeutique, ISV Gif-sur Yvette) a présenté les méthodes et
résultats concernant l'identification à grande échelle des
protéines acétylées sur leur extrémité N-terminale chez Arabidopsis. Benoît Valot (PAPPSO) a présenté le principe et l'interface graphique du "Xtandem pipeline" développé pour identifier et classer les protéines et modifications post-traductionnelles détectés dans des analyses à grande échelle. Dominique
Job (Lyon) nous a présenté un point sur les objectifs et le
développement de INPPO (International Plant Proteomics
Organization).
C'est la première fois que la réunion se tenait sur deux jours,
et la formule a permis de donner plus de temps aux discussions, que nous essayons de favoriser le plus possible au cours
de ces réunions. Nous avons pu profiter de la magnifique salle
de réception du dernier étage et de sa terrasse pour un
agréable buffet le 28 (merci à Loïc Rajjou pour l'organisation !).
Cette journée et demi a donc pu se tenir dans une atmosphère
conviviale, et studieuse. Elle a également été productive
puisqu'elle a été mise à profit pour préparer le dépot d'un
projet Bioadapt commun sur les modifications post-traductionnelles.
La prochaine réunion se tiendra également sur deux jours
en 2013, même lieu et même période.
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Annonce Ecole d'été
Mass Spectrometry in Biotechnology & Medecine
(MSBM 2012), Dubrovnik, Croatie
http://www.msbm.org/
Date limite d'inscription 15 mai et 15 juin 2012
Mass Spectrometry
in biotechnology and medicine
8-14 July 2012
The 6th edition of the MSBM summer school where we invite leading scientists
in mass spectrometry from around the world to lecture on the past, present
and future in cutting-edge mass spectrometry.
join us at the
MSBM Summer School in Dubrovnik, Croatia
visit us at www.msbm.org
contact: [email protected]
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Annonce Ecole d'été
Protéomique, Brixen, Italy
http://www.proteomic-basics.eu/
Date limite d'inscription 15 mai 2012
6th EU-Summer School
in Proteomic Basics
“FEBS Advanced Lecture Course – High Performance Proteomics“
August 19-25, 2012
Kloster Neustift
(Brixen/Bressanone, South Tyrol, Italy)
This summer school is designed to
provide graduate students and young
postdoctoral scientists from academia
and industry with insights into
state-of-the-art proteomic technologies
and applications in the life sciences.
Confirmed Speakers:
Thomas P. Conrads, Annandale (USA)
John Cottrell, London (UK)
Bruno Domon, Strassen (LU)
Tamar Geiger, Tel Aviv (IL)
Anne-Claude Gingras, Toronto (CA)
Katharina Hoff, Greifswald (G)
Martin Larsen, Odense (DK)
Manuel Mayr, London (UK)
Thierry Rabilloud, Grenoble (FR)
Michiel Vermeulen, Utrecht (NL)
Deadline for registration: May 15, 2012
Organizers:
Bernhard Kuster
TU München
email: [email protected]
Katrin Marcus
Ruhr-Universität Bochum
email: [email protected]
Carla Schmidt
University of Oxford
email: [email protected]
Henning Urlaub
MPI für biophysikalische Chemie,
Universitätsmedizin Göttingen
email: [email protected]
For application and further details: www.proteomic-basics.eu
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Annonce 8èmes journées scientifiques du club
jeunes de la SFEAP, Arras
Comme chaque année depuis 2005 et fort de son
succès croissant au cours des éditions, le Club Jeunes de
la Société Française d’Electrophorèse et d’Analyse Protéomique organise ses 8èmes journées scientifiques.
Ces journées présentent 3 objectifs majeurs, créer un
réseau socio-professionnel entre les jeunes protéomistes,
échanger les expériences, et élargir le panel des connaissances via l’intervention de chercheurs seniors reconnus.
Pour leur 8ème édition, les Journées cjSFEAP se dérouleront à ARRAS du 6 au 8 Juin 2012. Le programme scientifique s’articulera autour des interventions de chercheurs
seniors, de partenaires industriels et des communications
des membres du cjSFEAP qui souhaitent présenter leurs
travaux.
Ces journées s’inscrivent également sous le signe de la
détente et de la bonne humeur, c’est pourquoi, après
s’être initié à l’aviron l’an passé à Avignon, nous vous
proposerons une activité INQUEST.
L’hébergement, la restauration et les activités sont
prise en charge par le cjSFEAP. Si vous êtes membre du
Club-Jeunes à jour de vos cotisations, seuls les frais de
transport restent à votre charge.
Les participants seront logés dans la Maison Diocésaine d’Arras, sur le site des journées. Le repas du jeudi
midi sera organisé sur le site, les repas du mercredi et du
jeudi soir dans des restaurants locaux.
Le programme des 8èmes Journées du Club-Jeunes de
la SFEAP est présenté ci-dessous : pour plus
d’informations sur le programme et le déroulement,
rendez-vous sur http://cjsfeap.free.fr/Arras2012
Les inscriptions sont désormais ouvertes. N’hésitez
plus !
7èmes journées du cj SFEAP, 18 au 20 Mai 2011 ; Avignon
Programme des 8èmes journées (Juin 2012)
Mercredi 6 Juin
Accueil des participants et début des 8èmes journées du
Club-Jeunes
Mot d'introduction
Présentation des journées - Bilan de l'année et futur
Dr Christophe Flahaut
Introduction : Vue d'ensemble de la "protéomique"
Dr Loïc Rajjou
Etude de la néosynthèse des protéines par électrophorèse 2D
Jeudi 7 juin
Pr Laurence Sabatier
Séparation / Chromatographie
En espérant vous voir nombreux !
Louis Deschanel : Thermo Fisher Scientific
Le bureau du cjSFEAP
Sabine Jourdain : Bruker
Dr Frédéric Pont
Traitement de données / Bioinformatique
!
Soirée: INQUEST
(Venez découvrir cette activité
sur http://www.inquest.fr/)
Vendredi 8 juin
Dr Agnès Hovasse
Modifications post-traductionnelles
Dr Michel Zivy
Protéomique quantitative
La Citadelle d’Arras
Mot de fin des 8èmes journées du Club-Jeunes
Renouvellement partiel du bureau
page 12
Congrès SFEAP Rouen 2012
15-17 octobre 2012
http://www.rouensfeap2012.fr
Programme scientifique
Conférence inaugurale
Kathryn LILLEY,
Cambridge Centre for Proteomics
Protéomique Microbienne
Michael HECKER,
Ernst-Moritz-Arndt-University, Greifswald
Protéomique Végétale
Wolfram WECKWERTH,
Molecular Systems Biology Department, Vienna
Protéomique Clinique
Jan SCHNITZER,
Institute of Engineering in Medicine, San Diego
Protéomique des organismes non-modèles
Thomas KNIGGE,
Laboratoire d'Ecotoxicologie, Le Havre
Cher(e)s Collègues,
Biomarqueurs
Au nom de la Société Française d'Electrophorèse et d’Analyse Protéomique (SFEAP), de l'Université de Rouen, de la Mairie de Rouen
LEMOINE,
et de la Région Haute-Normandie, nous avons le plaisirJérôme
de vous inviter
à participer à la 29ème édition du Congrès de la SFEAP, qui
Université
Claude
Bernard,
Lyon
aura lieu scientifique
à Rouen du 15 au 17 octobre 2012. Le congrès se tiendra à la "Halle
aux Toiles",
un bâtiment
historique situé dans le centre
Comité
de Rouen, à proximité immédiate de la Cathédrale, que les tableaux de Claude Monet ont rendue célèbre dans le monde entier, de la
Interactions et complexes protéiques
Charles
Pineau,
Rennes
Seine et de
la Place du Vieux-Marché
(où Jeanne d'Arc fut brûlée vive en 1431).
James HUTCHINS,
Jérome
Lemoine,
Lyon
Le programme scientifique portera sur toutes les déclinaisons de l’Analyse Protéomique depuis les aspects les plus fondamentaux
Institute of Human Genetics, Montpellier
Michel
Zivy,
Paris
jusqu’aux
applications cliniques.
Tous les domaines de la protéomique animale et de la santé, de la protéomique végétale et de la
Odile
Schiltz,microbienne seront
Toulouse
protéomique
représentés tout au Métaprotéomique
long des conférences plénières, des communications orales et des sessions
Pascal
posters. Cosette,
Les activités sociales,Rouen
incluses dans les frais d'inscription,
comprendront une visite de Rouen pour découvrir les trésors
Jillian BANFIELD,
architecturaux
de la ville et unMontpellier
dîner de gala dans la ville, près du fleuve.
Philippe
Marin,
University of California, Berkeley
Thierry
Grenoble
NousRabilloud,
espérons vivement que
vous vous joindrez à nous pour ce grand moment de protéomique à Rouen en 2012. Vous pourrez
échanger sur les plus récentes avancées en protéomique et disciplines connexes, rencontrer de vieux amis et collègues, et certainement initier de nouvelles relations et collaborations. Dans l'intervalle, si nous pouvons faire quoi que ce soit pour vous aider à participer au Congrès, n'hésitez
pas à nous contacter directement à [email protected]
Informations:
Avec nos plus chaleureuses
salutations
http://www.rouensfeap2012.fr
Date limite de soumission des résumés : 01 juin 2012
Pascal Cosette
Date
limite dinscription : 10 juillet 2012 Odile Schiltz
Responsable
Comité d’Organisation
Présidente, SFEAP
Contact:[email protected]
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Art & Science
Lagenaria siceraria
© Cath Cousseau 2012
www.cathcousseau.fr
Au début il y Lagenaria siceraria, une cucurbitacée cultivée pour son fruit, la calebasse. Un jour, une
rencontre improbable avec Cath Cousseau, ébéniste, peintre et plasticienne. Cette curieuse plante est
la solution tant attendue pour, dit-elle “fabriquer sa propre matière pour pouvoir s’exprimer”. L’artiste
devient donc maraîchère. Elle sème, relance la production d’espèces oubliées et récolte des variétés
aux formes étonnantes. Grâce à une technique irréprochable, une maitrise surprenante des pigments
et des textures, Cath Cousseau sublime les formes déjà créées par la nature, anticipe des jeux d’ombres
évidents qui vont faire que chacune des ses sculptures colonisera l’espace et accrochera l’œil. Au final
vont naître des œuvres élégantes et sensuelles dans une démarche non dénuée d’humour, voire de
dérision.
“Le végétal est devenu mon univers, mon vocabulaire, mon expression” nous dit Cath Cousseau. Ses
œuvres sont joyeuses ; certaines même très insolites. Quelle belle thérapie dans cette morosité
ambiante !
Charles Pineau
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Agenda 2012
9-12 Juillet 2012
Congrès EuPA 2012
Glasgow Royal Concer Hall
Glasgow, Scotland
www.eupa2012.org
26-30 août 2012
9th Siena Meeting
From Genome to Proteome: Open Innovations
Siena, Italy
http://www.unisi.it/eventi/proteome/index.html
9-13 Septembre 2012
Congrès HUPO 2012
Annual World Congress
Boston, USA
www.hupo2012.org
15-17 Octobre 2012
Congrès SFEAP 2012
Rouen
rouensfeap2012.fr
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Brèves
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7-8 June
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2012
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29èmes JF
SM - Orlé
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Lieu : Orlé
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17-20 septe
http://ww
mbre 2012
w.sfsm.fr/
EuPA Basic course: Gel-b
ased proteomics
10 – 14 septembre 2012, Alg
hero (Italie)
immun.lth.se/education/prote
in_technology/hupo_eupa_and
_nordic_qp_c
ourses/
EuPA Basic course: Bioinf
ormatics for Proteomics
15 – 19 octobre 2012, Genèv
e (Suisse)
immun.lth.se/education/prote
in_technology/hupo_eupa_and
_nordic_qp_courses/
EuPA Basic course: Chrom
atography-based Proteomi
cs
12 – 16 novembre 2012, Madri
d (Espagne)
immun.lth.se/education/prote
in_technology/hupo_eupa_and
_nordic_qp_courses/
EuPA Basic course: Mass
Spectrometry for Proteo
mics
10 – 14 décembre 2012, Lun
d (Suède)
immun.lth.se/education/prote
in_technology/hupo_eupa_and
_nordic_qp_courses/
2nd World Congress on Proteomics &
Bioinformatics
02 – 04 juillet, Las Vegas (USA)
http://omicsonline.org/proteomics2012/
The 19th International Mass Spectrometry Conference
15 – 21 septembre 2012, Kyoto (Japon)
imsc2012.jp/
ène et B. M
aunit)
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Nos Partenaires
Les sociétés commerciales suivantes accordent leur soutien à la SFEAP en souscrivant comme partenaires.
Nous les remercions pour leur concours
AGILENT
Division Sciences de la Vie
1 rue Galvani , 91745 Massy Cedex
Tél 06 78 73 55 26 ; Fax 01 64 63 56 39
Courriel : [email protected]
www.agilent.com
Proteinsimple - ex CELL BIOSCIENCES
3040 Oakmead Village Drive
Santa Clara, CA 95051 USA
Tél +1 408 510 5500
Fax +1 408 510 5599
Courriel : [email protected]
www.proteinsimple.com
BRUKER
34 rue de l'Industrie
67166 Wissembourg Cedex
Tél 03 88 73 68 30 ; Fax 03 88 73 68 79
www.bruker.fr
FRANCE: EURISO-TOP SAS
Parc des Algorithmes , Bât. Homère Route de l'Orme - 91194 Saint-Aubin
Cedex
Tel : 01 69 41 95 96; Fax : 01 69 41 93 52
Courriel : [email protected]
www.eurisotop.com
ASA
ADVANCED SOLUTIONS ACCELERATOR
Cap Alpha
6 avenue de l'Europe - 34830 Clapiers
Tél: 04 67 59 36 40; Fax: 04 67 59 02 51
Courriel: [email protected]
www.asa-sas.com
GE Healthcare Europe GmbH
Parc Technologique, rue René Razel
91898 Orsay Cedex
Tél 01 69 35 67 00 ; Fax 01 69 41 96 77
Courriel : [email protected]
www.gelifesciences.com
PROMEGA FRANCE
Parc d'activités des Verrières
24 Chemin des Verrières
69260 Charbonnières les Bains
Tél 04 37 22 51 03 ; Fax 04 37 22 50 15
Courriel : [email protected]
www.promega.com
PROTEABIO Europe SAS
80 rue Etienne Lenoir
30900 Nimes
Tél 04 66 67 08 16 ; Fax 04 66 67 41 77
Courriel : [email protected]
www.proteabio.com
PROTEOMIC SOLUTIONS
BP 2223
7 rue Léo lagrange
27950 Saint-Marcel
Tél 02 32 54 16 28 ; Fax 02 32 54 03 77
Courriel: [email protected]
www.proteomicsolutions.fr
SEBIA
Parc Technologique Léonard de Vinci
CP 8010 Lisses - 91008 EVRY cedex
Tél 01 69 89 80 80 ; Fax 01 69 89 78 78
www.sebia.com
SERVA Electrophoresis GmbH
Carl-Benz-Str. 7 P.O.B. 10 52 60
69115 Heidelberg Germany
Tel.: +49-(0)6221-13840-0
Fax: +49-(0)6221-13840-10
[email protected]
THERMO FISHER SCIENTIFIC
16 Avenue du Quebec
Silic 765
91963 Courtaboeuf Cedex
Tél 01 60 92 48 24 ; Fax 01 60 92 48 29
Courriel : [email protected]
http://www.thermoscientific.com
WATERS S. A. S.
BP 608
78056 St-Quentin-en-Yvelines Cedex
Tél 0820 885 885 ; Fax 01 30 48 72 01
Courriel : [email protected]
www.waters.com