Les acides aminés : Structures

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UE1: Cycle 4 : Biomolécules (1) : Acides aminés et protéines
Chapitre 1
Les acides aminés: Structures
Professeur Michel SEVE
Année universitaire 2009/2010
Université Joseph Fourier de Grenoble - Tous droits réservés.
Chapitre 1: Les acides aminés: Structures
Introduction
2/41
Qui suis-je ?
Michel SEVE
• Pharmacien, PhD en Biologie structurale, HDR
• Professeur en Biotechnologies à l’UFR de Pharmacie
• Praticien Hospitalier à l’Institut de Biologie et
Pathologie du CHU de Grenoble
• Enseignement: Biochimie, Biologie cellulaire et
biotechnologies en PACES, études de Pharmacie,
Licence et Maitrise en Biotechnologies-santé,
responsable de l’Ecole des biotechnologies à
l’Université Joseph Fourier et co-responsable du
Master européen Erasmus Mundus BioHealth
Computing.
[email protected]
• Recherche et activité hospitalière: Responsable de la
plateforme de protéomique Prométhée (CHU et
Institut Albert Bonniot). Développement de technique,
recherche et validation de biomarqueurs par des
approches de protéomique
Plan du cours
Les acides aminés: structures
Plan du cours
1. Les acides aminés: Définition et structure
2. Codage des acides aminés
3. Description des 21 acides aminés des protéines
3.1 Acides aminés à Chaines latérales aliphatiques
3.2 Acides aminés à Chaines latérales Hydroxylées, Soufrées ou hydrophiles
3.3 Acide aminé à Chaine latérale Cyclique
3.4 Acides aminés à Chaines latérales Aromatiques
3.5 Acides aminés à Chaines latérales Chargées positivement
3.6 Acides aminés à Chaines latérales Chargées négativement
3.7 Autres acides aminés et acides aminés modifiés
4. Les acides aminés essentiels
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1. Les acides aminés: définition
1. Les acides aminés: Définition
•
•
•
•
Acides organiques contenant un groupement amine.
Les plus communs des acides aminés sont les acides α-aminés
Les plus communs des acides α-aminés sont ceux de la série L.
Seulement 21 acides α-aminés L sont utilisés pour produire les
protéines (il existe en fait un 22ème acide aminé, la pyrolysine, chez
les bactéries méthanogènes).
Il existe quelques rares exceptions:
- Dans les protéines de la membrane bactérienne qui contiennent
quelques acides aminés de la série D (D-Alanine et D-glutamine)
- Des acides aminés modifiés comme l'hydroxylysine ou
l'hydroxyproline dans le collagène.
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Structure des acides α-aminés
Les acides α-aminés (AA) ont un motif structural
commun :
Nomenclature C C C C C
ε
R
NH2
Cα
Groupe aminé
γ
β
α
R : Radical ou chaîne latérale.
Partie variable des AA.
COOH
Groupe carboxyle
H
δ
COOH
AAα  NH2 et COOH portés
par le même C.
Molécule amphotère.
Dans les protéines : 21 groupes R  21 AA.
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Stéréochimie des acides α-aminés
La plupart des acides aminés sont des
molécules chirales car ils contiennent un
carbone asymétrique.
Ce carbone, centre de la chiralité est lié à
quatre substituants différents.
Seule la glycine ne comporte pas de
carbone asymétrique et n'est donc pas
une molécule chirale.
Les acides aminés des protéines
chez l’homme sont de la série L
Miroir
S
R
Cahn Ingold Prelog
D- et L- Alanine
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Les différents acides α-aminés
• 21 acides aminés incorporés dans les protéines lors de la traduction:
Alanine
Arginine
Asparagine
Acide Aspartique
Cystéine
Glutamine
Acide Glutamique
Glycine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Proline
Sélénocystéine
Sérine
Thréonine
Tryptophane
Tyrosine
Valine
• D’autres acides aminés sont retrouvés par modifications enzymatiques des
protéines: hydroxyproline, hydroxylysine, phosphosérine…
• Il existe 20 autres acides aminés impliqués dans des voies métaboliques:
méthyl-histidine, homocystéine, acide gamma hydroxybutyrique…
2. Codage
des
acides
aminés
Nom
Alanine
ARginine
Acide Aspartique
AsparagiNe
Cystéine
Glutamine
Acide Glutamique
Glycine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Proline
Sélénocystéine
Sérine
Thréonine
Tryptophane
Tyrosine
Valine
2. Codage des acides aminés
Code à 1 lettre
A
R
D
N
C
Q
E
G
H
I
L
K
M
F
P
U
S
T
W
Y
V
Code à 3 lettres
Ala
Arg
Asp
Asn
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Sec
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
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3. Description des 21 AA
G - GLY
V - VAL
I - ILE
A - ALA
L - LEU
3.1 - ACIDES AMINÉS À
CHAINES LATÉRALES
ALIPHATIQUES
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Glycine (G ou GLY)
C2H5NO2
• Chaine latérale la plus simple, un hydrogène
• Classé dans les aliphatiques par défaut
• Pas de carbone asymétrique
• Acide aminé ayant la plus petite masse moléculaire
• AA non essentiel dans l’alimentation chez l’homme
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Alanine (A ou ALA)
C3H7NO2
• Chaine latérale méthyle
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Valine (V ou VAL)
C5H11NO2
• Chaine latérale isopropyle
• Acide aminé généralement à l’intérieur des protéines solubles
dans l’eau ou dans les hélices membranaires en contact avec les
lipides
• AA essentiel dans l’alimentation chez l’homme
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Leucine (L ou LEU)
C6H13NO2
• Chaine latérale isobutyle
lipides
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Isoleucine (I ou ILE)
C6H13NO2
• Chaine latérale isobutyle
• Isomère de la Leucine (même formule chimique)
• Existence d’un carbone asymétrique sur la chaine latérale mais
seule la forme 2S-3S est rencontrée dans la nature.
lipides
Q - GLN
C - CYS
S - SER
N - ASN
T - THR
M - MET
CHAINES LATÉRALES
HYDROXYLÉES, SOUFRÉES
OU HYDROPHILES
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Sérine (S ou SER)
C3H7NO3
• Chaine latérale avec groupement hydroxyle (alcool)
• Site de phosphorylation dans de nombreuses protéique
• Acide aminé généralement retrouvé dans les protéine, en contact
avec le solvant et dans les sites catalytiques d’enzymes
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Thréonine (T ou THR)
C4H9NO3
• Chaine latérale avec groupement hydroxyle (alcool)
• 2 carbones asymétriques. Le préfixe "allo-" est utilisé pour désigner
la molécule présente dans les protéines. On peut aussi différencier ces
molécules en utilisant la nomenclature R/S (Cahn-Ingold-Prelog): l'allothréonine est la (2S,3R) thréonine.
Cystéine (C ou CYS)
C3H7NO2S
• Chaine latérale avec groupement sulfhydryle (Thiol), ionisable
• Possibilité de réactions d’oxydo-réduction
• Acide aminé formant des ponts disulfures, retrouvé sous forme
réduite dans les sites catalytiques d’enzymes et impliqué dans la
coordination de métaux dans les métalloprotéines
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Méthionine (M ou MET)
C5H11NO2S
• Chaine latérale avec groupement thioéther
• Précurseur métabolique de la S-adénosyl méthionine, donneur de
méthyle
• Importance comme premier acide aminé dans la synthèse protéique
(Nt)
Asparagine (N ou ASN)
C 4H 8N 2O 3
• Chaine latérale avec groupement amide
• Site de glycosylation dans de nombreuses protéines secrétées
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Glutamine (Q ou GLN)
C5H10N2O3
• Chaine latérale avec groupement amide
• Acide aminé le plus abondant dans le sang
P - PRO
3.3 - ACIDE AMINÉ À CHAINE
LATÉRALE CYCLIQUE
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Proline (P ou PRO)
C5H9NO2
• Chaine latérale cyclisée (pyrolidine)
• Un acide aminé formé par oxydation du cycle : l’hydroxyproline est
retrouvé en grande quantité dans certaines protéines comme le
collagène
• Peu fréquent dans les protéines
F - PHE
W - TRP
Y - TYR
CHAINES LATÉRALES
AROMATIQUES
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Phénylalanine (F ou PHE)
C9H11NO2
• Chaine latérale aromatique (Phényl)
• Absorption de la lumière dans l’UV vers 280nm
• Un des acides aminés les plus hydrophobes, il est généralement à
l’intérieur des protéines solubles dans l’eau ou dans les hélices
membranaires, en contact avec les lipides
Tyrosine (Y ou TYR)
C9H11NO3
• Chaine latérale aromatique (Phénol), ionisable à pH élevé
• Acide aminé généralement à l’intérieur des protéines solubles dans
l’eau ou dans les hélices membranaires, en contact avec les lipides
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Tryptophane (W ou TRP)
C11H12N2O2
• Chaine latérale aromatique (Indol)
• Acide aminé généralement à l’intérieur des protéines solubles dans
l’eau ou dans les hélices membranaires, en contact avec les lipides
• Précurseur du métabolisme de la sérotonine (hormone et
neuromédiateur)
H - HIS
R - ARG
K - LYS
CHAINES LATÉRALES
CHARGÉES POSITIVEMENT
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Histidine (H ou HIS)
C 6H 9N 3O 2
• Chaine latérale Imidazole (aromatique)
• une base, au sens de la définition de Bronsted-Lowry, mais le pKa de
la chaîne latérale est légèrement acide (pKa=6,0) pour des milieux
physiologiques (à pH=7,5). Le pHi est neutre à 7,47.
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Lysine (K ou LYS)
C6H14N2O2
• Chaine latérale aminée, ionisable à pH acide
• Modifié dans certaines protéines par acétylation
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Arginine (R ou ARG)
C6H14N4O2
• Chaine latérale avec groupement guanidinium
• Ionisable, toujours chargée aux pH physiologiques
• Acide aminé le plus basique et le plus hydrophile
• Impliquée dans le cycle de l’urée et donc dans le contrôle des
composés azotés de l’organisme
D - ASP
E - GLU
CHAINES LATÉRALES
CHARGÉES NÉGATIVEMENT
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Acide Aspartique (D ou ASP)
C4H7NO4
• Chaine latérale acide, ionisable à pH basique
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Acide Glutamique (E ou GLU)
C5H9NO4
• Chaine latérale acide, ionisable à pH basique
• Aussi un neuromédiateur, ainsi que le GABA (Acide gamma aminobutyrique) qui en dérive
3.7 La Sélénocystéine (U ou SEC)
• Acide aminé rare, formé à partir de la sérine
• Incorporé dans les protéines par traduction du codon
UGA, qui est normalement un codon stop.
SelenoCystéine
CH₂
SeH
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Acides aminés modifiés
Il existe aussi des
acides aminés
modifiés après la
traduction des
protéines.
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Autres acides aminés
D’autres acides aminés comme l'ornithine
ou la citrulline ne sont pas utilisés pour
produire des protéines, mais entrent dans
des métabolismes.
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4. Acides aminés essentiels
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4. Les acides aminés essentiels
F Phénylalanine
L Leucine
M Méthionine
K Lysine
I Isoleucine
V Valine
T Thréonine
W Tryptophane
H Histidine
R Arginine
Moyen mnémotechnique:
« Mets-le dans la valise, il fait trop
d'histoires »
Cette phrase est dérivée du code à trois lettres
des acides aminés essentiels (excluant
l'arginine):
Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-His-Thr
(acides aminés semi-essentiel,
indispensables chez le nourrisson)
A retenir …
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Eléments majeurs à retenir…
- Savoir définir et décrire la structure d’un acide
aminé
Chaine latérale, Molécule amphotère et chirale (sauf G), série L
chez l’homme , 21 aa dans les protéines
- Connaitre la structure, les codes à 1 et à 3
lettres des 21 acides aminés trouvés dans les
protéines
Structure de la chaine latérale, caractéristique physico-chimique
principale de la chaine latérale, essentiel/non essentiel
- La liste des 10 acides aminés essentiels
F,L,M,K,I,V,T,W,H,R
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Ce document a été réalisé par la Cellule TICE de la Faculté de Médecine et de Pharmacie de Grenoble
(Université Joseph Fourier – Grenoble 1)

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