Propriétés nutritionnelles des protéines de la viande : rappels et

Transcription

Propriétés nutritionnelles des protéines de
la viande :
rappels et nouveaux axes de valorisation
D Rémond
Chargé de Recherche
UMR1019-Unité de Nutrition Humaine
INRA de Clermont-Ferrand/Theix
La viande en quantités raisonnables : un aliment protéique qui
améliore la qualité de l’alimentation
Institut National de la Recherche Agronomique
Centre de Clermont-Fd/Theix
Pour rappel :
Origine du besoin en protéines
Homme adulte 70 kg
Peau, os, sang
15%
Viscères
10%
% des protéines
corporelles
Muscle
45%
Collagène
25%
Actine
Myosine
Hémoglobine
Protéines
corporelles
10-12 kg
Dégradation
Alimentation
(80 – 100 g/j)
250 g/j
Acides aminés
libres
< 100g
Synthèse
Synthèse
Dégradation, élimination
Synthèse de composés
spécifiques
Pour rappel :
Besoin en protéines aux différents âges, et prévalence d’inadéquation des apports
(en France)
Fréquence dans la
population
Besoin moyen
ANC : niveau d’apport minimal qui prévient
les risques de déficience pour la quasitotalité de la population
Population en bonne santé
ANC
2 écarts types
Besoins (g.kg-1.j-1)
Besoins
g/kg/j
ANC
g/kg/j
Apports
insuffisants
(% de la pop.)
1,80 Æ 0,76
2,60 Æ 0,94
0%
Enfant (4 - 10 ans)
0,68 - 0,72
0,85 - 0,90
0%
Ado (11 - 18 ans)
0,63 - 0,72
0,78 - 0,90
2 - 7% (filles)
Adultes
0,66
0,83
0,2% (femmes)
Âgés (> 60 ans)
0,8
1,0
3 - 5%
1,1 - 1,2
1,3 – 1,5 (< 2,5)
1 - 1,1
1,2 - 1,4 (1,6)
Nourrisson (0 - 3 ans)
Sportif (force)
Sportif (endurance)
Nature du besoin en protéines
L’utilisation des acides aminés pour la synthèse de protéines
dépend pour chaque protéine corporelle
Métabolisme protéique
- de sa composition en acides aminés (ex: collagène riche
en Pro et Gly, mucines riches en Thr) et de sa masse
(nombre d’acides aminés constitutifs).
- de sa vitesse de renouvellement
¾ différente selon les tissus
Viscères (tube digestif, foie) : 10% des protéines corporelles
mais 50% du renouvellement
protéique corporel
Muscles : 45% des protéines corporelles
mais seulement 25% du renouvellement
protéique corporel
¾ diminue avec l’âge
Nourrisson : 17.4 g/kg/j
Enfant : 6,9 g/kg/j
Adulte : 3,0 g/kg/j
¾ fonction de l’état nutritionnel et
physiologique
Nature du besoin en protéines
¾ Synthèse de composés spécifiques
Acides aminés
Dérivés
Méthionine
Créatine, carnitine, choline, réactions de
Métabolisme non protéique
méthylation, adrénaline
Cystéine
Glutathion, taurine, sels biliaires
Phénylalanine/tyrosine Hormones thyroïdiennes,
catécholamines, neurotransmetteurs,
mélanine
Tryptophane
Sérotonine, mélatonine, acide nicotinique
Glutamate
Neurotransmetteurs, glutathion
Glutamine
Nucléotides
Aspartate
Nucléotides
Glycine
Nucléotides, créatine, glutathion, acide
hippurique, sels biliaires
Lysine
Carnitine
Arginine
Créatine, urée, monoxyde d'azote,
polyamines
Histidine
Histamine, ansérine, carnosine
Sérine
Ethanolamine
Possibilités de synthèse des acides aminés
Synthèse de la chaîne carbonée
possible
possible
Trans- amination
impossible
impossible
Acide aspartique,
Asparagine,
Acide glutamique,
Glutamine, Proline,
Sérine, Glycine,
Alanine, Arginine
Valine,
Isoleucine,
Leucine,
Histidine,
Tryptophane
Cystéine
Tyrosine
Méthionine
Phénylalanine
Lysine,
Thréonine
Acides aminés indispensables
Æ doivent être apportés par l’alimentation
indispensables
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Histidine
Lysine
Tryptophane
Isoleucine
Leucine
Valine
éventuellement
indispensables
Cystéine, Taurine
Tyrosine
Glutamine,
Glycine, Sérine
Arginine
Proline
non indispensables
Alanine
A. aspartique
A. glutamique
doivent se trouver dans l'alimentation
quand la demande métabolique dépasse
les possibilités de synthèse endogène.
Apports nutritionnels conseillés en acides aminés indispensables ?
Besoin moyen en protéines : 0,66 g.kg-1.j-1
Besoins moyens en acides aminés indispensables : Xi mg.kg-1.j-1
Calcul de la composition d’une protéine idéale telle que sa concentration en chacun
des acides aminés indispensables : Ci = Xi/0,66
Acides aminés
indispensables
Histidine
Besoin,
mg/kg/j
11
Prot. de réf.,
mg/g prot
17
Isoleucine
18
27
Leucine
39
59
Lysine
30
45
Méthionine
+ cystine
Phénylalanine
+ tyrosine
Thréonine
15
23
27
41
16
25
Tryptophane
4
6
Valine
18
27
L’apport nutritionnel conseillé : 0,83 g.kg-1.j-1 d’une protéine ayant une composition proche de
la protéine de référence
Les protéines alimentaires
Les protéines des aliments d’origine animale
Les protéines des aliments d’origine végétale
Produits laitiers, Viandes et produits carnés
Poissons et produits de la pêche, Œufs
Céréales, Légumineuses,
Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits
• riches en protéines
• teneurs en protéines :
% aliment : légumineuses>céréales>légumes verts
% énergie : légumes verts>légumineuses>céréales
Teneur en protéines, g/100 g
0
5
10
15
20
25
30
Viandes et abats
Fromages
Poissons
Graines oléagineuses
Charcuteries
Œufs
Légumes secs
Céréales et pâtes
Yaourts
Lait
Pommes de terre
Légumes verts
Fruits
Sources : Ciqual, USDA, Souci et al., 2000
• facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %)
• peu de pertes digestives
• préparation culinaire pour améliorer l’assimilation
digestibilité vrai <90 %
• stimulent les sécrétions endogènes
• riches en acides aminés indispensables
digestibilité vrai <90 % - sécrétions endogènes
• riches en acides aminés non indispensables
Acides aminés indispensables / acides aminés totaux
0
10
20
Bœuf
Œuf
Lait
Haricots
Quinoa
Lentilles
Petits pois
Soja
Riz
Pomme de Terre
Blé
30
40
50
• riches en acides aminés indispensables
• équilibre en acides aminés indispensables:
proche du besoin
digestibilité vrai <90 % - sécrétions endogènes
• riches en acides aminés non indispensables
• déficiences en certains acides aminés indispensables
Adéquation entre la composition en acides aminés indispensables
par rapport à l'équilibre des besoins de l'adulte
Val
Val
Trp
Trp
Thr
Thr
Phe + Tyr
Phe + Tyr
Met + Cys
Met + Cys
Lys
Lys
Leu
Leu
Ile
Ile
His
His
0
1
Lait
Œuf
Bœuf
0
1
Haricot
Pomme de terre
Riz
Blé
Pois
¾ Indice chimique
% de la protéine de référence
300
La teneur de chaque acide aminé indispensable dans le produit
est exprimée en pourcentage de cet acide aminé par rapport à la
protéine de référence. La valeur du plus faible pourcentage
constitue l’indice chimique du produit.
250
200
150
148
144
142
143
138
114
100
85
80
98
91
94
60
50
Lys
Met + Cys
ot
Pe
s
tit
s
po
is
Le
nt
ill
es
ar
ic
re
H
te
r
Po
m
m
e
de
So
ja
Q
ui
no
a
iz
R
lé
B
œ
uf
Po
is
so
n
B
uf
Œ
La
i
t
0
Attention : protéine de référence différente selon l’âge, + problème du facteur de conversion de l’N
¾ PDCAAS (= protein digestibility corrected amino acid score)
Méthode de référence (FAO)
PDCAAS = Indice chimique x digestibilité réelle
Source protéique
Digestibilité réelle (%)
PDCAAS
Oeuf
97
143
Lait
95
137
Viande, poisson
94
132
Riz
88
70
Blé
86
52
Soja
86
123
Farine de blé
96
58
Attention : la valeur PDCAAS est variable selon l’âge du consommateur, et peut être différente en
fonction du facteur de conversion de l’N utilisé, et de la valeur de digestibilité retenue
Pour des apports protéiques proche des ANC, les sources protéiques ayant un PDCAAS > 100
sont intéressantes pour complémenter les sources déficientes (PDCAAS <100)
Par exemple :
Pour compléter 1 g de protéine de blé (déficiente en Lys), chez des jeunes enfants,
il faudrait apporter 1 g de viande, 1.6 g de lait, 2,6 g d’œuf ou 6,2 g de soja
(Schaafsma, 2000)
Viandes
Évolution de la perception des qualités nutritionnelles de la viande
Conditions de vie et
d’alimentation
Images de la viande
précaires
•Vivenda : qui sert à la vie
•Viande : tout ce qui nourrit
•Viande : chair des mammifères et des oiseaux
•Aliment par excellence qui corrige les
malnutritions
confortables
•Excès - Déséquilibres
•Pathologies associées
•Aliment « mortifère »
Quels apports de viandes dans une alimentation équilibrée ?
Probabilité d’apports inadéquats
1
Risques de carence
Risques d’excès
1
AO=1,1-1,2 (85-90%)
LS = 2,2 ?
28% apports
insuffisants
AS= 0,83
AS : apport de sécurité
LS : limite supérieure
AO : apport optimal
Quantités consommées
en g-1.kg-1.j-1
Pour 0,83 g/kg/j : 60 - 80 g de viande/j
Pour 1,2 g/kg/j : 100 à 120 g de viande/j
Composition protéique hétérogène (intra et inter muscle)
Protéines contractiles :
60 %
Protéines sarcoplasmiques :
30 %
Protéines du tissu conjonctif:
10 %
Substances azotées non protéiques : 1,5 g p 100g
(créatine, peptides, nucléotides …)
Profil en acides aminés des protéines du muscle
Protéines contractiles
25
(actine , myosine )
Collagène
% du total
20
15
10
5
AA indispensables
Hydroxyproline
Tyrosine
Sérine
Proline
Glycine
Cysteine
Aspartate
Arginine
Alanine
Valine
Tryptophane
Threonine
Phénylalanine
Méthionine
Lysine
Leucine
Isoleucine
Histidine
0
Viande bovine : effet de la teneur en collagène sur la teneur en AA indispensable
Teneur en acides aminés
indispensables , % des protéines
50
Bavette
Faux-filet
Foie
Hampe
Macreuse
Coeur
Tende de
tranche
Entrecôte
45
40
Plat de Côte
Langue
Rognons
Paleron
Joue
35
30
0
4
8
12
16
Teneur en collagène , % des protéines
20
24
Influence du collagène sur la valeur nutritive des protéines de la viande de boeuf
¾ La teneur en collagène affecte peu la digestibilité réelle de la viande
Digestibilité réelle
ou Valeur biologique
120
100
80
Digestibilité réelle
Valeur biologique
60
40
Laser-Reuterwärd et al. (1982)
20
0
20
40
60
80
100
Taux de collagène (%)
¾ La teneur en collagène diminue progressivement la valeur biologique de la viande
Composition en acides aminés de différentes viandes et abats de boeuf
16
14
mole %
12
10
8
6
4
2
Xpro
TYR
SER
PRO
GLY
GLU
CYS
ASP
ARG
ALA
VAL
TRP
THR
PHE
MET
LYS
LEU
ILE
HIS
0
AA indispensables
Viandes
Abats
Bavette
Hampe
Foie
Joue
Faux filet
Entrecôte
Coeur
Tende de tranche
Plat de côte
Rognons
Macreuse
Paleron
Langue
¾ Peu d’effet de l’espèce sur la composition en acides aminés
16
14
mole %
12
10
8
6
4
2
Xpro
TYR
SER
PRO
GLY
GLU
CYS
ASP
ARG
ALA
VAL
TRP
THR
PHE
MET
LYS
LEU
ILE
HIS
0
AA indispensables
Boeuf (FF)
Veau (Noix)
Agneau (Filet)
¾ Peu d’effet de la race
¾ Peu d’effet du mode d’alimentation des animaux
Cheval (FF)
Donc
Critères classiques d’évaluation de la qualité de la fraction protéique :
Viande
équilibre en acides
aminés indispensables
proche du besoin de
l’homme
+ Digestibilité très élevée
Forte valeur biologique
Mais
¾ Digestibilité totale : critère insuffisant Æ digestibilité dans l’intestin grêle?
¾ Rôle non-protéinogène des acides aminés
Ex: Rôle signal : leucine et anabolisme protéique musculaire
Rôle fonctionnel : synthèse de molécules d ’intérêt
+ nouveaux critères de qualité des protéines :
¾ Rythme des apports/Vitesse de digestion
¾ Peptides bioactifs
JSMTV Octobre 2008
Digestion dans l’intestin grêle :
Ì de la quantité de protéines digérée dans l’intestin grêle
Ø
Ì de la disponibilité des acides
Ê de la quantité de protéines carnées entrant dans le gros intestin
aminés pour l’organisme
Dégradation bactérienne
des AA soufrés
Décarboxylation bactérienne des AA
+ nitrosation des amines et amides
Métabolisme protéique
Sulfures
Composés nitrosés
Inflammation intestinale
Cancer colorectal
Digestibilité des protéines de la viande dans l ’intestin grêle:
steak grillé → 94% Silvester and Cummings (1995)
Pas de données in vivo sur l’impact du type de viande et les procédés
technologiques associés, ni de la mastication
Rôle signal: exemple de la leucine
Leucine
Dardevet et al (2000)
Rheb
Gbl.mTOR.raptor
p70S6K
(S6K1)
4E-BP1
rp6
eIF4E
Inhibition de la protéolyse
Stimulation de l’anabolisme protéique
postprandial
Stimulation de la
Protéosynthèse
Personnes âgées :
Ô de la sensibilité à le leucine
Restauration de l’effet anabolisant avec des suppléments de leucine
(Rieu et al., 2007)
Viandes : bonne teneur en leucine (mais < au lait et au soja)
Rôle fonctionnel: exemple des besoins spécifiques en acides aminés soufrés
Gluthation
Macrophages activés
Neutrophiles
(Glu-Cys-Gly)
cytokines
recrutement de monocytes
et de polynucléaires
AGRESSION
Syndrome
inflammatoire
Ò ROS
- Oxydation
- Conjugaison
Stress oxydant
Ô concentration
Inflammation : Ò des besoins en acides aminés soufrés pour la synthèse du glutathion
Personnes âgées : Inflammation à ‘bas bruit’
Ò du besoin en cystéine Mercier et al (2006)
Viandes : riches en acides aminés soufrés (foie : particulièrement riche en cystéine)
Rythme des apports (chrono nutrition) :
Nutrition de la personne âgée
Lutte contre la fonte musculaire
(sarcopénie)
Synthèse
Protéolyse
Une des hypothèse :
Perte progressive des capacités de réponse de l’anabolisme protéique à
la stimulation que constitue la prise alimentaire
- par défaut de stimulation de la protéosynthèse
- par défaut de régulation de la protéolyse
Concentration sanguine
en acides aminés
Repas de charge
Seuil de stimulation
de l’anabolisme postprandial
Âgés
Jeunes
Temps
Repas
Repas
Repas
Repas
Apport étalé
Dîner
Apport regroupé
Dîner
Petit déjeuner
Goûter
Déjeuner
Déjeuner
(80 % de l’apport protéique journalier)
Bilan azoté
mg N/kg MM/j
80
60
Petit déjeuner
*
40
20
Étalé
Charge
Arnal et al (2000)
0
Amélioration du bilan azoté après une période de restriction
Forte teneur en protéines
Viande :
¾ permet de concentrer l’apport protéique sur un repas
Bon équilibre en acides aminés
¾ permet de limiter l’apport global en protéines et éviter la
surcharge de la fonction rénale
Vitesse de digestion
Concentration sanguine
en acides aminés
Protéine rapide
Protéine lente
Élévation du seuil de stimulation
de l’anabolisme postprandial
Âgés
Jeunes
Temps
repas
Protéines rapides (Lactosérum)
Protéines lentes (Caséine)
Viande
Viande (déficience masticatoire)
0,80
PPUN
200
0,85
0,75
0,70
0,65
150
0,60
Jeunes adultes
rapide
100
Sujets âgés
Lente
Dangin et al. (2003)
50
0
Les protéines rapidement digérées favorisent
l’anabolisme postprandial chez les personnes âgées
0
100
200
300
400
Temps, min
500
Utilisation our la synthèse,
% de l'ingéré
- Caractérisation du bol alimentaire :
40
Viande intacte
30
Même
échantillon de
viande après
mastication
20
10
0
Bonne
dentition
Prothèse
complète
Rémond et al. (2007)
Les propriétés
mécaniques des bols
alimentaires sont
analysées
Apparition dans le sang périphérique,
% de l’ingérée
Ê de la leucinémie, µM
250
1.0
0.9
0.8
0.7
0.6
0.5
0.4
0.3
y = -0.0158x + 1.3672
R 2 = 0.5184
0.2
0.1
0.0
25
30
35
40
45
50
55
Force de cisaillement, N/cm 2
60
Viande Ö Digestion rapide, mais cette vitesse est fonction de la
déstructuration du bol alimentaire avant déglutition
La viande permet de concentrer l’apport protéique sur un repas
et elle est rapidement digérée
Ö Potentiellement intéressante pour les personnes âgées
Pour les personnes présentant une déficience masticatoire :
nécessité d’adapter la forme de présentation Ö morceau facilement déstructurés
Ex : la vitesse de digestion est accélérée par hachage des morceaux
L’ingestion de protéines animales est associée à un meilleur index musculaire
chez les femmes âgées (Lord et al., 2007)
Peptides bioactifs
1/ Naturellement présents dans la matière première
2/ Produits lors de la transformation technologique des aliments
(fermentation, maturation?)
3/ Produits par les enzymes gastro-intestinales au cours de la digestion
Peptides alimentaires
Protéines alimentaires
Digestion
Absorption
Peptides
Absorption
Acides aminés
Métabolisme
protéique
Action locale
sur le système digestif
Action périphérique
Système immunitaire
Système nerveux central
Système cardiovasculaire
1/ Peptides naturellement présents dans la matière première
Propriétés
Implications potentielles
Favorise la récupération de la
fatigue musculaire
Pouvoir tampon
(Hill et al. 2007, Derave et al. 2007)
Propriété antioxydante
Vasodilatateur
Carnosine
(βAla-His)
Rôle dans l ’élimination
des protéines carbonylées
Prévention des pathologies associées à
des dommages oxydatifs (maladies
neurodégénératives)
(Hipkiss 2007)
Accélère la cicatrisation
(Roberts et al. 1998)
Ralentit le vieillissement
cellulaire
(Gallant et al. 2000)
Protection contre la glycation
des protéines
Prévention des complications
associées au diabète
(Lee et al. 2005)
Présente dans toutes les viandes: entre 100 et 500 mg/100 g de muscle frais
- stable pendant la maturation et la congélation
- légères pertes pendant la conservation sous film
- concentration ou pertes selon le type de cuisson
140
550
500
120
450
400
350
300
250
200
150
100
100
80
60
40
20
0
Effet in vivo après un repas de viande chez l’homme
Carnosine ingérée, mg
Absorption de carnosine, mg
Biodisponibilité ?
Paleron Collier-Capa Faux-filet
Bauchart C et al., 2007
20% de la carnosine ingérée est libérée dans le sang
Dans le sérum:
Ò de la capacité antioxydante totale
Ò du pouvoir tampon (non lié au bicarbonate)
2/ Peptides produits lors de la transformation technologique des aliments
Acides aminés peptidiques
cuisson
***
(µmoles/g de tissu)
15
maturation
***
Peptides observés de façon reproductible
10
Cuit
2823
5
2771 2866
3011
3492
4071
2710
Les procédés de transformation des viandes
sont
3506 de4157
2845 générateurs
3032
2798
0
2220
peptides
4856
2889 3070
2816
3592 3602
4190
Après
maturation
2842
2374
Frais
3077
3617 4494
1566
2914 3011 3103 3638
1136 1152
1735
3665
1525
976
844
4403
2942 3116 3696
2656
869 922
1480 1664 1993 1863
2102
3711 4422
4814
2535 2952 3130
928 973 1102 1859 1911 2454
3546
4315
2204
2973 3150 3814
4472
1231
2100 2121
2520
2041
2982 prêt
2186dans
3230à 3844 4025
Présence reproductible
des
peptides
l’aliment
2113
2333
2358 2468
800 < m/z < 1250
3865 3910
consommer
3239
2144 2463
2449
2326
950 < m/z < 3550
3305 3966
2279
2114 2407 2603
3470 3434
2269 2288
3391
3348
2591
2495
3409
2335 2632
2729
1700 < m/z < 4900
3/ Peptides produits par les enzymes gastro-intestinales au cours de la digestion
Profil de masse (m/z)
Identification
MALDI-TOF
LC-ESI-MS/MS
- Actine f(AGDDAPRAFV) (1118.5)
Duodénum
Pectoral
profond
(n = 11)
f(AVFPSIVGRPR) (1198.7)
f(LRVAPEEHPTL) (1261.7)
1128.7
1198.7
1184.7 1251.6
1021.7
f(DLAGRDLTDYL) (1251.6)
Paleron
(n = 7)
1018.5
1115.6
1261.7
1148.6
f(RVAPEEHPTL) (1148.6)
f(YALPHAIMRL) (1184.7)
f(YALPHAIM) (915.5)
920.5
1584.9
915.5
- Myosine f(YFKIKPLL) (1021.7)
- Myoglobine f(YKVLGFHG) (920.5)
1344.9
f(AIIHVLHAKHPSDF) (1584.9)
Faux-filet
(n = 5)
Séquences antihypertensives
- Créatine kinase f(LFDKPVSPLL) (1128.7)
- GA3PDH f(FRVPTPNVSV) (1115.6)
- Fructose-1,6biphosphate aldolase f(IAHRIVAPGKGIL) (1344.9)
Jéjunum
Pectoral
profond
(n = 6)
976.5
f(VFPSIVGRPR) (1127.7)
1027.6
1115.6
f(FPSIVGRPR) (1028.6)
1015.6
1198.7
f(FPSIVGRP) (872.5)
902.5
f(AGFAGDDAPR) (976.5)
1028.6
Faux-filet
(n = 2)
872.5
- Actine f(AVFPSIVGRPR) (1198.7)
- Créatine kinase f(LFDKPVSPL) (1015.6)
Paleron
(n = 7)
f(FDKPVSPL) (902.5)
- GA3PDH f(FRVPTPNVSV) (1115.2)
¾ 20% des peptides identifiés sont observés de façon constante
dans les contenus digestifs, ils contiennent de nombreuses
séquences anti-hypertensives
¾ mise en évidence d’une activité anti-hypertensive de peptides
issus de viande de porc, chez le rat spontanément hypertensif
(Nakashima et al., 2002)
¾ une substitution partielle des glucides ingérés par de la viande
rouge diminue la pression sanguine chez des personnes soufrant
d’hypertension (Hodgson et al., 2006)
Teneur en collagène (HyPro x 8), % Prot
Teneurs en protéines et pourcentage de collagène dans les viandes et abats de boeuf
25
20
Joue
15
Paleron
Langue
Plat de Côte
10
Rognons
Coeur
Hampe
5
Macreuse
Entrecôte
Foie
Bavette
Faux-filet
Tende de Tranche
0
15
16
17
18
19
20
21
22
Teneur en protéines (N x 6.25), %
23
24
25

Propriétés nutritionnelles des protéines de la viande : rappels et

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